Lompat ke isi

Asam amino: Perbedaan antara revisi

Ensiklopedia Pengetahuan Universitas Islam Sultan Agung

Maintenance script (bicara | kontrib)

37.956 suntingan
Maintenance script (bicara | kontrib)
37.956 suntingan
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 29450167; atribusi sumber disertakan.
 
Maintenance script (bicara | kontrib)
37.956 suntingan
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi
 
Baris 1: Baris 1:
'''Asam amino''' adalah [[kimia organik|senyawa organik]] yang memiliki [[gugus fungsi]] [[karboksil]] (–COOH) dan [[amina]] (biasanya –NH<sub>2</sub>), serta [[Substituen|rantai samping]] (gugus R) yang spesifik untuk setiap jenis asam amino. Dalam [[biokimia]] sering kali pengertiannya dipersempit: gugus karboksil dan amina terikat pada satu atom [[karbon]] (C) yang sama (disebut [[Karbon alfa|karbon alfa atau karbon-α]]). Dalam kasus ini, mereka dikenal sebagai ''asam amino-2'' atau ''asam amino-alfa'' ([[Rumus kimia|rumus]] umumnya H<sub>2</sub>NCHRCOOH, kecuali pada [[prolina]]). Gugus karboksil memberikan sifat [[asam]] dan gugus amina memberikan sifat [[basa]]. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat [[amfoterisme|amfoterik]]: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi [[ion zwitter]].
[[File:Amino_Acid_Structure.png|thumb|right|280px|Amino Acid Structure]]


Ada sekitar 500 asam amino yang telah diketahui, meskipun hanya 20 yang dihasilkan oleh [[kode genetik]]. Dua puluh asam amino standar ini, ditambah dengan dua asam amino lainnya, merupakan asam amino yang menjadi komponen penyusun [[protein]] sehingga disebut [[asam amino proteinogenik]]. Asam amino-asam amino ini bergabung melalui [[ikatan peptida]] membentuk molekul besar yang disebut [[peptida]], [[polipeptida]], hingga protein. Selain berperan sebagai [[residu]] dalam protein, asam amino (baik proteinogenik maupun nonproteinogenik) juga berpartisipasi dalam sejumlah proses biologis misalnya glutamat ([[asam glutamat]] standar) dan [[asam gamma-aminobutirat]] (GABA) yang berperan sebagai [[neurotransmiter]]. Sembilan asam amino proteinogenik disebut "[[Asam amino esensial|esensial]]" bagi manusia karena tidak bisa diproduksi oleh tubuh manusia dari [[Senyawa kimia|senyawa]] lain sehingga harus diperoleh dari makanan. Asam amino lainnya mungkin bersifat esensial dalam kondisi tertentu, misalnya untuk usia atau kondisi medis tertentu. Asam amino esensial juga dapat berbeda-beda di antara [[spesies]]. Karena signifikansi biologisnya, asam amino penting dalam nutrisi dan biasanya digunakan dalam [[Suplemen makanan|suplemen nutrisi]], [[pupuk]], [[Pakan hewan ternak|pakan]], dan [[Teknologi pangan|teknologi makanan]]. Penggunaan asam amino dalam industri misalnya produksi [[Medikasi|obat-obatan]], [[plastik terdegradasi biologis]], dan [[Katalisis asimetris|katalis kiral]].  Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah α-aminokarboksilat, variasi dalam struktur monomer-monomer ini terjadi dalam [[rantai samping]]. Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H<sub>2</sub>NCH<sub>2</sub>CO<sub>2</sub>H) yang di sebut glisina yang tidak memiliki rantai samping dank arena itu tidak mengandung satu karbon kiral
'''Asam amino''' adalah [[kimia organik|senyawa organik]] yang memiliki [[gugus fungsi]] [[karboksil]] (–COOH) dan [[amina]] (biasanya –NH<sub>2</sub>), serta [[Substituen|rantai samping]] (gugus R) yang spesifik untuk setiap jenis asam amino.<ref>Sybil, P Parker. ''McGraw-Hill Dictionary of Biology''. McGraw-Hill Company. 1983.</ref> Dalam [[biokimia]] sering kali pengertiannya dipersempit: gugus karboksil dan amina terikat pada satu atom [[karbon]] (C) yang sama (disebut [[Karbon alfa|karbon alfa atau karbon-α]]). Dalam kasus ini, mereka dikenal sebagai ''asam amino-2'' atau ''asam amino-alfa'' ([[Rumus kimia|rumus]] umumnya H<sub>2</sub>NCHRCOOH, kecuali pada [[prolina]]). Gugus karboksil memberikan sifat [[asam]] dan gugus amina memberikan sifat [[basa]]. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat [[amfoterisme|amfoterik]]: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi [[ion zwitter]].
 
