Uji protein metode Bradford: Perbedaan antara revisi
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 27940794; atribusi sumber disertakan. |
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi |
||
| Baris 1: | Baris 1: | ||
'''Uji protein metode Bradford''' dikembangkan oleh Marion M. Bradford pada tahun 1976. Uji ini digunakan untuk menentukan konsentrasi protein dalam larutan menggunakan prosedur [[spektroskopi]] yang cepat dan akurat..Reaksi bergantung pada komposisi [[asam amino]] dari protein yang diukur. | '''Uji protein metode Bradford''' dikembangkan oleh Marion M. Bradford pada tahun 1976.<ref>Alexander J Ninfa. ''Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and Biotechnology''. Wiley. 2008. hlm. 113.</ref> Uji ini digunakan untuk menentukan konsentrasi protein dalam larutan menggunakan prosedur [[spektroskopi]] yang cepat dan akurat.<ref>Marion Bradford. [http://hoffman.cm.utexas.edu/courses/bradford_assay.pdf A Rapid and Sensitive Method for the Quantification of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding]. ''Analytical Biochemistry''. 1976. Vol. 72. hlm. 248–254. doi:10.1006/abio.1976.9999.</ref>.Reaksi bergantung pada komposisi [[asam amino]] dari protein yang diukur. | ||
== Prinsip == | == Prinsip == | ||
Uji protein metode Bradford merupakan suatu uji [[kolorimetri]] yang didasarkan pada [[absorbansi]] pergeseran dari zat warna [[Coomassie briliant blue|Coomassie Brilliant Blue G-250]]. Zat warna Coomassie Brilliant Blue G-250 terdapat dalam tiga bentuk: anionik (biru), netral (hijau), dan kationik (merah).<ref>[http://www.bio-rad.com/webroot/web/pdf/lsr/literature/4110065A.pdf Quick Start TM Bradford Protein Assay]. ''www.bio-rad.com''.</ref> Pada kondisi asam, pewarna akan berubah menjadi biru jika bereaksi dengan protein. Namun jika tidak ada protein yang terikat, maka warna larutan akan tetap coklat. Zat warna membentuk kompleks nonkovalen yang kuat dengan gugus karboksil protein denga kekuatan Van der Waals dan gugus amino melalui interaksi elektrostatik.<ref>Alexander J Ninfa. ''Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and Biotechnology''. Wiley. 2008. hlm. 113.</ref> Selama pembentukan kompleks ini, bentuk merah pewarna Coomassie pertama kali menyumbangkan elektron bebasnya ke gugus terionisasi pada protein, yang menyebabkan gangguan bentuk asli protein, dan membuat kantung [[hidrofobik]]nya terbuka. Kantung-kantung ini dalam struktur tersier protein berikatan non-kovalen dengan daerah non-polar pewarna melalui interaksi ikatan [[gaya van der Waals]] yang memosisikan gugus [[amina]] positif di dekatnya dengan muatan negatif pewarna. Ikatan semakin diperkuat oleh interaksi ikatan antara keduanya yaitu interaksi ionik. Pengikatan protein menstabilkan bentuk biru pewarna Coomassie; dengan demikian jumlah kompleks yang terjadi dalam larutan merupakan ukuran untuk konsentrasi protein, dan dapat diperkirakan dengan menggunakan pembacaan absorbansi. | |||
Uji protein metode Bradford merupakan suatu uji [[kolorimetri]] yang didasarkan pada [[absorbansi]] pergeseran dari zat warna [[Coomassie briliant blue|Coomassie Brilliant Blue G-250]]. Zat warna Coomassie Brilliant Blue G-250 terdapat dalam tiga bentuk: anionik (biru), netral (hijau), dan kationik (merah). Pada kondisi asam, pewarna akan berubah menjadi biru jika bereaksi dengan protein. Namun jika tidak ada protein yang terikat, maka warna larutan akan tetap coklat. Zat warna membentuk kompleks nonkovalen yang kuat dengan gugus karboksil protein denga kekuatan Van der Waals dan gugus amino melalui interaksi elektrostatik. Selama pembentukan kompleks ini, bentuk merah pewarna Coomassie pertama kali menyumbangkan elektron bebasnya ke gugus terionisasi