Lompat ke isi

Glikoprotein: Perbedaan antara revisi

Ensiklopedia Pengetahuan Universitas Islam Sultan Agung

Maintenance script (bicara | kontrib)

37.956 suntingan
Maintenance script (bicara | kontrib)
37.956 suntingan
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 28884011; atribusi sumber disertakan.
 
Maintenance script (bicara | kontrib)
37.956 suntingan
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi
 
Baris 1: Baris 1:
'''Glikoprotein''' () adalah kelompok [[protein]] besar dan beragam yang memiliki satu atau lebih molekul gula yang dikenal sebagai [[oligosakarida]], yang berikatan secara kovalen. Protein yang beragam ini memiliki berbagai fungsi yaitu mengaktifkan respon imun, sinyal sel dan proses penyakit.
'''Glikoprotein''' () adalah kelompok [[protein]] besar dan beragam yang memiliki satu atau lebih molekul gula yang dikenal sebagai [[oligosakarida]], yang berikatan secara kovalen. Protein yang beragam ini memiliki berbagai fungsi yaitu mengaktifkan respon imun, sinyal sel dan proses penyakit.<ref>Hyun Joo An. [https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1367593109001033 Determination of glycosylation sites and site-specific heterogeneity in glycoproteins]. ''Current Opinion in Chemical Biology''. 2009-10-01. Vol. 13 (4). hlm. 421–426. doi:10.1016/j.cbpa.2009.07.022.</ref><ref>R. G. Spiro. [https://academic.oup.com/glycob/article-lookup/doi/10.1093/glycob/12.4.43R Protein glycosylation: nature, distribution, enzymatic formation, and disease implications of glycopeptide bonds]. ''Glycobiology''. 2002-04-01. Vol. 12 (4). hlm. 43R–56R. doi:10.1093/glycob/12.4.43R.</ref>


Glikoprotein terbentuk melalui glikosilasi, merupakan reaksi enzimatik kompleks dan ''reversible'' yang terjadi di semua domain kehidupan. Glikolisasi dapat terjadi sebagai bentuk dari modifikasi pasca-translasi (), atau secara co-translasi, seperti yang terjadi dengan N-glikolisasi. Ada 6 tipe glikolisasi:
Glikoprotein terbentuk melalui glikosilasi, merupakan reaksi enzimatik kompleks dan ''reversible'' yang terjadi di semua domain kehidupan. Glikolisasi dapat terjadi sebagai bentuk dari modifikasi pasca-translasi (), atau secara co-translasi, seperti yang terjadi dengan N-glikolisasi.<ref>R. G. Spiro. [https://academic.oup.com/glycob/article-lookup/doi/10.1093/glycob/12.4.43R Protein glycosylation: nature, distribution, enzymatic formation, and disease implications of glycopeptide bonds]. ''Glycobiology''. 2002-04-01. Vol. 12 (4). hlm. 43R–56R. doi:10.1093/glycob/12.4.43R.</ref><ref>Shiteshu Shrimal. [https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1084952114003152 Cotranslational and posttranslocational N-glycosylation of proteins in the endoplasmic reticulum]. ''Seminars in Cell & Developmental Biology''. 2015-05-01. Vol. 41. hlm. 71–78. doi:10.1016/j.semcdb.2014.11.005.</ref> Ada 6 tipe glikolisasi:


# N-glikolisasi: Oligosakaridan terhubung pada nitrogen pada residu asparagin.
# N-glikolisasi: Oligosakaridan terhubung pada nitrogen pada residu asparagin.<ref>Jörg Breitling. [http://cshperspectives.cshlp.org/content/5/8/a013359 N-Linked Protein Glycosylation in the Endoplasmic Reticulum]. ''Cold Spring Harbor Perspectives in Biology''. 2013-08-01. Vol. 5 (8). hlm. a013359. doi:10.1101/cshperspect.a013359.</ref>
# O-glikolisasi: Oligosakarida terhubung pada [[oksigen]], umumnya pada residu serin atau [[Treonina|treonin]].
# O-glikolisasi: Oligosakarida terhubung pada [[oksigen]], umumnya pada residu serin atau [[Treonina|treonin]].<ref>Colin Reily. [https://www.nature.com/articles/s41581-019-0129-4 Glycosylation in health and disease]. ''Nature Reviews Nephrology''. 2019-06. Vol. 15 (6). hlm. 346–366. doi:10.1038/s41581-019-0129-4.</ref>
# C-glikolisasi: [[Ikatan karbon-karbon]]  menghubungkan manosa dengan cincin indol triptofan.
# C-glikolisasi: [[Ikatan karbon-karbon]]  menghubungkan manosa dengan cincin indol triptofan.<ref>[https://www.frontierspartnerships.org/journals/acta-biochimica-polonica Acta Biochimica Polonica]. ''www.frontierspartnerships.org''.</ref>
# S-glikolisasi: Oligosakarida terhubung pada sulfur dari residu sistein.
# S-glikolisasi: Oligosakarida terhubung pada sulfur dari residu sistein.<ref>Judith Stepper. [http://doi.wiley.com/10.1016/j.febslet.2011.01.023 Cysteine S -glycosylation, a new post-translational modification found in glycopeptide bacteriocins]. ''FEBS Letters''. 2011-02-18. Vol. 585 (4). hlm. 645–650. doi:10.1016/j.febslet.2011.01.023.</ref>
# Phosphoglycosylation: Ikatan fosfodiester menghubungkan glikan denga residu serin atau treonin.
# Phosphoglycosylation: Ikatan fosfodiester menghubungkan glikan denga residu serin atau treonin.<ref>Sylvie Boutin. [http://www.liebertpub.com/doi/10.1089/hum.2009.182 Prevalence of Serum IgG and Neutralizing Factors Against Adeno-Associated Virus (AAV) Types 1, 2, 5, 6, 8, and 9 in the Healthy Population: Implications for Gene Therapy Using AAV Vectors]. ''Human Gene Therapy''. 2010-06. Vol. 21 (6). hlm. 704–712. doi:10.1089/hum.2009.182.</ref>
# Glypiation: Jangkar glikosilfosfatidilinositol ditambahkan (protein dan fosfolipid dihubungkan oleh inti glikan).
# Glypiation: Jangkar glikosilfosfatidilinositol ditambahkan (protein dan fosfolipid dihubungkan oleh inti glikan).<ref>Renée F. Roller. [https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.202002479 Semisynthesis of Functional Glycosylphosphatidylinositol‐Anchored Proteins]. ''Angewandte Chemie International Edition''. 2020-07-13. Vol. 59 (29). hlm. 12035–12040. doi:10.1002/anie.202002479.</ref>