Ada sekitar 500 asam amino yang telah diketahui, meskipun hanya 20 yang dihasilkan oleh [[kode genetik]].<ref>Sybil, P Parker. ''McGraw-Hill Dictionary of Biology''. McGraw-Hill Company. 1983.</ref> Dua puluh asam amino standar ini, ditambah dengan dua asam amino lainnya, merupakan asam amino yang menjadi komponen penyusun [[protein]] sehingga disebut [[asam amino proteinogenik]]. Asam amino-asam amino ini bergabung melalui [[ikatan peptida]] membentuk molekul besar yang disebut [[peptida]], [[polipeptida]], hingga protein. Selain berperan sebagai [[residu]] dalam protein, asam amino (baik proteinogenik maupun nonproteinogenik) juga berpartisipasi dalam sejumlah proses biologis misalnya glutamat ([[asam glutamat]] standar) dan [[asam gamma-aminobutirat]] (GABA) yang berperan sebagai [[neurotransmiter]]. Sembilan asam amino proteinogenik disebut "[[Asam amino esensial|esensial]]" bagi manusia karena tidak bisa diproduksi oleh tubuh manusia dari [[Senyawa kimia|senyawa]] lain sehingga harus diperoleh dari makanan. Asam amino lainnya mungkin bersifat esensial dalam kondisi tertentu, misalnya untuk usia atau kondisi medis tertentu. Asam amino esensial juga dapat berbeda-beda di antara [[spesies]]. Karena signifikansi biologisnya, asam amino penting dalam nutrisi dan biasanya digunakan dalam [[Suplemen makanan|suplemen nutrisi]], [[pupuk]], [[Pakan hewan ternak|pakan]], dan [[Teknologi pangan|teknologi makanan]]. Penggunaan asam amino dalam industri misalnya produksi [[Medikasi|obat-obatan]], [[plastik terdegradasi biologis]], dan [[Katalisis asimetris|katalis kiral]].  Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah α-aminokarboksilat, variasi dalam struktur monomer-monomer ini terjadi dalam [[rantai samping]]. Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H<sub>2</sub>NCH<sub>2</sub>CO<sub>2</sub>H) yang di sebut glisina yang tidak memiliki rantai samping dank arena itu tidak mengandung satu karbon kiral <ref>Fesenden R. J. [https://archive.org/details/organicchemistry03edfess Organic Chemistry]. Wadsworth Inc. Belmont. 1986. hlm. [https://archive.org/details/organicchemistry03edfess/page/35 35].</ref>


