Lompat ke isi

Saluran kalium: Perbedaan antara revisi

Ensiklopedia Pengetahuan Universitas Islam Sultan Agung

Maintenance script (bicara | kontrib)

37.956 suntingan
Maintenance script (bicara | kontrib)
37.956 suntingan
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 29581189; atribusi sumber disertakan.
 
Maintenance script (bicara | kontrib)
37.956 suntingan
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi
 
Baris 1: Baris 1:
'''Saluran kalium''' adalah jenis [[saluran ion]] yang paling terdistribusi secara luas dan pada hakikatnya ditemukan pada semua makhluk hidup. Saluran ini membentuk [[saluran ion|pori]] selektif [[kalium]] yang membentang pada [[membran sel]]. Lebih lanjut, saluran kalium ditemukan pada kebanyakan jenis [[sel (biologi)|sel]] dan mengontrol berbagai fungsi sel yang luas.
[[File:Potassium_channel1.png|thumb|right|280px|Potassium channel1]]
 
'''Saluran kalium''' adalah jenis [[saluran ion]] yang paling terdistribusi secara luas dan pada hakikatnya ditemukan pada semua makhluk hidup.<ref>''Ion channels and synaptic organization: analysis of the Drosophila genome''. ''Neuron''. Apr 2000. Vol. 26 (1). hlm. 35–43. doi:10.1016/S0896-6273(00)81135-6.</ref> Saluran ini membentuk [[saluran ion|pori]] selektif [[kalium]] yang membentang pada [[membran sel]]. Lebih lanjut, saluran kalium ditemukan pada kebanyakan jenis [[sel (biologi)|sel]] dan mengontrol berbagai fungsi sel yang luas.<ref>Hille, Bertil. [https://archive.org/details/ionchannelsofexc0003hill Ion channels of excitable membranes]. Sinauer. 2001. hlm. [https://archive.org/details/ionchannelsofexc0003hill/page/131 131]–168. ISBN 0-87893-321-2.</ref><ref>Thomas M. Jessell. ''Principles of Neural Science''. McGraw-Hill. 2000. hlm. [https://archive.org/details/isbn_9780838577011/page/105 105]–124. ISBN 0-8385-7701-6.</ref>


== Fungsi ==
== Fungsi ==
Fungsi saluran kalium adalah untuk mengalirkan ion kalium menuruni [[gaya gerak proton|gradien elektrokimia]], melakukannya dengan cepat (hingga [[difusi|laju difusi]] ion K<sup>+</sup> dalam air yang melimpah) dan selektif (tidak termasuk, terutama sekali, [[natrium]] walaupun perbedaan jari-jari ionnya berada pada [[Jari-jari ion|subangstrom]]). Secara biologis, saluran ini bertindak untuk mengatur atau mengatur ulang [[potensial rehat]] di banyak sel. Pada sel peka rangsang, seperti [[neuron]], aliran lawan ion kalium yang terlambat membentuk [[potensial aksi]].
Fungsi saluran kalium adalah untuk mengalirkan ion kalium menuruni [[gaya gerak proton|gradien elektrokimia]], melakukannya dengan cepat (hingga [[difusi|laju difusi]] ion K<sup>+</sup> dalam air yang melimpah) dan selektif (tidak termasuk, terutama sekali, [[natrium]] walaupun perbedaan jari-jari ionnya berada pada [[Jari-jari ion|subangstrom]]).<ref>Carmay Lim. ''The Alkali Metal Ions: Their Role in Life''. Springer. 2016. Vol. 16. hlm. 325–347. doi:10.1007/978-4-319-21756-7_9.</ref> Secara biologis, saluran ini bertindak untuk mengatur atau mengatur ulang [[potensial rehat]] di banyak sel. Pada sel peka rangsang, seperti [[neuron]], aliran lawan ion kalium yang terlambat membentuk [[potensial aksi]].


Dengan berkontribusi pada regulasi durasi [[potensial aksi kardiak|potensial aksi]] pada [[miokard|otot jantung]], malafungsi saluran kalium dapat menyebabkan [[aritmia]] yang mengancam nyawa. Saluran kalium mungkin juga terlibat dalam menjaga tonus vaskular.
Dengan berkontribusi pada regulasi durasi [[potensial aksi kardiak|potensial aksi]] pada [[miokard|otot jantung]], malafungsi saluran kalium dapat menyebabkan [[aritmia]] yang mengancam nyawa. Saluran kalium mungkin juga terlibat dalam menjaga tonus vaskular.
Baris 17: Baris 19:
Tabel berikut memuat perbandingan kelas utama saluran ion dengan contoh representatif (untuk daftar lengkap saluran di dalam setiap kelas, lihat halaman kelas masing-masing).
Tabel berikut memuat perbandingan kelas utama saluran ion dengan contoh representatif (untuk daftar lengkap saluran di dalam setiap kelas, lihat halaman kelas masing-masing).


