Maintenance script: Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi

2026-08-29T18:14:36Z

Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi

← Revisi sebelumnya		Revisi per 29 Agustus 2026 18.14
Baris 1:		Baris 1:
	'''Oksidase CC''' () adalah kompleks [[enzim]] dengan berkas [[gen]]etik berjumlah 3 pada [[mitokondria]] dengan fungsi transfer elektron, dan 10 buah pada [[DNA]] dalam [[inti sel]] [[eukariota]]. [[ekspresi gen]]etik pada [[hepatosit]] [[hewan]] [[sapi]] adalah:		[[File:Cytochrome_C_Oxidase_1OCC_in_Membrane_2.png\|thumb\|right\|280px\|Struktur kristal sitokrom c oksidase]]

			'''Oksidase CC''' () adalah kompleks [[enzim]] dengan berkas [[gen]]etik berjumlah 3 pada [[mitokondria]] dengan fungsi transfer elektron,<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9694260 Transcriptional regulation of mammalian cytochrome c oxidase genes]. ''Center for Molecular Medicine and Genetics, Wayne State University School of Medicine; Grossman LI, Seelan RS, Jaradat SA''.</ref> dan 10 buah pada [[DNA]] dalam [[inti sel]] [[eukariota]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16760263 Assembly of mitochondrial cytochrome c-oxidase, a complicated and highly regulated cellular process]. ''Departments of Neurology, The John T. Macdonald Foundation Center for Medical Genetics, University of Miami Miller School of Medicine; Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A''.</ref> [[ekspresi gen]]etik pada [[hepatosit]] [[hewan]] [[sapi]] adalah:
	* 5 [[fosfatidil etanolamina]]		* 5 [[fosfatidil etanolamina]]
	* 3 [[fosfatidil gliserol]]		* 3 [[fosfatidil gliserol]]
Baris 7:		Baris 9:
	* 1 [[magnesium\|Mg]]		* 1 [[magnesium\|Mg]]
	* 1 [[seng\|Zn]]		* 1 [[seng\|Zn]]
	dengan 2 [[kanal proton]] yang terbentang dari matriks [[mitokondria]] menuju [[sitoplasma]].		dengan 2 [[kanal proton]] yang terbentang dari matriks [[mitokondria]] menuju [[sitoplasma]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8638158 The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A]. ''Institute for Protein Research, Osaka University; Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S''.</ref>

	[[Reaksi redoks]] yang berlangsung:		[[Reaksi redoks]] yang berlangsung:
Baris 22:		Baris 24:
	* cyt.c adalah [[sitokrom c]]		* cyt.c adalah [[sitokrom c]]

	Pada lintasan D, setelah molekul O<sub>2</sub> terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe<sup>2+</sup>(a3) dan Cu(B), O<sub>2</sub> segera tereduksi menjadi O<sub>2</sub><sup>-</sup> dan membentuk [[ikatan hidrogen]] dengan CN<sup>-</sup> dan [[gugus fungsional\|gugus]] [[hidroksil\|OH<sup>-</sup>]] [[tirosina\|Tyr244]] hingga memungkinkan O<sub>2</sub><sup>-</sup> menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B<sup>+</sup>, Fe<sup>3+</sup>(a3), dan Tyr-OH, di bawah regulasi [[histidina]]. Keempat elektron tersebut berasal dari [[sitokrom c\|Fe<sup>2+</sup>(c)]]. Pasokan [[ion]] [[hidrogen\|H<sup>+</sup>]] dibawa oleh kluster 5 [[molekul]] air, dari [[asam glutamat\|Glu286]] di dalam matriks, untuk mereduksi [[oksigen\|O<sub>2</sub>]] tersebut menjadi [[air\|H<sub>2</sub>O]]. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H<sup>+</sup> akan dihantarkan ke gugus [[delta-propionat]] dari Fe<sup>2+</sup>(a3).		Pada lintasan D, setelah molekul O<sub>2</sub> terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe<sup>2+</sup>(a3) dan Cu(B), O<sub>2</sub> segera tereduksi menjadi O<sub>2</sub><sup>-</sup> dan membentuk [[ikatan hidrogen]] dengan CN<sup>-</sup> dan [[gugus fungsional\|gugus]] [[hidroksil\|OH<sup>-</sup>]] [[tirosina\|Tyr244]] hingga memungkinkan O<sub>2</sub><sup>-</sup> menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B<sup>+</sup>, Fe<sup>3+</sup>(a3), dan Tyr-OH,<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20385840 Bovine cytochrome c oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate]. ''Department of Life Science, University of Hyogo; Muramoto K, Ohta K, Shinzawa-Itoh K, Kanda K, Taniguchi M, Nabekura H, Yamashita E, Tsukihara T, Yoshikawa S''.</ref> di bawah regulasi [[histidina]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16829226 Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase]. ''Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H''.</ref> Keempat elektron tersebut berasal dari [[sitokrom c\|Fe<sup>2+</sup>(c)]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12765763 Water-gated mechanism of proton translocation by cytochrome c oxidase]. ''Helsinki Bioenergetics Group, Institute of Biotechnology and Biocentrum Helsinki, University of Helsinki; Wikström M, Verkhovsky MI, Hummer G''.</ref> Pasokan [[ion]] [[hidrogen\|H<sup>+</sup>]] dibawa oleh kluster 5 [[molekul]] air,<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17309257 Storage of an excess proton in the hydrogen-bonded network of the d-pathway of cytochrome C oxidase: identification of a protonated water cluster]. ''Department of Chemistry and Center for Biophysical Modeling and Simulation; Xu J, Sharpe MA, Qin L, Ferguson-Miller S, Voth GA''.</ref> dari [[asam glutamat\|Glu286]] di dalam matriks, untuk mereduksi [[oksigen\|O<sub>2</sub>]] tersebut menjadi [[air\|H<sub>2</sub>O]]. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H<sup>+</sup> akan dihantarkan ke gugus [[delta-propionat]] dari Fe<sup>2+</sup>(a3).