== Referensi ==
== Referensi ==
 
<references />
 


== Sumber dan atribusi ==
== Sumber dan atribusi ==


Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikoprotein&oldid=28884011 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 28884011 (2026-01-23T10:43:42Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.
Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Glikoprotein&oldid=28884011 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 28884011 (2026-01-23T10:43:42Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 -->

Revisi terkini sejak 29 Agustus 2026 14.00

Glikoprotein () adalah kelompok protein besar dan beragam yang memiliki satu atau lebih molekul gula yang dikenal sebagai oligosakarida, yang berikatan secara kovalen. Protein yang beragam ini memiliki berbagai fungsi yaitu mengaktifkan respon imun, sinyal sel dan proses penyakit.[1][2]

Glikoprotein terbentuk melalui glikosilasi, merupakan reaksi enzimatik kompleks dan reversible yang terjadi di semua domain kehidupan. Glikolisasi dapat terjadi sebagai bentuk dari modifikasi pasca-translasi (), atau secara co-translasi, seperti yang terjadi dengan N-glikolisasi.[3][4] Ada 6 tipe glikolisasi:

  1. N-glikolisasi: Oligosakaridan terhubung pada nitrogen pada residu asparagin.[5]
  2. O-glikolisasi: Oligosakarida terhubung pada oksigen, umumnya pada residu serin atau treonin.[6]
  3. C-glikolisasi: Ikatan karbon-karbon menghubungkan manosa dengan cincin indol triptofan.[7]
  4. S-glikolisasi: Oligosakarida terhubung pada sulfur dari residu sistein.[8]
  5. Phosphoglycosylation: Ikatan fosfodiester menghubungkan glikan denga residu serin atau treonin.[9]
  6. Glypiation: Jangkar glikosilfosfatidilinositol ditambahkan (protein dan fosfolipid dihubungkan oleh inti glikan).[10]

Referensi

  1. ↑ Hyun Joo An. Determination of glycosylation sites and site-specific heterogeneity in glycoproteins. Current Opinion in Chemical Biology. 2009-10-01. Vol. 13 (4). hlm. 421–426. doi:10.1016/j.cbpa.2009.07.022.
  2. ↑ R. G. Spiro. Protein glycosylation: nature, distribution, enzymatic formation, and disease implications of glycopeptide bonds. Glycobiology. 2002-04-01. Vol. 12 (4). hlm. 43R–56R. doi:10.1093/glycob/12.4.43R.
  3. ↑ R. G. Spiro. Protein glycosylation: nature, distribution, enzymatic formation, and disease implications of glycopeptide bonds. Glycobiology. 2002-04-01. Vol. 12 (4). hlm. 43R–56R. doi:10.1093/glycob/12.4.43R.
  4. ↑ Shiteshu Shrimal. Cotranslational and posttranslocational N-glycosylation of proteins in the endoplasmic reticulum. Seminars in Cell & Developmental Biology. 2015-05-01. Vol. 41. hlm. 71–78. doi:10.1016/j.semcdb.2014.11.005.
  5. ↑ Jörg Breitling. N-Linked Protein Glycosylation in the Endoplasmic Reticulum. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 2013-08-01. Vol. 5 (8). hlm. a013359. doi:10.1101/cshperspect.a013359.
  6. ↑ Colin Reily. Glycosylation in health and disease. Nature Reviews Nephrology. 2019-06. Vol. 15 (6). hlm. 346–366. doi:10.1038/s41581-019-0129-4.
  7. ↑ Acta Biochimica Polonica. www.frontierspartnerships.org.
  8. ↑ Judith Stepper. Cysteine S -glycosylation, a new post-translational modification found in glycopeptide bacteriocins. FEBS Letters. 2011-02-18. Vol. 585 (4). hlm. 645–650. doi:10.1016/j.febslet.2011.01.023.
  9. ↑ Sylvie Boutin. Prevalence of Serum IgG and Neutralizing Factors Against Adeno-Associated Virus (AAV) Types 1, 2, 5, 6, 8, and 9 in the Healthy Population: Implications for Gene Therapy Using AAV Vectors. Human Gene Therapy. 2010-06. Vol. 21 (6). hlm. 704–712. doi:10.1089/hum.2009.182.
  10. ↑ Renée F. Roller. Semisynthesis of Functional Glycosylphosphatidylinositol‐Anchored Proteins. Angewandte Chemie International Edition. 2020-07-13. Vol. 59 (29). hlm. 12035–12040. doi:10.1002/anie.202002479.

Sumber dan atribusi

Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 28884011 (2026-01-23T10:43:42Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.


Diperoleh dari "https://wiki.unissula.ac.id/index.php?title=Glikoprotein&oldid=26572"