{| class="wikitable"
|+Kelas, fungsi, dan farmakologi saluran kalium.<ref>Rang, HP. [https://archive.org/details/isbn_9788181479174 Pharmacology]. Churchill Livingstone. 2003. hlm. [https://archive.org/details/isbn_9788181479174/page/60 60]. ISBN 0-443-07145-4.</ref>
|-
|'''Kelas'''
!Subkelas
!Fungsi
!Penyekat
!Pengaktif
|-
| [[Saluran kalium teraktivasi kalsium|Teraktivasi kalsium]] <br /> 6[[domain transmembran|T]] & 1[[saluran ion|P]]
|
* [[Saluran BK]]
* [[Saluran SK]]
* [[Saluran IK]]
|
* terhambat dalam respons terhadap peningkatan kalsium intraseluler
|
* [[karibdotoksin]], [[iberiotoksin]]
* [[apamin]]
|
* 1-EBIO
* NS309
* CyPPA
|-
|rowspan=3 | [[Saluran kalium penyearah masuk|Penyearah masuk]] <br /> 2[[domain transmembran|T]] & 1[[saluran ion|P]]
|
* [[ROMK]] (K<sub>ir</sub>1.1)
|
* mendaur ulang dan menyekresi kalium pada [[nefron]]
|
* Nonselektif: Ba<sup>2+</sup>, Cs<sup>+</sup>
|
* tidak ada
|-
|
* [[Saluran kalium penyearah masuk terhubung-protein G|diregulasi GPCR]] (K<sub>ir</sub>3.x)
|
* memediasi efek penghambatan banyak [[reseptor terhubung-protein G|GPCR]]
|
* antagonis [[reseptor terhubung-protein G|GPCR]]
* [[ifenprodil]]<ref>''Inhibition of G protein-activated inwardly rectifying K+ channels by ifenprodil''. ''Neuropsychopharmacology''. Mar 2006. Vol. 31 (3). hlm. 516–24. doi:10.1038/sj.npp.1300844.</ref>
|
* agonis [[reseptor terhubung-protein G|GPCR]]
|-
|
* [[Saluran K+ sensitif ATP|sensitif ATP]] (K<sub>ir</sub>6.x)
|
* menutup ketika [[adenosin trifosfat|ATP]] tinggi untuk mendorong sekresi [[insulin]]
|
* [[glibenklamida]]
* [[tolbutamida]]
|
* [[diazoksida]]
* [[pinasidil]]
* [[minoksidil]]
* [[nikorandil]]
|-
| [[Saluran kalium domain pori tandem|Domain pori tandem]] <br /> 4[[domain transmembran|T]] & 2[[saluran ion|P]]
|
* TWIK ([[KCNK1|TWIK-1]], [[KCNK6|TWIK-2]], [[KCNK7]])<ref>[https://archive.org/details/sim_physiological-reviews_2010-04_90_2/page/559 Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels]. ''Physiological Reviews''. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.</ref><ref>''Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels''. ''Cell Biochemistry and Biophysics''. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.</ref>
* TREK ([[KCNK2|TREK-1]], [[KCNK10|TREK-2]], [[KCNK4|TRAAK]]<ref>''A neuronal two P domain K+ channel stimulated by arachidonic acid and polyunsaturated fatty acids''. ''The EMBO Journal''. Jun 1998. Vol. 17 (12). hlm. 3297–308. doi:10.1093/emboj/17.12.3297.</ref>)<ref>[https://archive.org/details/sim_physiological-reviews_2010-04_90_2/page/559 Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels]. ''Physiological Reviews''. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.</ref><ref>''Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels''. ''Cell Biochemistry and Biophysics''. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.</ref>
* TASK ([[KCNK3|TASK-1]], [[KCNK9|TASK-3]], [[KCNK15|TASK-5]])<ref>[https://archive.org/details/sim_physiological-reviews_2010-04_90_2/page/559 Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels]. ''Physiological Reviews''. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.</ref><ref>''Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels''. ''Cell Biochemistry and Biophysics''. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.</ref>
* TALK ([[KCNK5|TASK-2]],<ref>''Potassium leak channels and the KCNK family of two-P-domain subunits''. ''Nature Reviews. Neuroscience''. Mar 2001. Vol. 2 (3). hlm. 175–84. doi:10.1038/35058574.</ref> [[KCNK16|TALK-1]], [[KCNK17|TALK-2]])<ref>[https://archive.org/details/sim_physiological-reviews_2010-04_90_2/page/559 Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels]. ''Physiological Reviews''. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.</ref><ref>''Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels''. ''Cell Biochemistry and Biophysics''. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.</ref>
* THIK ([[KCNK13|THIK-1]], [[KCNK12|THIK-2]])<ref>[https://archive.org/details/sim_physiological-reviews_2010-04_90_2/page/559 Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels]. ''Physiological Reviews''. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.</ref><ref>''Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels''. ''Cell Biochemistry and Biophysics''. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.</ref>
* [[KCNK18|TRESK]]<ref>[https://archive.org/details/sim_physiological-reviews_2010-04_90_2/page/559 Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels]. ''Physiological Reviews''. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.</ref><ref>''Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels''. ''Cell Biochemistry and Biophysics''. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_2003-07-25_278_30/page/27406 A novel two-pore domain K+ channel, TRESK, is localized in the spinal cord]. ''The Journal of Biological Chemistry''. Jul 2003. Vol. 278 (30). hlm. 27406–12. doi:10.1074/jbc.M206810200.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_2004-04-30_279_18/page/18550 The two-pore domain K+ channel, TRESK, is activated by the cytoplasmic calcium signal through calcineurin]. ''The Journal of Biological Chemistry''. Apr 2004. Vol. 279 (18). hlm. 18550–8. doi:10.1074/jbc.M312229200.</ref>
|
* Berkontribusi pada [[potensial rehat]]
|
* [[bupivakaina]]<ref>[https://archive.org/details/sim_anesthesiology_1999-04_90_4/page/1092 Local anesthetic inhibition of baseline potassium channels with two pore domains in tandem]. ''Anesthesiology''. Apr 1999. Vol. 90 (4). hlm. 1092–102. doi:10.1097/00000542-199904000-00024.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_neuropharmacology_2001-03_40_4/page/551 Functional characterisation of human TASK-3, an acid-sensitive two-pore domain potassium channel]. ''Neuropharmacology''. Mar 2001. Vol. 40 (4). hlm. 551–9. doi:10.1016/S0028-3908(00)00189-1.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_journal-of-pharmacology-and-experimental-therapeutics_2003-07_306_1/page/84 Amide local anesthetics potently inhibit the human tandem pore domain background K+ channel TASK-2 (KCNK5)]. ''The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics''. Jul 2003. Vol. 306 (1). hlm. 84–92. doi:10.1124/jpet.103.049809.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_anesthesia-and-analgesia_2003-06_96_6/page/1665 Inhibition of human TREK-1 channels by bupivacaine]. ''Anesthesia and Analgesia''. Jun 2003. Vol. 96 (6). hlm. 1665–73. doi:10.1213/01.ANE.0000062524.90936.1F.</ref>
* [[kuinidina]]<ref>[https://archive.org/details/sim_neuropharmacology_2001-03_40_4/page/551 Functional characterisation of human TASK-3, an acid-sensitive two-pore domain potassium channel]. ''Neuropharmacology''. Mar 2001. Vol. 40 (4). hlm. 551–9. doi:10.1016/S0028-3908(00)00189-1.</ref><ref>''TWIK-1, a ubiquitous human weakly inward rectifying K+ channel with a novel structure''. ''The EMBO Journal''. Mar 1996. Vol. 15 (5). hlm. 1004–11.</ref><ref>''TASK, a human background K+ channel to sense external pH variations near physiological pH''. ''The EMBO Journal''. Sep 1997. Vol. 16 (17). hlm. 5464–71. doi:10.1093/emboj/16.17.5464.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_1998-11-20_273_47/page/30863 Cloning and expression of a novel pH-sensitive two pore domain K+ channel from human kidney]. ''The Journal of Biological Chemistry''. Nov 1998. Vol. 273 (47). hlm. 30863–9. doi:10.1074/jbc.273.47.30863.</ref><ref>''Cloning, localisation and functional expression of the human orthologue of the TREK-1 potassium channel''. ''Pflügers Archiv''. Apr 2000. Vol. 439 (6). hlm. 714–22. doi:10.1007/s004240050997.</ref>
|
* [[halotan]]<ref>[https://archive.org/details/sim_neuropharmacology_2001-03_40_4/page/551 Functional characterisation of human TASK-3, an acid-sensitive two-pore domain potassium channel]. ''Neuropharmacology''. Mar 2001. Vol. 40 (4). hlm. 551–9. doi:10.1016/S0028-3908(00)00189-1.</ref><ref>''Inhalational anesthetics activate two-pore-domain background K+ channels''. ''Nature Neuroscience''. May 1999. Vol. 2 (5). hlm. 422–6. doi:10.1038/8084.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_anesthesiology_2000-06_92_6/page/1722 Volatile anesthetics activate the human tandem pore domain baseline K+ channel KCNK5]. ''Anesthesiology''. Jun 2000. Vol. 92 (6). hlm. 1722–30. doi:10.1097/00000542-200006000-00032.</ref>
|-
| [[Saluran kalium berpintu tegangan|Berpintu tegangan]] <br /> 6[[domain transmembran|T]] & 1[[saluran ion|P]]
|
* [[hERG]] (K<sub>v</sub>11.1)
* [[KvLQT1]] (K<sub>v</sub>7.1)
|
* [[repolarisasi]] [[potensial aksi]]
* membatasi frekuensi potensial aksi (gangguan menyebabkan [[aritmia|disritmia]])
|
* [[tetraetilamonium]]
* [[4-Aminopiridina|4-aminopiridina]]
* [[dendrotoksin]] (beberapa jenis)
|
* [[retigabina]] (K<sub>v</sub>7)<ref>''New molecular targets for antiepileptic drugs: alpha(2)delta, SV2A, and K(v)7/KCNQ/M potassium channels''. ''Current Neurology and Neuroscience Reports''. Jul 2008. Vol. 8 (4). hlm. 345–52. doi:10.1007/s11910-008-0053-7.</ref>
|-
|}


== Struktur ==
== Struktur ==
Saluran kalium memiliki struktur [[protein tetramer|tetramer]] yang terdiri dari empat [[subunit protein]] identik dan membentuk kompleks [[simetri]] lipat empat ([[Grup simetri#Dua dimensi|C<sub>4</sub>]]) tersusun mengitari pusat pori pengalir ion (homotetramer). Sebagai kemungkinan lain, empat subunit protein serupa tetapi tidak identik mungkin berasosiasi membentuk kompleks heterotetramer dengan simetri C<sub>4</sub> semu. Semua subunit saluran kalium memiliki struktur gelung pori berbeda yang melapisi bagian atas pori dan bertanggung jawab atas permeabilitas selektif kalium.
Saluran kalium memiliki struktur [[protein tetramer|tetramer]] yang terdiri dari empat [[subunit protein]] identik dan membentuk kompleks [[simetri]] lipat empat ([[Grup simetri#Dua dimensi|C<sub>4</sub>]]) tersusun mengitari pusat pori pengalir ion (homotetramer). Sebagai kemungkinan lain, empat subunit protein serupa tetapi tidak identik mungkin berasosiasi membentuk kompleks heterotetramer dengan simetri C<sub>4</sub> semu. Semua subunit saluran kalium memiliki struktur gelung pori berbeda yang melapisi bagian atas pori dan bertanggung jawab atas permeabilitas selektif kalium.


Terdapat lebih dari 80 [[gen]] [[mamalia]] yang mengodekan subunit saluran kalium. Akan tetapi, saluran kalium yang ditemukan pada [[bakteri]] merupakan saluran ion yang paling dipelajari dalam hal struktur molekulernya. Dengan menggunakan [[kristalografi sinar-x]], diperoleh pengetahuan yang mendalam mengenai bagaimana ion kalium melintasi saluran ini dan mengapa ion [[natrium]] (lebih kecil) tidak dapat melintas. [[Nobel Kimia|Penghargaan Nobel Kimia]] 2003 diberikan kepada [[Roderick MacKinnon|Rod MacKinnon]] atas mempelopori penelitian di bidang ini.
Terdapat lebih dari 80 [[gen]] [[mamalia]] yang mengodekan subunit saluran kalium. Akan tetapi, saluran kalium yang ditemukan pada [[bakteri]] merupakan saluran ion yang paling dipelajari dalam hal struktur molekulernya. Dengan menggunakan [[kristalografi sinar-x]],<ref>[https://archive.org/details/sim_science_1998-04-03_280_5360/page/69 The structure of the potassium channel: molecular basis of K+ conduction and selectivity]. ''Science''. Apr 1998. Vol. 280 (5360). hlm. 69–77. doi:10.1126/science.280.5360.69.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_science_1998-04-03_280_5360/page/106 Structural conservation in prokaryotic and eukaryotic potassium channels]. ''Science''. Apr 1998. Vol. 280 (5360). hlm. 106–9. doi:10.1126/science.280.5360.106.</ref> diperoleh pengetahuan yang mendalam mengenai bagaimana ion kalium melintasi saluran ini dan mengapa ion [[natrium]] (lebih kecil) tidak dapat melintas.<ref>[https://archive.org/details/sim_science_1998-04-03_280_5360/page/56 The vision of the pore]. ''Science''. Apr 1998. Vol. 280 (5360). hlm. 56–7. doi:10.1126/science.280.5360.56.</ref> [[Nobel Kimia|Penghargaan Nobel Kimia]] 2003 diberikan kepada [[Roderick MacKinnon|Rod MacKinnon]] atas mempelopori penelitian di bidang ini.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2003/ The Nobel Prize in Chemistry 2003]. The Nobel Foundation.</ref>