	Sifat [[hidrofobik]] gugus [[delta-propionat]] dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa [[asam aspartat\|Asp51]] yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H<sup>+</sup> dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi [[asparagina]]. 4 [[ion]] [[hidrogen\|H<sup>+</sup>]] diletupkan dengan [[daya]] sebesar 635 [[watt\|meV]], untuk 1 molekul O<sub>2</sub> pada [[pH]] sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.		Sifat [[hidrofobik]] gugus [[delta-propionat]] dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa [[asam aspartat\|Asp51]] yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H<sup>+</sup> dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi [[asparagina]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16829226 Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase]. ''Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H''.</ref><ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16904626 Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase]. ''Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H''.</ref> 4 [[ion]] [[hidrogen\|H<sup>+</sup>]] diletupkan dengan [[daya]] sebesar 635 [[watt\|meV]],<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14871119 Electrostatic study of the proton pumping mechanism in bovine heart cytochrome C oxidase]. ''Department of Chemistry, University of California-Davis; Popović DM, Stuchebrukhov AA''.</ref> untuk 1 molekul O<sub>2</sub> pada [[pH]] sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19344748 Internal charge transfer in cytochrome c oxidase at a limited proton supply: proton pumping ceases at high pH]. ''Department of Biochemistry and Biophysics, The Arrhenius Laboratories for Natural Sciences, Stockholm University; Lepp H, Brzezinski P''.</ref>

	== Pranala luar ==		== Pranala luar ==
Baris 30:		Baris 32:
	* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/40546 The mechanism of transmembrane delta muH+ generation in mitochondria by cytochrome c oxidase]		* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/40546 The mechanism of transmembrane delta muH+ generation in mitochondria by cytochrome c oxidase]

	== ~~Rujukan~~ ==		== Referensi ==
			<references />

			== Sumber dan atribusi ==

	== ~~Sumber~~ dan ~~atribusi ==~~		Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Sitokrom+c+oksidase&oldid=29605054 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29605054 (2026-08-20T12:43:55Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.

	~~Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Sitokrom+c+oksidase&oldid=29605054 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29605054 (2026~~-08-~~20T12:43:55Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi~~-~~BerbagiSerupa (CC BY~~-~~SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.~~		<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 -->

Maintenance script: Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 29605054; atribusi sumber disertakan.

2026-08-29T17:50:23Z

Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 29605054; atribusi sumber disertakan.

Halaman baru

'''Oksidase CC''' () adalah kompleks [[enzim]] dengan berkas [[gen]]etik berjumlah 3 pada [[mitokondria]] dengan fungsi transfer elektron, dan 10 buah pada [[DNA]] dalam [[inti sel]] [[eukariota]]. [[ekspresi gen]]etik pada [[hepatosit]] [[hewan]] [[sapi]] adalah:
* 5 [[fosfatidil etanolamina]]
* 3 [[fosfatidil gliserol]]
* 2 [[asam kolat]]
* 2 [[heme]] A
* 3 [[tembaga|Cu]]
* 1 [[magnesium|Mg]]
* 1 [[seng|Zn]]
dengan 2 [[kanal proton]] yang terbentang dari matriks [[mitokondria]] menuju [[sitoplasma]].

[[Reaksi redoks]] yang berlangsung:

reaksi oksidasi:

:<math> 4\mbox{cyt.c}^{2+} \rightarrow 4\mbox{cyt.c}^{3+} + 4\mbox{e}^- \, </math>

reaksi reduksi:

:<math>\mbox{O}_2 + 4\mbox{H}^+ + 4\mbox{e}^- \rightarrow 2\mbox{H}_2\mbox{O} \, </math>

Keterangan:
* cyt.c adalah [[sitokrom c]]

Pada lintasan D, setelah molekul O2 terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe2+(a3) dan Cu(B), O2 segera tereduksi menjadi O2- dan membentuk [[ikatan hidrogen]] dengan CN- dan [[gugus fungsional|gugus]] [[hidroksil|OH-]] [[tirosina|Tyr244]] hingga memungkinkan O2- menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B+, Fe3+(a3), dan Tyr-OH, di bawah regulasi [[histidina]]. Keempat elektron tersebut berasal dari [[sitokrom c|Fe2+(c)]]. Pasokan [[ion]] [[hidrogen|H+]] dibawa oleh kluster 5 [[molekul]] air, dari [[asam glutamat|Glu286]] di dalam matriks, untuk mereduksi [[oksigen|O2]] tersebut menjadi [[air|H2O]]. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H+ akan dihantarkan ke gugus [[delta-propionat]] dari Fe2+(a3).

Sifat [[hidrofobik]] gugus [[delta-propionat]] dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa [[asam aspartat|Asp51]] yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H+ dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi [[asparagina]]. 4 [[ion]] [[hidrogen|H+]] diletupkan dengan [[daya]] sebesar 635 [[watt|meV]], untuk 1 molekul O2 pada [[pH]] sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.

== Pranala luar ==
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/206463 Cytochrome c oxidase is not a proton pump]
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/40546 The mechanism of transmembrane delta muH+ generation in mitochondria by cytochrome c oxidase]

== Rujukan ==

== Sumber dan atribusi ==

Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Sitokrom+c+oksidase&oldid=29605054 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29605054 (2026-08-20T12:43:55Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.

Sitokrom c oksidase - Riwayat revisi

Maintenance script: Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi

Maintenance script: Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 29605054; atribusi sumber disertakan.