pada protein, yang menyebabkan gangguan bentuk asli protein, dan membuat kantung [[hidrofobik]]nya terbuka. Kantung-kantung ini dalam struktur tersier protein berikatan non-kovalen dengan daerah non-polar pewarna melalui interaksi ikatan [[gaya van der Waals]] yang memosisikan gugus [[amina]] positif di dekatnya dengan muatan negatif pewarna. Ikatan semakin diperkuat oleh interaksi ikatan antara keduanya yaitu interaksi ionik. Pengikatan protein menstabilkan bentuk biru pewarna Coomassie; dengan demikian jumlah kompleks yang terjadi dalam larutan merupakan ukuran untuk konsentrasi protein, dan dapat diperkirakan dengan menggunakan pembacaan absorbansi. | |||
== Referensi == | == Referensi == | ||
<references /> | |||
== Sumber dan atribusi == | == Sumber dan atribusi == | ||
Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Uji+protein+metode+Bradford&oldid=27940794 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 27940794 (2025-10-08T15:11:16Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku. | Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Uji+protein+metode+Bradford&oldid=27940794 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 27940794 (2025-10-08T15:11:16Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku. | ||
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 --> | |||
Revisi terkini sejak 28 Agustus 2026 14.57
Uji protein metode Bradford dikembangkan oleh Marion M. Bradford pada tahun 1976.[1] Uji ini digunakan untuk menentukan konsentrasi protein dalam larutan menggunakan prosedur spektroskopi yang cepat dan akurat.[2].Reaksi bergantung pada komposisi asam amino dari protein yang diukur.
Prinsip
Uji protein metode Bradford merupakan suatu uji kolorimetri yang didasarkan pada absorbansi pergeseran dari zat warna Coomassie Brilliant Blue G-250. Zat warna Coomassie Brilliant Blue G-250 terdapat dalam tiga bentuk: anionik (biru), netral (hijau), dan kationik (merah).[3] Pada kondisi asam, pewarna akan berubah menjadi biru jika bereaksi dengan protein. Namun jika tidak ada protein yang terikat, maka warna larutan akan tetap coklat. Zat warna membentuk kompleks nonkovalen yang kuat dengan gugus karboksil protein denga kekuatan Van der Waals dan gugus amino melalui interaksi elektrostatik.[4] Selama pembentukan kompleks ini, bentuk merah pewarna Coomassie pertama kali menyumbangkan elektron bebasnya ke gugus terionisasi pada protein, yang menyebabkan gangguan bentuk asli protein, dan membuat kantung hidrofobiknya terbuka. Kantung-kantung ini dalam struktur tersier protein berikatan non-kovalen dengan daerah non-polar pewarna melalui interaksi ikatan gaya van der Waals yang memosisikan gugus amina positif di dekatnya dengan muatan negatif pewarna. Ikatan semakin diperkuat oleh interaksi ikatan antara keduanya yaitu interaksi ionik. Pengikatan protein menstabilkan bentuk biru pewarna Coomassie; dengan demikian jumlah kompleks yang terjadi dalam larutan merupakan ukuran untuk konsentrasi protein, dan dapat diperkirakan dengan menggunakan pembacaan absorbansi.
Referensi
- ↑ Alexander J Ninfa. Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and Biotechnology. Wiley. 2008. hlm. 113.
- ↑ Marion Bradford. A Rapid and Sensitive Method for the Quantification of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding. Analytical Biochemistry. 1976. Vol. 72. hlm. 248–254. doi:10.1006/abio.1976.9999.
- ↑ Quick Start TM Bradford Protein Assay. www.bio-rad.com.
- ↑ Alexander J Ninfa. Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and Biotechnology. Wiley. 2008. hlm. 113.
Sumber dan atribusi
Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 27940794 (2025-10-08T15:11:16Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.