=== Filter selektivitas ===
=== Filter selektivitas ===
 
Saluran kalium menghilangkan kulit hidrasi ion ketika memasuki filter selektivitas. Filter selektivitas dibentuk oleh lima sekuens residu, TVGYG, disebut sekuens tanda, di dalam setiap empat subunit. Sekuens tanda ini berada di dalam gelung antara heliks pori dengan TM2/6, sebelumnya disebut gelung-P. Sekuens tanda ini sangat terkonservasikan, dengan pengecualian residu valin pada saluran kalium prokariot sering disubstitusi dengan residu isoleusin pada saluran eukariot. Sekuens ini memakai struktur rantai utama unik, secara struktur analog dengan [[sarang (motif struktur protein)|motif struktur protein sarang]]. Empat himpunan atom [[oksigen]] karbonil elektronegatif berbaris menghadap pusat pori filter dan membentuk persegi antiprisma serupa kulit pelarut air mengelilingi setiap situs pengikatan kalium. Jarak antara oksigen karbonil dengan ion kalium pada situs pengikatan filter selektivitas sama dengan jarak antara oksigen air pada kulit hidrasi awal dengan ion kalium pada larutan air, menyediakan rute yang sangat menguntungkan untuk de[[solvasi]] ion. Jarak ini dipertahankan oleh [[ikatan hidrogen]] dan [[gaya van der Waals]] di dalam lembar residu [[asam amino]] aromatik mengelilingi filter selektivitas.<ref>[https://archive.org/details/sim_science_1998-04-03_280_5360/page/69 The structure of the potassium channel: molecular basis of K+ conduction and selectivity]. ''Science''. Apr 1998. Vol. 280 (5360). hlm. 69–77. doi:10.1126/science.280.5360.69.</ref><ref>DB Sauer. [https://archive.org/details/sim_proceedings-of-the-national-academy-of-sciences-usa_2011-10-04_108_40/page/16634 Protein interactions central to stabilizing the K+ channel selectivity filter in a four-sited configuration for selective K+ permeation]. ''Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America''. 4 October 2011. Vol. 108 (40). hlm. 16634–9. doi:10.1073/pnas.1111688108.</ref> Filter selektivitas terbuka menuju larutan ekstraseluler, memaparkan empat oksigen karbonil pada residu [[Glisina|glisin]] (Gly79 pada [[saluran kaliumKcsA|KcsA]]). Residu selanjutnya yang terbuka menuju sisi ekstraseluler protein adalah Asp80 yang bermuatan negatif (KcsA). Residu ini bersama dengan lima residu filter membentuk pori yang menghubungkan rongga berisi air pada pusat protein dengan larutan ekstraseluler.<ref>''A comparison between two prokaryotic potassium channels (KirBac1.1 and KcsA) in a molecular dynamics (MD) simulation study''. ''Biophysical Chemistry''. Mar 2006. Vol. 120 (1). hlm. 1–9. doi:10.1016/j.bpc.2005.10.002.</ref>
 
Saluran kalium menghilangkan kulit hidrasi ion ketika memasuki filter selektivitas. Filter selektivitas dibentuk oleh lima sekuens residu, TVGYG, disebut sekuens tanda, di dalam setiap empat subunit. Sekuens tanda ini berada di dalam gelung antara heliks pori dengan TM2/6, sebelumnya disebut gelung-P. Sekuens tanda ini sangat terkonservasikan, dengan pengecualian residu valin pada saluran kalium prokariot sering disubstitusi dengan residu isoleusin pada saluran eukariot. Sekuens ini memakai struktur rantai utama unik, secara struktur analog dengan [[sarang (motif struktur protein)|motif struktur protein sarang]]. Empat himpunan atom [[oksigen]] karbonil elektronegatif berbaris menghadap pusat pori filter dan membentuk persegi antiprisma serupa kulit pelarut air mengelilingi setiap situs pengikatan kalium. Jarak antara oksigen karbonil dengan ion kalium pada situs pengikatan filter selektivitas sama dengan jarak antara oksigen air pada kulit hidrasi awal dengan ion kalium pada larutan air, menyediakan rute yang sangat menguntungkan untuk de[[solvasi]] ion. Jarak ini dipertahankan oleh [[ikatan hidrogen]] dan [[gaya van der Waals]] di dalam lembar residu [[asam amino]] aromatik mengelilingi filter selektivitas. Filter selektivitas terbuka menuju larutan ekstraseluler, memaparkan empat oksigen karbonil pada residu [[Glisina|glisin]] (Gly79 pada [[saluran kaliumKcsA|KcsA]]). Residu selanjutnya yang terbuka menuju sisi ekstraseluler protein adalah Asp80 yang bermuatan negatif (KcsA). Residu ini bersama dengan lima residu filter membentuk pori yang menghubungkan rongga berisi air pada pusat protein dengan larutan ekstraseluler.


==== Mekanisme selektivitas ====
==== Mekanisme selektivitas ====
Mekanisme selektivitas saluran kalium tetap menjadi bahan perdebatan yang terus berlanjut. Oksigen karbonil sangat elektronegatif dan penarik kation. Filter ini dapat memuat ion kalium pada 4 situs yang biasanya diberi nama S1 hingga S4 dimulai dari sisi ekstraseluler. Sebagai tambahan, satu ion dapat berikatan di dalam rongga pada situs yang disebut SC, atau satu/lebih ion di sisi ekstraseluler pada situs yang lebih didefinisikan dengan baik disebut S0 atau situs yang kurang didefinisikan dengan baik disebut Sext. Berbagai penempatan berbeda situs tersebut mungkin terjadi. Karena struktur sinar-x rata-rata mencakup banyak molekul, tidak mungkin disimpulkan penempatan sebenarnya secara langsung dari struktur tersebut. Secara umum, terdapat beberapa kerugian akibat tolakan elektrostatik ketika dua situs bersebelahan ditempati ion. Proposal mengenai mekanisme selektivitas telah dibuat berdasarkan pada simulasi [[dinamika molekuler]], model kecil [[Ikatan ionik|ikatan ion]], perhitungan termodinamika, pertimbangan topologi, dan perbedaan struktur antara saluran selektif dan takselektif.
Mekanisme selektivitas saluran kalium tetap menjadi bahan perdebatan yang terus berlanjut. Oksigen karbonil sangat elektronegatif dan penarik kation. Filter ini dapat memuat ion kalium pada 4 situs yang biasanya diberi nama S1 hingga S4 dimulai dari sisi ekstraseluler. Sebagai tambahan, satu ion dapat berikatan di dalam rongga pada situs yang disebut SC, atau satu/lebih ion di sisi ekstraseluler pada situs yang lebih didefinisikan dengan baik disebut S0 atau situs yang kurang didefinisikan dengan baik disebut Sext. Berbagai penempatan berbeda situs tersebut mungkin terjadi. Karena struktur sinar-x rata-rata mencakup banyak molekul, tidak mungkin disimpulkan penempatan sebenarnya secara langsung dari struktur tersebut. Secara umum, terdapat beberapa kerugian akibat tolakan elektrostatik ketika dua situs bersebelahan ditempati ion. Proposal mengenai mekanisme selektivitas telah dibuat berdasarkan pada simulasi [[dinamika molekuler]],<ref>''Importance of hydration and dynamics on the selectivity of the KcsA and NaK channels''. ''The Journal of General Physiology''. Feb 2007. Vol. 129 (2). hlm. 135–43. doi:10.1085/jgp.200609633.</ref> model kecil [[Ikatan ionik|ikatan ion]],<ref>Noskov SY, Bernèche S, Roux B. [https://archive.org/details/sim_nature-uk_2004-10-14_431_7010/page/830 Control of ion selectivity in potassium channels by electrostatic and dynamic properties of carbonyl ligands]. ''Nature''. Oct 2004. Vol. 431 (7010). hlm. 830–4. doi:10.1038/nature02943.</ref> perhitungan termodinamika,<ref>''Tuning ion coordination architectures to enable selective partitioning''. ''Biophysical Journal''. Aug 2007. Vol. 93 (4). hlm. 1093–9. doi:10.1529/biophysj.107.107482.</ref> pertimbangan topologi,<ref>''The predominant role of coordination number in potassium channel selectivity''. ''Biophysical Journal''. Oct 2007. Vol. 93 (8). hlm. 2635–43. doi:10.1529/biophysj.107.108167.</ref><ref>''Selectivity in K+ channels is due to topological control of the permeant ion's coordinated state''. ''Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America''. May 2007. Vol. 104 (22). hlm. 9260–5. doi:10.1073/pnas.0700554104.</ref> dan perbedaan struktur<ref>''Tuning the ion selectivity of tetrameric cation channels by changing the number of ion binding sites''. ''Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America''. Jan 2011. Vol. 108 (2). hlm. 598–602. doi:10.1073/pnas.1013636108.</ref> antara saluran selektif dan takselektif.


Mekanisme translokasi ion pada KcsA telah dipelajari secara ekstensif melalui perhitungan teoretik dan simulasi. Prediksi mekanisme penyaluran ion berupa dua penempatan situs ganda (S1, S3) dan (S2, S4) memainkan peran penting diperkuat oleh kedua teknik ini. Simulasi dinamika molekuler memperkirakan dua situs ekstraseluler, S<sub>ext</sub> dan S<sub>0</sub>, mencerminkan ion masuk dan keluar dari filter, juga merupakan aktor penting dalam penyaluran ion.
Mekanisme translokasi ion pada KcsA telah dipelajari secara ekstensif melalui perhitungan teoretik dan simulasi.<ref>''A comparison between two prokaryotic potassium channels (KirBac1.1 and KcsA) in a molecular dynamics (MD) simulation study''. ''Biophysical Chemistry''. Mar 2006. Vol. 120 (1). hlm. 1–9. doi:10.1016/j.bpc.2005.10.002.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_nature-uk_2001-11-01_414_6859/page/37 Energetic optimization of ion conduction rate by the K+ selectivity filter]. ''Nature''. Nov 2001. Vol. 414 (6859). hlm. 37–42. doi:10.1038/35102000.</ref> Prediksi mekanisme penyaluran ion berupa dua penempatan situs ganda (S1, S3) dan (S2, S4) memainkan peran penting diperkuat oleh kedua teknik ini. Simulasi dinamika molekuler memperkirakan dua situs ekstraseluler, S<sub>ext</sub> dan S<sub>0</sub>, mencerminkan ion masuk dan keluar dari filter, juga merupakan aktor penting dalam penyaluran ion.


