Glikosilasi: Perbedaan antara revisi
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 24770950; atribusi sumber disertakan. |
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi |
||
| Baris 1: | Baris 1: | ||
'''Glikosilasi''' adalah proses saat [[molekul]] [[karbohidrat]] melekat pada [[makromolekul]] yang pada umumnya merupakan [[protein]] dan [[lipid]].Bedasarkan lokasi pengikatan [[oligosakarida]] dan [[rantai samping]] [[asam amino]] pada protein, glikolasi dibagi menjadi dua jenis, yaitu [[N-glikosilasi]] dan [[O-glikosilasi]]. Dalam proses N-glikosilasi, rangkaian [[glikan]] terikat pada ujung [[amida]] residu [[asparagina]] dalam suatu [[Motif sekuens|motif]] yang terdiri dari sekuens asam amino asparagina-X-[[serina]] atau asparagina-X-[[treonina]]. Pada sekuensi ini, asam amino X dapat menjadi asam amino apa pun kecuali prolina. Proses ini terjadi sebelum [[Pelipatan protein|pelipatan]] [[glikoprotein]] sehingga reaksi glikosilasi ini dapat memengaruhi [[Struktur tersier protein|struktur tersier]] dan stabilitas glikoprotein. Di sisi lain, O-glikosilasi tidak memiliki keterlibatan khusus terhadap motif khusus dan proses ini hanya melibatkan modifikasi residu serina dan treonina yang terjadi setelah lipatan protein. | '''Glikosilasi''' adalah proses saat [[molekul]] [[karbohidrat]] melekat pada [[makromolekul]] yang pada umumnya merupakan [[protein]] dan [[lipid]].<ref>Borong Lin. [https://www.mdpi.com/2073-4409/9/4/1022 Role of Protein Glycosylation in Host-Pathogen Interaction]. ''Cells''. 2020-04. Vol. 9 (4). hlm. 1022. doi:10.3390/cells9041022.</ref>Bedasarkan lokasi pengikatan [[oligosakarida]] dan [[rantai samping]] [[asam amino]] pada protein, glikolasi dibagi menjadi dua jenis, yaitu [[N-glikosilasi]] dan [[O-glikosilasi]].<ref>Jennifer Schoberer. [https://doi.org/10.1007/978-1-4939-7389-7_16 Analysis of Protein Glycosylation in the ER]. Springer. 2018. hlm. 205–222. doi:10.1007/978-1-4939-7389-7_16. ISBN 978-1-4939-7389-7.</ref> Dalam proses N-glikosilasi, rangkaian [[glikan]] terikat pada ujung [[amida]] residu [[asparagina]] dalam suatu [[Motif sekuens|motif]] yang terdiri dari sekuens asam amino asparagina-X-[[serina]] atau asparagina-X-[[treonina]]. Pada sekuensi ini, asam amino X dapat menjadi asam amino apa pun kecuali prolina. Proses ini terjadi sebelum [[Pelipatan protein|pelipatan]] [[glikoprotein]] sehingga reaksi glikosilasi ini dapat memengaruhi [[Struktur tersier protein|struktur tersier]] dan stabilitas glikoprotein. Di sisi lain, O-glikosilasi tidak memiliki keterlibatan khusus terhadap motif khusus dan proses ini hanya melibatkan modifikasi residu serina dan treonina yang terjadi setelah lipatan protein.<ref>Mona Goli. [https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780128214473000056 Chapter 8 - LC-MS/MS in glycomics and glycoproteomics analyses]. Elsevier. 2021-01-01. hlm. 391–441. doi:10.1016/b978-0-12-821447-3.00005-6. ISBN 978-0-12-821447-3.</ref> | ||
== Referensi == | == Referensi == | ||
<references /> | |||
== Sumber dan atribusi == | == Sumber dan atribusi == | ||
Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikosilasi&oldid=24770950 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 24770950 (2023-11-12T15:59:58Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku. | Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikosilasi&oldid=24770950 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 24770950 (2023-11-12T15:59:58Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku. | ||
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 --> | |||
Revisi terkini sejak 29 Agustus 2026 09.11
Glikosilasi adalah proses saat molekul karbohidrat melekat pada makromolekul yang pada umumnya merupakan protein dan lipid.[1]Bedasarkan lokasi pengikatan oligosakarida dan rantai samping asam amino pada protein, glikolasi dibagi menjadi dua jenis, yaitu N-glikosilasi dan O-glikosilasi.[2] Dalam proses N-glikosilasi, rangkaian glikan terikat pada ujung amida residu asparagina dalam suatu motif yang terdiri dari sekuens asam amino asparagina-X-serina atau asparagina-X-treonina. Pada sekuensi ini, asam amino X dapat menjadi asam amino apa pun kecuali prolina. Proses ini terjadi sebelum pelipatan glikoprotein sehingga reaksi glikosilasi ini dapat memengaruhi struktur tersier dan stabilitas glikoprotein. Di sisi lain, O-glikosilasi tidak memiliki keterlibatan khusus terhadap motif khusus dan proses ini hanya melibatkan modifikasi residu serina dan treonina yang terjadi setelah lipatan protein.[3]
Referensi
- ↑ Borong Lin. Role of Protein Glycosylation in Host-Pathogen Interaction. Cells. 2020-04. Vol. 9 (4). hlm. 1022. doi:10.3390/cells9041022.
- ↑ Jennifer Schoberer. Analysis of Protein Glycosylation in the ER. Springer. 2018. hlm. 205–222. doi:10.1007/978-1-4939-7389-7_16. ISBN 978-1-4939-7389-7.
- ↑ Mona Goli. Chapter 8 - LC-MS/MS in glycomics and glycoproteomics analyses. Elsevier. 2021-01-01. hlm. 391–441. doi:10.1016/b978-0-12-821447-3.00005-6. ISBN 978-0-12-821447-3.
Sumber dan atribusi
Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 24770950 (2023-11-12T15:59:58Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.