Lihat sumber Kinetika Michaelis–Menten

Dalam [[biokimia]], '''kinetika Michaelis–Menten''' adalah salah satu model [[kinetika enzim]] yang diketahui paling baik. Model ini dinamai dari biokimiawan Jerman [[Leonor Michaelis]] dan fisikawan Kanada [[Maud Menten]]. Model ini mengambil bentuk persamaan yang menggambarkan laju [[reaksi enzimatik]], dengan menghubungkan [[laju reaksi]] <math>v</math> (laju pembentukan [[produk (kimia)|produk]], <math>[P]</math>) terhadap <math>[S]</math>, [[konsentrasi]] [[substrat]]&nbsp;''S''. Rumus kinetika ini dituliskan sebagai

:<math> v = \frac{d [P]}{d t} = \frac{ V_\max {[S]}}{K_\mathrm{M} + [S]} .</math>

Persamaan ini dikenal sebagai '''persamaan Michaelis–Menten'''. Di sini, <math>V_\max</math> mewakili laju maksimum yang diterima sistem, pada konsentrasi substrat jenuh. Konstanta Michaelis <math>K_\mathrm{M}</math> adalah konsentrasi substrat pada saat laju reaksi setengah <math>V_\max</math>. Reaksi biokimia yang melibatkan satu substrat sering diasumsikan mengikuti kinetika Michaelis–Menten, anpa memperhatikan asumsi dasar model tersebut.

== Model ==


Pada tahun 1903, [[kimia fisik|kimiawan fisik]] [[Victor Henri]] menemukan bahwa reaksi enzim diprakarsai oleh ikatan (lebih umum lagi, interaksi yang mengikat) antara enzim dan substrat. Karyanya diambil oleh biokimiawan Jerman [[Leonor Michaelis]] dan fisikawan Kanada [[Maud Menten]], yang menyelidiki [[kinetika kimia|kinetika]] dari mekanisme reaksi enzimatik, [[invertase]], yang mengkatalisis [[hidrolisis]] [[sukrosa]] menjadi [[glukosa]] dan [[fruktosa]]. Pada tahun 1913, mereka mengusulknan model matematis dari reaksi tersebut. Model ini melibatkan [[enzim]], E, berikatan pada [[substrat]], S, untuk membentuk suatu [[Kompleks enzim-substrat|kompleks]], ES, yang kemudian melepaskan [[produk (biologi)|produk]], P, membentuk kembali enzim seperti semula. Hal ini dapat digambarkan secara skematis

:<chem>E{} + S <=>[k_f][k_r] ES ->[k_\ce{cat}] E{} + P</chem>

di mana <math>k_f</math> (laju arah maju), <math>k_r</math> (laju balik), dan <math>k_\mathrm{cat}</math> (laju katalitik) menyatakan [[konstanta laju reaksi|konstanta laju]], panah ganda antara S (substrat) dan ES (kompleks enzim-substrat) mewakili fakta bahwa pengikatan enzim-substrat merupakan proses [[reaksi bolak-balik|reversibel]] (bolak-balik), dan panah tunggal maju mewakili pembentukan P (produk).

Di bawah [[#Asumsi dan batasan|asumsi]] tertentu&nbsp;– seperti konsentrasi enzim yang jauh lebih kecil dari konsentrasi substrat&nbsp;– laju pembentukan produk didapat dari persamaan

:<math chem>v = \frac{d [\ce P]}{d t} = V_\max \frac{[\ce S]}{K_\mathrm{M} + [\ce S]} = k_\mathrm{cat} [\ce E]_0 \frac{[\ce S]}{K_\mathrm{M} + [\ce S]} .</math>

== Aplikasi ==

Nilai parameter sangat bervariasi antar enzim:


Konstanta <math>k_\text{cat}/K_\mathrm{M}</math> ([[efisiensi katalitik]]) adalah ukuran seberapa efisien sebuah enzim mengubah substrat menjadi produk. Enzim dengan [[difusi]] terbatas, seperti [[fumarase]], bekerja pada batas atas teoretis , dibatasi oleh difusi substrat ke dalam [[situs aktif]].

Kinetika Michaelis–Menten juga telah diterapkan pada berbagai bidang di luar reaksi biokimia, termasuk pembersihan debu [[alveolus|alveolar]], [[kekayaan spesies|pengkayaan spesies]], pembersihan [[kandungan alkohol darah|alkohol darah]], hubungan [[kurva PI|fotosintesis-iradiansi]], dan infeksi [[bakteriofaga|faga]] bakteri.

== Penurunan persamaan ==

Menerapkan [[hukum aksi massa]], yang menyatakan bahwa laju reaksi sebanding dengan produk dari konsentrasi reaktan (yaitu [E] [S]), memberikan sebuah sistem dari empat [[persamaan diferensial biasa]] non-linear yang menentukan laju perubahan reaktan dengan waktu <math>t</math>

:<math>\begin{align}
\frac{d[E]}{dt} &= - k_f [E][S] + k_r [ES] + k_{cat} [ES] \\
\frac{d[S]}{dt} &= - k_f [E][S] + k_r [ES] \\
\frac{d[ES]}{dt} &=  k_f [E][S] - k_r [ES] - k_{cat} [ES] \\
\frac{d[P]}{dt} &=  k_{cat} [ES].
\end{align}</math>

Dalam mekanisme ini, enzim E adalah [[katalis]], yang hanya memudahkan reaksi, sehingga total konsentrasi, bebas plus gabungan, <math>[E] + [ES] = [E]_0</math> bernilai konstan. Hukum kekekalan ini juga dapat diamati dengan menambahkan persamaan pertama dan ketiga di atas.

== Peran pelepasan ikatan substrat ==

Persamaan Michaelis-Menten telah digunakan untuk memprediksi laju pembentukan produk dalam reaksi enzimatik selama lebih dari satu abad. Secara khusus, persamaan ini menyatakan bahwa laju reaksi enzimatik akan meningkat saat konsentrasi [[substrat]] meningkat, dan peningkatan kompleks enzim-substrat yang tidak mengikat akan menurunkan laju reaksi. Sementara prediksi pertama sudah mapan, yang kedua lebih sulit dipahami. Analisis matematis efek enzim-substrat yang tidak mengikat pada reaksi enzimatik pada tingkat [[molekul]] tunggal telah menunjukkan bahwa pengikatan enzim dari substrat dapat mengurangi laju pembentukan produk dalam beberapa kondisi, tetapi mungkin juga memiliki efek sebaliknya. Seiring meningkatnya konsentrasi substrat, titik kritis dapat dicapai bila kenaikan laju yang tidak mengikat menghasilkan peningkatan, dan bukannya penurunan, dari laju reaksi. Hasilnya menunjukkan bahwa reaksi enzimatik dapat berperilaku dengan cara yang melanggar persamaan Michaelis-Menten klasik, dan bahwa peran yang tidak mengikat dalam katalisis enzimatik masih harus ditentukan secara eksperimental.

== Lihat pula ==
* [[Kinetika enzim]]
* [[Respon fungsional]]
* [[Kurva Lineweaver–Burk]]
* [[Analisis kinetika kemajuan reaksi]]
* [[Keadaan tunak]]

== Referensi ==



== Sumber dan atribusi ==

Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinetika+Michaelis%E2%80%93Menten&oldid=28451153 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 28451153 (2025-11-13T07:21:44Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.