=== Wilayah hidrofobik ===
=== Wilayah hidrofobik ===
Baris 44: Baris 130:


== Regulasi ==
== Regulasi ==
Fluks ion melewati pori saluran kalium diregulasi oleh dua proses yang berkaitan, disebut [[Pemintuan (elektrofisiologi)|pemintuan]] dan inaktivasi. Pemintuan adalah membuka atau menutupnya saluran dalam respons terhadap stimulus, sementara inaktivasi adalah penghentian cepat arus dari saluran kalium terbuka dan menekan kemampuan saluran untuk melanjutkan penyaluran. Sementara kedua proses menyediakan regulasi konduktansi saluran, setiap proses dimediasi oleh sejumlah mekanisme.
Fluks ion melewati pori saluran kalium diregulasi oleh dua proses yang berkaitan, disebut [[Pemintuan (elektrofisiologi)|pemintuan]] dan inaktivasi. Pemintuan adalah membuka atau menutupnya saluran dalam respons terhadap stimulus, sementara inaktivasi adalah penghentian cepat arus dari saluran kalium terbuka dan menekan kemampuan saluran untuk melanjutkan penyaluran. Sementara kedua proses menyediakan regulasi konduktansi saluran, setiap proses dimediasi oleh sejumlah mekanisme.


Secara umum, pemintuan dimediasi oleh domain struktur tambahan yang menerima stimulus dan pada gilirannya membuka pori saluran. Domain ini di antaranya domain RCK pada saluran BK, dan domain pengindra tegangan pada saluran K<sup>+</sup> berpintu tegangan. Domain ini merespons stimulus dengan membuka secara fisik pintu intraseluler domain pori, dengan demikian mengizinkan ion kalium melintasi membran. Beberapa saluran memiliki domain regulator ganda atau protein aksesoris yang dapat bertindak memodulasi respons terhadap stimulus. Walaupun mekanisme ini masih terus diperdebatkan, terdapat berbagai struktur domain regulator yang diketahui, seperti domain RCK pada saluran prokariot dan eukariot, domain pemintuan pH pada KcsA, domain pemintuan [[nukleotida]] siklik, dan saluran kalium berpintu tegangan.
Secara umum, pemintuan dimediasi oleh domain struktur tambahan yang menerima stimulus dan pada gilirannya membuka pori saluran. Domain ini di antaranya domain RCK pada saluran BK,<ref>''Structure of the human BK channel Ca2+-activation apparatus at 3.0 A resolution''. ''Science''. Jul 2010. Vol. 329 (5988). hlm. 182–6. doi:10.1126/science.1190414.</ref><ref>''Structure of the gating ring from the human large-conductance Ca(2+)-gated K(+) channel''. ''Nature''. Jul 2010. Vol. 466 (7304). hlm. 393–7. doi:10.1038/nature09252.</ref><ref>''Structure of the RCK domain from the E. coli K+ channel and demonstration of its presence in the human BK channel''. ''Neuron''. Mar 2001. Vol. 29 (3). hlm. 593–601. doi:10.1016/S0896-6273(01)00236-7.</ref> dan domain pengindra tegangan pada saluran K<sup>+</sup> berpintu tegangan. Domain ini merespons stimulus dengan membuka secara fisik pintu intraseluler domain pori, dengan demikian mengizinkan ion kalium melintasi membran. Beberapa saluran memiliki domain regulator ganda atau protein aksesoris yang dapat bertindak memodulasi respons terhadap stimulus. Walaupun mekanisme ini masih terus diperdebatkan, terdapat berbagai struktur domain regulator yang diketahui, seperti domain RCK pada saluran prokariot<ref>[https://archive.org/details/sim_nature-uk_2002-05-30_417_6888/page/515 Crystal structure and mechanism of a calcium-gated potassium channel]. ''Nature''. May 2002. Vol. 417 (6888). hlm. 515–22. doi:10.1038/417515a.</ref><ref>''Distinct gating mechanisms revealed by the structures of a multi-ligand gated K(+) channel''. ''eLife''. 2012. Vol. 1. hlm. e00184. doi:10.7554/eLife.00184.</ref><ref>''Crystal structure of a potassium ion transporter, TrkH''. ''Nature''. Mar 2011. Vol. 471 (7338). hlm. 336–40. doi:10.1038/nature09731.</ref> dan eukariot,<ref>''Structure of the human BK channel Ca2+-activation apparatus at 3.0 A resolution''. ''Science''. Jul 2010. Vol. 329 (5988). hlm. 182–6. doi:10.1126/science.1190414.</ref><ref>''Structure of the gating ring from the human large-conductance Ca(2+)-gated K(+) channel''. ''Nature''. Jul 2010. Vol. 466 (7304). hlm. 393–7. doi:10.1038/nature09252.</ref><ref>''Structure of the RCK domain from the E. coli K+ channel and demonstration of its presence in the human BK channel''. ''Neuron''. Mar 2001. Vol. 29 (3). hlm. 593–601. doi:10.1016/S0896-6273(01)00236-7.</ref> domain pemintuan pH pada KcsA,<ref>''Mechanism of activation gating in the full-length KcsA K+ channel''. ''Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America''. Jul 2011. Vol. 108 (29). hlm. 11896–9. doi:10.1073/pnas.1105112108.</ref> domain pemintuan [[nukleotida]] siklik,<ref>[https://archive.org/details/cell_2004-11-24_119_5/page/615 Structural basis of ligand activation in a cyclic nucleotide regulated potassium channel]. ''Cell''. Nov 2004. Vol. 119 (5). hlm. 615–27. doi:10.1016/j.cell.2004.10.030.</ref> dan saluran kalium berpintu tegangan.<ref>''X-ray structure of a voltage-dependent K+ channel''. ''Nature''. May 2003. Vol. 423 (6935). hlm. 33–41. doi:10.1038/nature01580.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_science_2005-08-05_309_5736/page/897 Crystal structure of a mammalian voltage-dependent Shaker family K+ channel]. ''Science''. Aug 2005. Vol. 309 (5736). hlm. 897–903. doi:10.1126/science.1116269.</ref>


Inaktivasi tipe-N secara khusus merupakan mekanisme inaktivasi yang lebih cepat dan disebut [[Inaktivasi bola dan rantai|model "bola dan rantai"]]. Inaktivasi tipe-N melibatkan interaksi ujung-N saluran, atau protein kait, yang berinteraksi dengan domain pori dan menutup jalur penyaluran ion seperti "bola". Kemungkinan lain, inaktivasi tipe-C terjadi di dalam filter selektivitas itu sendiri dengan perubahan struktural di dalam filter menyebabkan saluran tak dapat menyalurkan ion. Terdapat sejumlah model struktural inaktivasi tipe-C filter saluran K<sup>+</sup> walaupun mekanisme tepatnya masih belum jelas.
Inaktivasi tipe-N secara khusus merupakan mekanisme inaktivasi yang lebih cepat dan disebut [[Inaktivasi bola dan rantai|model "bola dan rantai"]].<ref>''Fast Inactivation of Voltage-Gated K(+) Channels: From Cartoon to Structure''. ''News in Physiological Sciences''. Aug 1998. Vol. 13. hlm. 177–182.</ref> Inaktivasi tipe-N melibatkan interaksi ujung-N saluran, atau protein kait, yang berinteraksi dengan domain pori dan menutup jalur penyaluran ion seperti "bola". Kemungkinan lain, inaktivasi tipe-C terjadi di dalam filter selektivitas itu sendiri dengan perubahan struktural di dalam filter menyebabkan saluran tak dapat menyalurkan ion. Terdapat sejumlah model struktural inaktivasi tipe-C filter saluran K<sup>+</sup><ref>''Mechanism for selectivity-inactivation coupling in KcsA potassium channels''. ''Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America''. Mar 2011. Vol. 108 (13). hlm. 5272–7. doi:10.1073/pnas.1014186108.</ref><ref>''Structural mechanism of C-type inactivation in K(+) channels''. ''Nature''. Jul 2010. Vol. 466 (7303). hlm. 203–8. doi:10.1038/nature09153.</ref><ref>''Structural basis for the coupling between activation and inactivation gates in K(+) channels''. ''Nature''. Jul 2010. Vol. 466 (7303). hlm. 272–5. doi:10.1038/nature09136.</ref> walaupun mekanisme tepatnya masih belum jelas.


== Penyekat ==
== Penyekat ==
Penyekat saluran kalium menginhibisi aliran ion kalium melewati saluran. Penyekat ini berkompetisi dengan pengikatan kalium di dalam filter selektivitas atau berikatan di luar filter untuk menutup penyaluran ion. Sebagai salah satu contoh kompetitor ini adalah ion amonium kuarterner yang berikatan pada sisi ekstraseluler atau rongga pusat saluran. Untuk menyekat dari rongga pusat, ion amonium kuarterner juga diketahui sebagai penyekat saluran pembuka karena pengikatan secara klasik membutuhkan pembukaan pintu [[sitoplasma]] sebelumnya.
Penyekat saluran kalium menginhibisi aliran ion kalium melewati saluran. Penyekat ini berkompetisi dengan pengikatan kalium di dalam filter selektivitas atau berikatan di luar filter untuk menutup penyaluran ion. Sebagai salah satu contoh kompetitor ini adalah ion amonium kuarterner yang berikatan pada sisi ekstraseluler<ref>[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1570963904002845 Ions and blockers in potassium channels: insights from free energy simulations]. ''Biochimica et Biophysica Acta''. Feb 2005. Vol. 1747 (1). hlm. 109–120. doi:10.1016/j.bbapap.2004.10.006.</ref><ref>''Structure-activity relationship for extracellular block of K+ channels by tetraalkylammonium ions''. ''FEBS Letters''. Nov 2003. Vol. 554 (1–2). hlm. 159–164. doi:10.1016/S0014-5793(03)01117-7.</ref> atau rongga pusat saluran.<ref>''The voltage-dependent gate in MthK potassium channels is located at the selectivity filter''. ''Nature Structural & Molecular Biology''. Feb 2013. Vol. 20 (2). hlm. 159–66. doi:10.1038/nsmb.2473.</ref> Untuk menyekat dari rongga pusat, ion amonium kuarterner juga diketahui sebagai penyekat saluran pembuka karena pengikatan secara klasik membutuhkan pembukaan pintu [[sitoplasma]] sebelumnya.<ref>''The internal quaternary ammonium receptor site of Shaker potassium channels''. ''Neuron''. Mar 1993. Vol. 10 (3). hlm. 533–41. doi:10.1016/0896-6273(93)90340-w.</ref>


Ion [[barium]] juga dapat menyekat arus saluran kalium, dengan berikatan pada afinitas tinggi di dalam filter selektivitas. Ikatan kuat ini dianggap mendasari [[Barium#Toksisitas|toksisitas barium]] dengan menginhibisi aktivitas saluran kalium pada sel peka rangsang.
Ion [[barium]] juga dapat menyekat arus saluran kalium,<ref>''Potassium-selective block of barium permeation through single KcsA channels''. ''The Journal of General Physiology''. Oct 2011. Vol. 138 (4). hlm. 421–36. doi:10.1085/jgp.201110684.</ref><ref>''Potassium blocks barium permeation through a calcium-activated potassium channel''. ''The Journal of General Physiology''. Nov 1988. Vol. 92 (5). hlm. 549–67. doi:10.1085/jgp.92.5.549.</ref> dengan berikatan pada afinitas tinggi di dalam filter selektivitas.<ref>''Structural and thermodynamic properties of selective ion binding in a K+ channel''. ''PLoS Biology''. May 2007. Vol. 5 (5). hlm. e121. doi:10.1371/journal.pbio.0050121.</ref><ref>''The barium site in a potassium channel by x-ray crystallography''. ''The Journal of General Physiology''. Mar 2000. Vol. 115 (3). hlm. 269–72. doi:10.1085/jgp.115.3.269.</ref><ref>''The conserved potassium channel filter can have distinct ion binding profiles: structural analysis of rubidium, cesium, and barium binding in NaK2K''. ''The Journal of General Physiology''. Aug 2014. Vol. 144 (2). hlm. 181–92. doi:10.1085/jgp.201411191.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_journal-of-general-physiology_2014-08_144_2/page/193 Ionic interactions of Ba2+ blockades in the MthK K+ channel]. ''The Journal of General Physiology''. Aug 2014. Vol. 144 (2). hlm. 193–200. doi:10.1085/jgp.201411192.</ref> Ikatan kuat ini dianggap mendasari [[Barium#Toksisitas|toksisitas barium]] dengan menginhibisi aktivitas saluran kalium pada sel peka rangsang.


[[Penyekat saluran kalium]] untuk kepentingan medis, seperti [[4-Aminopiridina|4-aminopiridina]] dan [[Amifampridina|3,4-diaminopiridina]], telah diselidiki untuk pengobatan kondisi seperti [[sklerosis ganda]]. Efek obat [[Efek samping|di luar target]] dapat menyebabkan [[sindrom QT panjang]] terinduksi obat, kondisi yang dapat mengancam jiwa. Kondisi ini paling sering disebabkan oleh tindakan pada saluran kalium [[hERG]] jantung. Dengan demikian, semua obat baru dilakukan uji praklinis untuk keamanan jantung.
[[Penyekat saluran kalium]] untuk kepentingan medis, seperti [[4-Aminopiridina|4-aminopiridina]] dan [[Amifampridina|3,4-diaminopiridina]], telah diselidiki untuk pengobatan kondisi seperti [[sklerosis ganda]].<ref>[http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0163-7258(05)00228-7 Potassium channel blockers in multiple sclerosis: neuronal Kv channels and effects of symptomatic treatment]. ''Pharmacology & Therapeutics''. Jul 2006. Vol. 111 (1). hlm. 224–59. doi:10.1016/j.pharmthera.2005.10.006.</ref> Efek obat [[Efek samping|di luar target]] dapat menyebabkan [[sindrom QT panjang]] terinduksi obat, kondisi yang dapat mengancam jiwa. Kondisi ini paling sering disebabkan oleh tindakan pada saluran kalium [[hERG]] jantung. Dengan demikian, semua obat baru dilakukan uji praklinis untuk keamanan jantung.


== Saluran kalium muskarinik ==
== Saluran kalium muskarinik ==
 
Beberapa jenis saluran kalium diaktivasi oleh [[reseptor muskarinik]] yang disebut ''saluran kalium muskarinik'' (I<sub>KACh</sub>). Saluran ini merupakan heterotetramer yang tersusun dari dua subunit [[KCNJ3|GIRK1]] dan dua subunit [[KCNJ5|GIRK4]].<ref>[https://archive.org/details/sim_nature-uk_1995-03-09_374_6518/page/135 The G-protein-gated atrial K+ channel IKACh is a heteromultimer of two inwardly rectifying K(+)-channel proteins]. ''Nature''. Mar 1995. Vol. 374 (6518). hlm. 135–41. doi:10.1038/374135a0.</ref><ref>[https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_1998-02-27_273_9/page/5271 Number and stoichiometry of subunits in the native atrial G-protein-gated K+ channel, IKACh]. ''The Journal of Biological Chemistry''. Feb 1998. Vol. 273 (9). hlm. 5271–8. doi:10.1074/jbc.273.9.5271.</ref> Sebagai contoh, saluran kalium pada jantung, ketika diaktivasi oleh sinyal [[sistem saraf parasimpatetik|parasimpatetik]] melalui [[reseptor M2|reseptor muskarinik M2]], menyebabkan aliran kalium ke arah luar yang memperlambat [[denyut jantung]].<ref>[https://archive.org/details/cell_1995-11-03_83_3/page/443 Identification of domains conferring G protein regulation on inward rectifier potassium channels]. ''Cell''. Nov 1995. Vol. 83 (3). hlm. 443–9. doi:10.1016/0092-8674(95)90122-1.</ref><ref>[http://www.annalsnyas.org/cgi/content/abstract/868/1/386 Structure, G protein activation, and functional relevance of the cardiac G protein-gated K+ channel, IKACh]. ''Annals of the New York Academy of Sciences''. Apr 1999. Vol. 868 (1). hlm. 386–98. doi:10.1111/j.1749-6632.1999.tb11300.x.</ref>
 
Beberapa jenis saluran kalium diaktivasi oleh [[reseptor muskarinik]] yang disebut ''saluran kalium muskarinik'' (I<sub>KACh</sub>). Saluran ini merupakan heterotetramer yang tersusun dari dua subunit [[KCNJ3|GIRK1]] dan dua subunit [[KCNJ5|GIRK4]]. Sebagai contoh, saluran kalium pada jantung, ketika diaktivasi oleh sinyal [[sistem saraf parasimpatetik|parasimpatetik]] melalui [[reseptor M2|reseptor muskarinik M2]], menyebabkan aliran kalium ke arah luar yang memperlambat [[denyut jantung]].


== Dalam seni rupa ==
== Dalam seni rupa ==
[[Roderick MacKinnon]] diberikan ''Birth of an Idea'', sebuah patung setinggi  yang berdasarkan pada saluran kalium KcsA. Karya ini memuat objek kawat yang merepresentasikan interior saluran dengan objek kaca tiup merepresentasikan rongga utama struktur saluran.
[[Roderick MacKinnon]] diberikan ''Birth of an Idea'', sebuah patung setinggi  yang berdasarkan pada saluran kalium KcsA.<ref>Philip Ball. [http://www.rsc.org/chemistryworld/Issues/2008/March/ColumnThecrucible.asp The crucible: Art inspired by science should be more than just a pretty picture]. ''Chemistry World''. March 2008. Vol. 5 (3). hlm. 42–43.</ref> Karya ini memuat objek kawat yang merepresentasikan interior saluran dengan objek kaca tiup merepresentasikan rongga utama struktur saluran.


== Lihat pula ==
== Lihat pula ==
Baris 72: Baris 155:
* [[Saluran natrium]]
* [[Saluran natrium]]
* [[Saluran kalsium]]
* [[Saluran kalsium]]
== Referensi ==


== Pranala luar ==
== Pranala luar ==
*  dalam 3D
*  dalam 3D
*
*  
*
*  
*
*


== Referensi ==
<references />


== Sumber dan atribusi ==


== Sumber dan atribusi ==
Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Saluran+kalium&oldid=29581189 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29581189 (2026-08-15T07:27:11Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.


Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Saluran+kalium&oldid=29581189 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29581189 (2026-08-15T07:27:11Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 -->

Revisi terkini sejak 26 Agustus 2026 14.16

Potassium channel1

Saluran kalium adalah jenis saluran ion yang paling terdistribusi secara luas dan pada hakikatnya ditemukan pada semua makhluk hidup.[1] Saluran ini membentuk pori selektif kalium yang membentang pada membran sel. Lebih lanjut, saluran kalium ditemukan pada kebanyakan jenis sel dan mengontrol berbagai fungsi sel yang luas.[2][3]

Fungsi

Fungsi saluran kalium adalah untuk mengalirkan ion kalium menuruni gradien elektrokimia, melakukannya dengan cepat (hingga laju difusi ion K+ dalam air yang melimpah) dan selektif (tidak termasuk, terutama sekali, natrium walaupun perbedaan jari-jari ionnya berada pada subangstrom).[4] Secara biologis, saluran ini bertindak untuk mengatur atau mengatur ulang potensial rehat di banyak sel. Pada sel peka rangsang, seperti neuron, aliran lawan ion kalium yang terlambat membentuk potensial aksi.

Dengan berkontribusi pada regulasi durasi potensial aksi pada otot jantung, malafungsi saluran kalium dapat menyebabkan aritmia yang mengancam nyawa. Saluran kalium mungkin juga terlibat dalam menjaga tonus vaskular.

Saluran ini juga meregulasi proses seluler seperti hormon (sebagai contoh, insulin yang dilepas oleh sel beta di pankreas) sehingga malafungsi saluran ini dapat menyebabkan penyakit (seperti diabetes).

Jenis

Terdapat empat kelas utama saluran kalium, yaitu sebagai berikut.

Tabel berikut memuat perbandingan kelas utama saluran ion dengan contoh representatif (untuk daftar lengkap saluran di dalam setiap kelas, lihat halaman kelas masing-masing).

Kelas, fungsi, dan farmakologi saluran kalium.[5]
Kelas Subkelas Fungsi Penyekat Pengaktif
Teraktivasi kalsium
6T & 1P
  • terhambat dalam respons terhadap peningkatan kalsium intraseluler
  • 1-EBIO
  • NS309
  • CyPPA
Penyearah masuk
2T & 1P
  • mendaur ulang dan menyekresi kalium pada nefron
  • Nonselektif: Ba2+, Cs+
  • tidak ada
  • memediasi efek penghambatan banyak GPCR
  • menutup ketika ATP tinggi untuk mendorong sekresi insulin
Domain pori tandem
4T & 2P
Berpintu tegangan
6T & 1P

Struktur

Saluran kalium memiliki struktur tetramer yang terdiri dari empat subunit protein identik dan membentuk kompleks simetri lipat empat (C4) tersusun mengitari pusat pori pengalir ion (homotetramer). Sebagai kemungkinan lain, empat subunit protein serupa tetapi tidak identik mungkin berasosiasi membentuk kompleks heterotetramer dengan simetri C4 semu. Semua subunit saluran kalium memiliki struktur gelung pori berbeda yang melapisi bagian atas pori dan bertanggung jawab atas permeabilitas selektif kalium.

Terdapat lebih dari 80 gen mamalia yang mengodekan subunit saluran kalium. Akan tetapi, saluran kalium yang ditemukan pada bakteri merupakan saluran ion yang paling dipelajari dalam hal struktur molekulernya. Dengan menggunakan kristalografi sinar-x,[36][37] diperoleh pengetahuan yang mendalam mengenai bagaimana ion kalium melintasi saluran ini dan mengapa ion natrium (lebih kecil) tidak dapat melintas.[38] Penghargaan Nobel Kimia 2003 diberikan kepada Rod MacKinnon atas mempelopori penelitian di bidang ini.[39]

Filter selektivitas

Saluran kalium menghilangkan kulit hidrasi ion ketika memasuki filter selektivitas. Filter selektivitas dibentuk oleh lima sekuens residu, TVGYG, disebut sekuens tanda, di dalam setiap empat subunit. Sekuens tanda ini berada di dalam gelung antara heliks pori dengan TM2/6, sebelumnya disebut gelung-P. Sekuens tanda ini sangat terkonservasikan, dengan pengecualian residu valin pada saluran kalium prokariot sering disubstitusi dengan residu isoleusin pada saluran eukariot. Sekuens ini memakai struktur rantai utama unik, secara struktur analog dengan motif struktur protein sarang. Empat himpunan atom oksigen karbonil elektronegatif berbaris menghadap pusat pori filter dan membentuk persegi antiprisma serupa kulit pelarut air mengelilingi setiap situs pengikatan kalium. Jarak antara oksigen karbonil dengan ion kalium pada situs pengikatan filter selektivitas sama dengan jarak antara oksigen air pada kulit hidrasi awal dengan ion kalium pada larutan air, menyediakan rute yang sangat menguntungkan untuk desolvasi ion. Jarak ini dipertahankan oleh ikatan hidrogen dan gaya van der Waals di dalam lembar residu asam amino aromatik mengelilingi filter selektivitas.[40][41] Filter selektivitas terbuka menuju larutan ekstraseluler, memaparkan empat oksigen karbonil pada residu glisin (Gly79 pada KcsA). Residu selanjutnya yang terbuka menuju sisi ekstraseluler protein adalah Asp80 yang bermuatan negatif (KcsA). Residu ini bersama dengan lima residu filter membentuk pori yang menghubungkan rongga berisi air pada pusat protein dengan larutan ekstraseluler.[42]

Mekanisme selektivitas

Mekanisme selektivitas saluran kalium tetap menjadi bahan perdebatan yang terus berlanjut. Oksigen karbonil sangat elektronegatif dan penarik kation. Filter ini dapat memuat ion kalium pada 4 situs yang biasanya diberi nama S1 hingga S4 dimulai dari sisi ekstraseluler. Sebagai tambahan, satu ion dapat berikatan di dalam rongga pada situs yang disebut SC, atau satu/lebih ion di sisi ekstraseluler pada situs yang lebih didefinisikan dengan baik disebut S0 atau situs yang kurang didefinisikan dengan baik disebut Sext. Berbagai penempatan berbeda situs tersebut mungkin terjadi. Karena struktur sinar-x rata-rata mencakup banyak molekul, tidak mungkin disimpulkan penempatan sebenarnya secara langsung dari struktur tersebut. Secara umum, terdapat beberapa kerugian akibat tolakan elektrostatik ketika dua situs bersebelahan ditempati ion. Proposal mengenai mekanisme selektivitas telah dibuat berdasarkan pada simulasi dinamika molekuler,[43] model kecil ikatan ion,[44] perhitungan termodinamika,[45] pertimbangan topologi,[46][47] dan perbedaan struktur[48] antara saluran selektif dan takselektif.

Mekanisme translokasi ion pada KcsA telah dipelajari secara ekstensif melalui perhitungan teoretik dan simulasi.[49][50] Prediksi mekanisme penyaluran ion berupa dua penempatan situs ganda (S1, S3) dan (S2, S4) memainkan peran penting diperkuat oleh kedua teknik ini. Simulasi dinamika molekuler memperkirakan dua situs ekstraseluler, Sext dan S0, mencerminkan ion masuk dan keluar dari filter, juga merupakan aktor penting dalam penyaluran ion.

Wilayah hidrofobik

Wilayah ini digunakan untuk menetralisasi lingkungan di sekitar ion kalium sehingga tidak tertarik pada muatan lainnya dan mempercepat reaksi.

Rongga pusat

Pori pusat, dengan lebar 10 Å, terletak di dekat pusat saluran transmembran, memiliki penghalang energi tertinggi untuk melintaskan ion akibat hidrofobisitas dinding saluran. Rongga berisi air dan kutub ujung-C heliks pori mengurangi penghalang energi ion. Tolakan akibat banyak ion kalium di belakangnya diperkirakan membantu keluarnya ion dari saluran.

Keberadaan rongga dapat dipahami secara intuitif sebagai salah satu mekanisme saluran untuk mengatasi penghalang dielektrik, atau tolakan oleh membran dielektrik rendah, dengan menjaga ion K+ berair, membuat lingkungan dielektrik tinggi.

Regulasi

Fluks ion melewati pori saluran kalium diregulasi oleh dua proses yang berkaitan, disebut pemintuan dan inaktivasi. Pemintuan adalah membuka atau menutupnya saluran dalam respons terhadap stimulus, sementara inaktivasi adalah penghentian cepat arus dari saluran kalium terbuka dan menekan kemampuan saluran untuk melanjutkan penyaluran. Sementara kedua proses menyediakan regulasi konduktansi saluran, setiap proses dimediasi oleh sejumlah mekanisme.

Secara umum, pemintuan dimediasi oleh domain struktur tambahan yang menerima stimulus dan pada gilirannya membuka pori saluran. Domain ini di antaranya domain RCK pada saluran BK,[51][52][53] dan domain pengindra tegangan pada saluran K+ berpintu tegangan. Domain ini merespons stimulus dengan membuka secara fisik pintu intraseluler domain pori, dengan demikian mengizinkan ion kalium melintasi membran. Beberapa saluran memiliki domain regulator ganda atau protein aksesoris yang dapat bertindak memodulasi respons terhadap stimulus. Walaupun mekanisme ini masih terus diperdebatkan, terdapat berbagai struktur domain regulator yang diketahui, seperti domain RCK pada saluran prokariot[54][55][56] dan eukariot,[57][58][59] domain pemintuan pH pada KcsA,[60] domain pemintuan nukleotida siklik,[61] dan saluran kalium berpintu tegangan.[62][63]

Inaktivasi tipe-N secara khusus merupakan mekanisme inaktivasi yang lebih cepat dan disebut model "bola dan rantai".[64] Inaktivasi tipe-N melibatkan interaksi ujung-N saluran, atau protein kait, yang berinteraksi dengan domain pori dan menutup jalur penyaluran ion seperti "bola". Kemungkinan lain, inaktivasi tipe-C terjadi di dalam filter selektivitas itu sendiri dengan perubahan struktural di dalam filter menyebabkan saluran tak dapat menyalurkan ion. Terdapat sejumlah model struktural inaktivasi tipe-C filter saluran K+[65][66][67] walaupun mekanisme tepatnya masih belum jelas.

Penyekat

Penyekat saluran kalium menginhibisi aliran ion kalium melewati saluran. Penyekat ini berkompetisi dengan pengikatan kalium di dalam filter selektivitas atau berikatan di luar filter untuk menutup penyaluran ion. Sebagai salah satu contoh kompetitor ini adalah ion amonium kuarterner yang berikatan pada sisi ekstraseluler[68][69] atau rongga pusat saluran.[70] Untuk menyekat dari rongga pusat, ion amonium kuarterner juga diketahui sebagai penyekat saluran pembuka karena pengikatan secara klasik membutuhkan pembukaan pintu sitoplasma sebelumnya.[71]

Ion barium juga dapat menyekat arus saluran kalium,[72][73] dengan berikatan pada afinitas tinggi di dalam filter selektivitas.[74][75][76][77] Ikatan kuat ini dianggap mendasari toksisitas barium dengan menginhibisi aktivitas saluran kalium pada sel peka rangsang.

Penyekat saluran kalium untuk kepentingan medis, seperti 4-aminopiridina dan 3,4-diaminopiridina, telah diselidiki untuk pengobatan kondisi seperti sklerosis ganda.[78] Efek obat di luar target dapat menyebabkan sindrom QT panjang terinduksi obat, kondisi yang dapat mengancam jiwa. Kondisi ini paling sering disebabkan oleh tindakan pada saluran kalium hERG jantung. Dengan demikian, semua obat baru dilakukan uji praklinis untuk keamanan jantung.

Saluran kalium muskarinik

Beberapa jenis saluran kalium diaktivasi oleh reseptor muskarinik yang disebut saluran kalium muskarinik (IKACh). Saluran ini merupakan heterotetramer yang tersusun dari dua subunit GIRK1 dan dua subunit GIRK4.[79][80] Sebagai contoh, saluran kalium pada jantung, ketika diaktivasi oleh sinyal parasimpatetik melalui reseptor muskarinik M2, menyebabkan aliran kalium ke arah luar yang memperlambat denyut jantung.[81][82]

Dalam seni rupa

Roderick MacKinnon diberikan Birth of an Idea, sebuah patung setinggi yang berdasarkan pada saluran kalium KcsA.[83] Karya ini memuat objek kawat yang merepresentasikan interior saluran dengan objek kaca tiup merepresentasikan rongga utama struktur saluran.

Lihat pula

Pranala luar

  • dalam 3D

Referensi

  1. ↑ Ion channels and synaptic organization: analysis of the Drosophila genome. Neuron. Apr 2000. Vol. 26 (1). hlm. 35–43. doi:10.1016/S0896-6273(00)81135-6.
  2. ↑ Hille, Bertil. Ion channels of excitable membranes. Sinauer. 2001. hlm. 131–168. ISBN 0-87893-321-2.
  3. ↑ Thomas M. Jessell. Principles of Neural Science. McGraw-Hill. 2000. hlm. 105–124. ISBN 0-8385-7701-6.
  4. ↑ Carmay Lim. The Alkali Metal Ions: Their Role in Life. Springer. 2016. Vol. 16. hlm. 325–347. doi:10.1007/978-4-319-21756-7_9.
  5. ↑ Rang, HP. Pharmacology. Churchill Livingstone. 2003. hlm. 60. ISBN 0-443-07145-4.
  6. ↑ Inhibition of G protein-activated inwardly rectifying K+ channels by ifenprodil. Neuropsychopharmacology. Mar 2006. Vol. 31 (3). hlm. 516–24. doi:10.1038/sj.npp.1300844.
  7. ↑ Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels. Physiological Reviews. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.
  8. ↑ Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels. Cell Biochemistry and Biophysics. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.
  9. ↑ A neuronal two P domain K+ channel stimulated by arachidonic acid and polyunsaturated fatty acids. The EMBO Journal. Jun 1998. Vol. 17 (12). hlm. 3297–308. doi:10.1093/emboj/17.12.3297.
  10. ↑ Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels. Physiological Reviews. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.
  11. ↑ Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels. Cell Biochemistry and Biophysics. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.
  12. ↑ Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels. Physiological Reviews. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.
  13. ↑ Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels. Cell Biochemistry and Biophysics. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.
  14. ↑ Potassium leak channels and the KCNK family of two-P-domain subunits. Nature Reviews. Neuroscience. Mar 2001. Vol. 2 (3). hlm. 175–84. doi:10.1038/35058574.
  15. ↑ Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels. Physiological Reviews. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.
  16. ↑ Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels. Cell Biochemistry and Biophysics. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.
  17. ↑ Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels. Physiological Reviews. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.
  18. ↑ Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels. Cell Biochemistry and Biophysics. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.
  19. ↑ Molecular background of leak K+ currents: two-pore domain potassium channels. Physiological Reviews. Apr 2010. Vol. 90 (2). hlm. 559–605. doi:10.1152/physrev.00029.2009.
  20. ↑ Biophysical, pharmacological, and functional characteristics of cloned and native mammalian two-pore domain K+ channels. Cell Biochemistry and Biophysics. 2007. Vol. 47 (2). hlm. 209–56. doi:10.1007/s12013-007-0007-8.
  21. ↑ A novel two-pore domain K+ channel, TRESK, is localized in the spinal cord. The Journal of Biological Chemistry. Jul 2003. Vol. 278 (30). hlm. 27406–12. doi:10.1074/jbc.M206810200.
  22. ↑ The two-pore domain K+ channel, TRESK, is activated by the cytoplasmic calcium signal through calcineurin. The Journal of Biological Chemistry. Apr 2004. Vol. 279 (18). hlm. 18550–8. doi:10.1074/jbc.M312229200.
  23. ↑ Local anesthetic inhibition of baseline potassium channels with two pore domains in tandem. Anesthesiology. Apr 1999. Vol. 90 (4). hlm. 1092–102. doi:10.1097/00000542-199904000-00024.
  24. ↑ Functional characterisation of human TASK-3, an acid-sensitive two-pore domain potassium channel. Neuropharmacology. Mar 2001. Vol. 40 (4). hlm. 551–9. doi:10.1016/S0028-3908(00)00189-1.
  25. ↑ Amide local anesthetics potently inhibit the human tandem pore domain background K+ channel TASK-2 (KCNK5). The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics. Jul 2003. Vol. 306 (1). hlm. 84–92. doi:10.1124/jpet.103.049809.
  26. ↑ Inhibition of human TREK-1 channels by bupivacaine. Anesthesia and Analgesia. Jun 2003. Vol. 96 (6). hlm. 1665–73. doi:10.1213/01.ANE.0000062524.90936.1F.
  27. ↑ Functional characterisation of human TASK-3, an acid-sensitive two-pore domain potassium channel. Neuropharmacology. Mar 2001. Vol. 40 (4). hlm. 551–9. doi:10.1016/S0028-3908(00)00189-1.
  28. ↑ TWIK-1, a ubiquitous human weakly inward rectifying K+ channel with a novel structure. The EMBO Journal. Mar 1996. Vol. 15 (5). hlm. 1004–11.
  29. ↑ TASK, a human background K+ channel to sense external pH variations near physiological pH. The EMBO Journal. Sep 1997. Vol. 16 (17). hlm. 5464–71. doi:10.1093/emboj/16.17.5464.
  30. ↑ Cloning and expression of a novel pH-sensitive two pore domain K+ channel from human kidney. The Journal of Biological Chemistry. Nov 1998. Vol. 273 (47). hlm. 30863–9. doi:10.1074/jbc.273.47.30863.
  31. ↑ Cloning, localisation and functional expression of the human orthologue of the TREK-1 potassium channel. Pflügers Archiv. Apr 2000. Vol. 439 (6). hlm. 714–22. doi:10.1007/s004240050997.
  32. ↑ Functional characterisation of human TASK-3, an acid-sensitive two-pore domain potassium channel. Neuropharmacology. Mar 2001. Vol. 40 (4). hlm. 551–9. doi:10.1016/S0028-3908(00)00189-1.
  33. ↑ Inhalational anesthetics activate two-pore-domain background K+ channels. Nature Neuroscience. May 1999. Vol. 2 (5). hlm. 422–6. doi:10.1038/8084.
  34. ↑ Volatile anesthetics activate the human tandem pore domain baseline K+ channel KCNK5. Anesthesiology. Jun 2000. Vol. 92 (6). hlm. 1722–30. doi:10.1097/00000542-200006000-00032.
  35. ↑ New molecular targets for antiepileptic drugs: alpha(2)delta, SV2A, and K(v)7/KCNQ/M potassium channels. Current Neurology and Neuroscience Reports. Jul 2008. Vol. 8 (4). hlm. 345–52. doi:10.1007/s11910-008-0053-7.
  36. ↑ The structure of the potassium channel: molecular basis of K+ conduction and selectivity. Science. Apr 1998. Vol. 280 (5360). hlm. 69–77. doi:10.1126/science.280.5360.69.
  37. ↑ Structural conservation in prokaryotic and eukaryotic potassium channels. Science. Apr 1998. Vol. 280 (5360). hlm. 106–9. doi:10.1126/science.280.5360.106.
  38. ↑ The vision of the pore. Science. Apr 1998. Vol. 280 (5360). hlm. 56–7. doi:10.1126/science.280.5360.56.
  39. ↑ The Nobel Prize in Chemistry 2003. The Nobel Foundation.
  40. ↑ The structure of the potassium channel: molecular basis of K+ conduction and selectivity. Science. Apr 1998. Vol. 280 (5360). hlm. 69–77. doi:10.1126/science.280.5360.69.
  41. ↑ DB Sauer. Protein interactions central to stabilizing the K+ channel selectivity filter in a four-sited configuration for selective K+ permeation. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 4 October 2011. Vol. 108 (40). hlm. 16634–9. doi:10.1073/pnas.1111688108.
  42. ↑ A comparison between two prokaryotic potassium channels (KirBac1.1 and KcsA) in a molecular dynamics (MD) simulation study. Biophysical Chemistry. Mar 2006. Vol. 120 (1). hlm. 1–9. doi:10.1016/j.bpc.2005.10.002.
  43. ↑ Importance of hydration and dynamics on the selectivity of the KcsA and NaK channels. The Journal of General Physiology. Feb 2007. Vol. 129 (2). hlm. 135–43. doi:10.1085/jgp.200609633.
  44. ↑ Noskov SY, Bernèche S, Roux B. Control of ion selectivity in potassium channels by electrostatic and dynamic properties of carbonyl ligands. Nature. Oct 2004. Vol. 431 (7010). hlm. 830–4. doi:10.1038/nature02943.
  45. ↑ Tuning ion coordination architectures to enable selective partitioning. Biophysical Journal. Aug 2007. Vol. 93 (4). hlm. 1093–9. doi:10.1529/biophysj.107.107482.
  46. ↑ The predominant role of coordination number in potassium channel selectivity. Biophysical Journal. Oct 2007. Vol. 93 (8). hlm. 2635–43. doi:10.1529/biophysj.107.108167.
  47. ↑ Selectivity in K+ channels is due to topological control of the permeant ion's coordinated state. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. May 2007. Vol. 104 (22). hlm. 9260–5. doi:10.1073/pnas.0700554104.
  48. ↑ Tuning the ion selectivity of tetrameric cation channels by changing the number of ion binding sites. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Jan 2011. Vol. 108 (2). hlm. 598–602. doi:10.1073/pnas.1013636108.
  49. ↑ A comparison between two prokaryotic potassium channels (KirBac1.1 and KcsA) in a molecular dynamics (MD) simulation study. Biophysical Chemistry. Mar 2006. Vol. 120 (1). hlm. 1–9. doi:10.1016/j.bpc.2005.10.002.
  50. ↑ Energetic optimization of ion conduction rate by the K+ selectivity filter. Nature. Nov 2001. Vol. 414 (6859). hlm. 37–42. doi:10.1038/35102000.
  51. ↑ Structure of the human BK channel Ca2+-activation apparatus at 3.0 A resolution. Science. Jul 2010. Vol. 329 (5988). hlm. 182–6. doi:10.1126/science.1190414.
  52. ↑ Structure of the gating ring from the human large-conductance Ca(2+)-gated K(+) channel. Nature. Jul 2010. Vol. 466 (7304). hlm. 393–7. doi:10.1038/nature09252.
  53. ↑ Structure of the RCK domain from the E. coli K+ channel and demonstration of its presence in the human BK channel. Neuron. Mar 2001. Vol. 29 (3). hlm. 593–601. doi:10.1016/S0896-6273(01)00236-7.
  54. ↑ Crystal structure and mechanism of a calcium-gated potassium channel. Nature. May 2002. Vol. 417 (6888). hlm. 515–22. doi:10.1038/417515a.
  55. ↑ Distinct gating mechanisms revealed by the structures of a multi-ligand gated K(+) channel. eLife. 2012. Vol. 1. hlm. e00184. doi:10.7554/eLife.00184.
  56. ↑ Crystal structure of a potassium ion transporter, TrkH. Nature. Mar 2011. Vol. 471 (7338). hlm. 336–40. doi:10.1038/nature09731.
  57. ↑ Structure of the human BK channel Ca2+-activation apparatus at 3.0 A resolution. Science. Jul 2010. Vol. 329 (5988). hlm. 182–6. doi:10.1126/science.1190414.
  58. ↑ Structure of the gating ring from the human large-conductance Ca(2+)-gated K(+) channel. Nature. Jul 2010. Vol. 466 (7304). hlm. 393–7. doi:10.1038/nature09252.
  59. ↑ Structure of the RCK domain from the E. coli K+ channel and demonstration of its presence in the human BK channel. Neuron. Mar 2001. Vol. 29 (3). hlm. 593–601. doi:10.1016/S0896-6273(01)00236-7.
  60. ↑ Mechanism of activation gating in the full-length KcsA K+ channel. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Jul 2011. Vol. 108 (29). hlm. 11896–9. doi:10.1073/pnas.1105112108.
  61. ↑ Structural basis of ligand activation in a cyclic nucleotide regulated potassium channel. Cell. Nov 2004. Vol. 119 (5). hlm. 615–27. doi:10.1016/j.cell.2004.10.030.
  62. ↑ X-ray structure of a voltage-dependent K+ channel. Nature. May 2003. Vol. 423 (6935). hlm. 33–41. doi:10.1038/nature01580.
  63. ↑ Crystal structure of a mammalian voltage-dependent Shaker family K+ channel. Science. Aug 2005. Vol. 309 (5736). hlm. 897–903. doi:10.1126/science.1116269.
  64. ↑ Fast Inactivation of Voltage-Gated K(+) Channels: From Cartoon to Structure. News in Physiological Sciences. Aug 1998. Vol. 13. hlm. 177–182.
  65. ↑ Mechanism for selectivity-inactivation coupling in KcsA potassium channels. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Mar 2011. Vol. 108 (13). hlm. 5272–7. doi:10.1073/pnas.1014186108.
  66. ↑ Structural mechanism of C-type inactivation in K(+) channels. Nature. Jul 2010. Vol. 466 (7303). hlm. 203–8. doi:10.1038/nature09153.
  67. ↑ Structural basis for the coupling between activation and inactivation gates in K(+) channels. Nature. Jul 2010. Vol. 466 (7303). hlm. 272–5. doi:10.1038/nature09136.
  68. ↑ Ions and blockers in potassium channels: insights from free energy simulations. Biochimica et Biophysica Acta. Feb 2005. Vol. 1747 (1). hlm. 109–120. doi:10.1016/j.bbapap.2004.10.006.
  69. ↑ Structure-activity relationship for extracellular block of K+ channels by tetraalkylammonium ions. FEBS Letters. Nov 2003. Vol. 554 (1–2). hlm. 159–164. doi:10.1016/S0014-5793(03)01117-7.
  70. ↑ The voltage-dependent gate in MthK potassium channels is located at the selectivity filter. Nature Structural & Molecular Biology. Feb 2013. Vol. 20 (2). hlm. 159–66. doi:10.1038/nsmb.2473.
  71. ↑ The internal quaternary ammonium receptor site of Shaker potassium channels. Neuron. Mar 1993. Vol. 10 (3). hlm. 533–41. doi:10.1016/0896-6273(93)90340-w.
  72. ↑ Potassium-selective block of barium permeation through single KcsA channels. The Journal of General Physiology. Oct 2011. Vol. 138 (4). hlm. 421–36. doi:10.1085/jgp.201110684.
  73. ↑ Potassium blocks barium permeation through a calcium-activated potassium channel. The Journal of General Physiology. Nov 1988. Vol. 92 (5). hlm. 549–67. doi:10.1085/jgp.92.5.549.
  74. ↑ Structural and thermodynamic properties of selective ion binding in a K+ channel. PLoS Biology. May 2007. Vol. 5 (5). hlm. e121. doi:10.1371/journal.pbio.0050121.
  75. ↑ The barium site in a potassium channel by x-ray crystallography. The Journal of General Physiology. Mar 2000. Vol. 115 (3). hlm. 269–72. doi:10.1085/jgp.115.3.269.
  76. ↑ The conserved potassium channel filter can have distinct ion binding profiles: structural analysis of rubidium, cesium, and barium binding in NaK2K. The Journal of General Physiology. Aug 2014. Vol. 144 (2). hlm. 181–92. doi:10.1085/jgp.201411191.
  77. ↑ Ionic interactions of Ba2+ blockades in the MthK K+ channel. The Journal of General Physiology. Aug 2014. Vol. 144 (2). hlm. 193–200. doi:10.1085/jgp.201411192.
  78. ↑ Potassium channel blockers in multiple sclerosis: neuronal Kv channels and effects of symptomatic treatment. Pharmacology & Therapeutics. Jul 2006. Vol. 111 (1). hlm. 224–59. doi:10.1016/j.pharmthera.2005.10.006.
  79. ↑ The G-protein-gated atrial K+ channel IKACh is a heteromultimer of two inwardly rectifying K(+)-channel proteins. Nature. Mar 1995. Vol. 374 (6518). hlm. 135–41. doi:10.1038/374135a0.
  80. ↑ Number and stoichiometry of subunits in the native atrial G-protein-gated K+ channel, IKACh. The Journal of Biological Chemistry. Feb 1998. Vol. 273 (9). hlm. 5271–8. doi:10.1074/jbc.273.9.5271.
  81. ↑ Identification of domains conferring G protein regulation on inward rectifier potassium channels. Cell. Nov 1995. Vol. 83 (3). hlm. 443–9. doi:10.1016/0092-8674(95)90122-1.
  82. ↑ Structure, G protein activation, and functional relevance of the cardiac G protein-gated K+ channel, IKACh. Annals of the New York Academy of Sciences. Apr 1999. Vol. 868 (1). hlm. 386–98. doi:10.1111/j.1749-6632.1999.tb11300.x.
  83. ↑ Philip Ball. The crucible: Art inspired by science should be more than just a pretty picture. Chemistry World. March 2008. Vol. 5 (3). hlm. 42–43.

Sumber dan atribusi

Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 29581189 (2026-08-15T07:27:11Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.


Diperoleh dari "https://wiki.unissula.ac.id/index.php?title=Saluran_kalium&oldid=14805"