== Identifikasi Asam Amino ==
== Identifikasi Asam Amino ==
 
Perkembangan penelitian tentang asam amino menurut Quigley,et al., (2019). Dengan menggunakan GC-MS ''(Gas Chromatography Mass Spectrometry)'' menyelidiki kadar asam amino diberbagai ekstrak tumbuhan dan produk makanan, dan pengaruh proses fermentasi terhadap kadar asam amino yang di teliti dalam sosis. Beberapa metode sebelum asam amino dianalisis, maka proteinnya harus dihidrolisis terlebih dahulu sehingga mengahasilkan asam amino bebas. Masalah yang dikuartirkan adalah rusaknya asam amino oleh hidrolisis asam amino. Reaksi menjadi lebh tinggi justru asam amino essensial dan asam amino pembatas yang lebih sering mengalami kerusakan seperti metionin dan sistein, oleh karena prlu adanya prosedur baku. Sejauh ini perkembangan analisis asam amino banyak menggunakan HPLC dan GC-MS keduanya memiliki kompoenen yang berbeda. Dari peneliti-peneliti sebelumnya identifikasi asam amino menggunakan instrument GC-MS, ada beberapa tahap hidrolisis protein dan tahap derivatisasi  
Perkembangan penelitian tentang asam amino menurut Quigley,et al., (2019). Dengan menggunakan GC-MS ''(Gas Chromatography Mass Spectrometry)'' menyelidiki kadar asam amino diberbagai ekstrak tumbuhan dan produk makanan, dan pengaruh proses fermentasi terhadap kadar asam amino yang di teliti dalam sosis. Beberapa metode sebelum asam amino dianalisis, maka proteinnya harus dihidrolisis terlebih dahulu sehingga mengahasilkan asam amino bebas. Masalah yang dikuartirkan adalah rusaknya asam amino oleh hidrolisis asam amino. Reaksi menjadi lebh tinggi justru asam amino essensial dan asam amino pembatas yang lebih sering mengalami kerusakan seperti metionin dan sistein, oleh karena prlu adanya prosedur baku. Sejauh ini perkembangan analisis asam amino banyak menggunakan HPLC dan GC-MS keduanya memiliki kompoenen yang berbeda. Dari peneliti-peneliti sebelumnya identifikasi asam amino menggunakan instrument GC-MS, ada beberapa tahap hidrolisis protein dan tahap derivatisasi


== Analisis Asam Amino ==
== Analisis Asam Amino ==
Analisis asam amino atau mengidentifikasi asam amino bisa dilakukan dengan tes xantroprotein, tes biuret, tes hopkins-cole dan tes nin hydrin. Metode analisis asam amino memerlukan perlakuan pendahuluan terhadap sampel, yaitu untuk menghidrolisis protein menjadi asam-asam amino bebas. Masalah utama dalam analisis asam amino bahan pangan adalah kemungkinan terjadinya destruksi asam amino selama proses hidrolisis oleh asam. Masalah ini menjadi lebih besar karena destruksi tersebut dapat terjadi justru pada asam-asam amino esensial, yaitu metionin, sistin, lisin, treonin, dan triptofan.
Analisis asam amino atau mengidentifikasi asam amino bisa dilakukan dengan tes xantroprotein, tes biuret, tes hopkins-cole dan tes nin hydrin. Metode analisis asam amino memerlukan perlakuan pendahuluan terhadap sampel, yaitu untuk menghidrolisis protein menjadi asam-asam amino bebas. Masalah utama dalam analisis asam amino bahan pangan adalah kemungkinan terjadinya destruksi asam amino selama proses hidrolisis oleh asam. Masalah ini menjadi lebih besar karena destruksi tersebut dapat terjadi justru pada asam-asam amino esensial, yaitu metionin, sistin, lisin, treonin, dan triptofan.<ref>Mila Fajariah. ''Pengembangan Lembar Kerja Inkuiri Terbimbing Identifikasi Asam Amino pada Susu Sapi dan Produk Fermentasinya''. ''Jurnal Tadris Kimiya''. 2020.</ref>


=== Tes Xantro Protein ===
=== Tes Xantro Protein ===
Baris 23: Baris 24:


== Klasifikasi Asam Amino ==
== Klasifikasi Asam Amino ==
=== Asam Amino Non Esensial ===
=== Asam Amino Non Esensial ===
Asparagin, alanine Aspartat,  sistein ,Glutamin, Glutamat Glisin, Prolin, Tirosin, serin
Asparagin, alanine Aspartat,  sistein ,Glutamin, Glutamat Glisin, Prolin, Tirosin, serin
Baris 31: Baris 31:


== Sejarah ==
== Sejarah ==
Beberapa asam amino pertama ditemukan pada awal abad ke-19. Pada tahun 1806, ahli kimia Prancis [[Louis-Nicolas Vauquelin]] dan [[Pierre Jean Robiquet]] mengisolasi senyawa dalam [[asparagus]] yang kemudian dinamai [[asparagina]], asam amino pertama yang ditemukan. [[Sistin]] ditemukan pada tahun 1810, meskipun monomernya, [[Sisteina|sistein]], tetap tidak ditemukan hingga tahun 1884. [[Glisina]] dan [[leusina]] ditemukan pada tahun 1820. [[Treonina]] adalah jenis terakhir dari 20 asam amino umum yang ditemukan pada tahun 1935 oleh [[William Cumming Rose]], yang juga menentukan asam amino esensial dan menetapkan kebutuhan harian minimum dari semua asam amino untuk pertumbuhan yang optimal.
Beberapa asam amino pertama ditemukan pada awal abad ke-19.<ref>''The history of the discovery of the amino acids''. ''Chem. Rev''. 1931. Vol. 9 (2). hlm. 169–318. doi:10.1021/cr60033a001.</ref><ref>Sabine Hansen. [https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Entdeckung-der-Aminos%C3%A4uren.pdf Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois]. May 2015.</ref> Pada tahun 1806, ahli kimia Prancis [[Louis-Nicolas Vauquelin]] dan [[Pierre Jean Robiquet]] mengisolasi senyawa dalam [[asparagus]] yang kemudian dinamai [[asparagina]], asam amino pertama yang ditemukan.<ref>''The discovery of a new plant principle in Asparagus sativus''. ''Annales de Chimie''. 1806. Vol. 57. hlm. 88–93.</ref><ref>[https://archive.org/details/advancesinprotei26anfi/page/99 Advances in Protein Chemistry]. Academic Press. 1972. hlm. [https://archive.org/details/advancesinprotei26anfi/page/99 99, 103]. ISBN 978-0-12-034226-6.</ref> [[Sistin]] ditemukan pada tahun 1810,<ref>''On cystic oxide, a new species of urinary calculus''. ''Philosophical Transactions of the Royal Society''. 1810. Vol. 100. hlm. 223–230. doi:10.1098/rstl.1810.0015.</ref> meskipun monomernya, [[Sisteina|sistein]], tetap tidak ditemukan hingga tahun 1884.<ref>[https://archive.org/details/advancesinprotei26anfi/page/99 Advances in Protein Chemistry]. Academic Press. 1972. hlm. [https://archive.org/details/advancesinprotei26anfi/page/99 99, 103]. ISBN 978-0-12-034226-6.</ref><ref>[http://vlp.mpiwg-berlin.mpg.de/library/data/lit16533 Über cystin und cystein]. ''Z Physiol Chem''. 1884. Vol. 8 (4). hlm. 299–305.</ref> [[Glisina]] dan [[leusina]] ditemukan pada tahun 1820.<ref>''Sur la conversion des matières animales en nouvelles substances par le moyen de l'acide sulfurique''. ''Annales de Chimie et de Physique''. 1820. Vol. 13. hlm. 113–125.</ref> [[Treonina]] adalah jenis terakhir dari 20 asam amino umum yang ditemukan pada tahun 1935 oleh [[William Cumming Rose]], yang juga menentukan asam amino esensial dan menetapkan kebutuhan harian minimum dari semua asam amino untuk pertumbuhan yang optimal.<ref>[http://www.jbc.org/content/277/37/e25 The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]]. ''The Journal of Biological Chemistry''. September 2002. Vol. 277 (37). hlm. E25.</ref><ref>''Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid''. ''Journal of Biological Chemistry''. 1935. Vol. 112. hlm. 283–302.</ref>


Kesatuan kategori kimia diusulkan oleh [[Charles-Adolphe Wurtz|Wurtz]] pada tahun 1865, tetapi ia tidak memberikan nama khusus. Penggunaan pertama istilah "''amino acid''" dalam bahasa Inggris tercatat dari tahun 1898, sedangkan istilah Jerman, ''Aminosäure'', telah digunakan sebelumnya. Protein diketahui menghasilkan asam amino setelah pencernaan enzimatik atau [[hidrolisis]] asam dipahami. Pada tahun 1902, [[Emil Fischer]] dan [[Franz Hofmeister]] secara independen mengusulkan bahwa protein terbentuk dari banyak asam amino, dengan pembentukan ikatan di antara gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino lainnya, menghasilkan struktur linier yang disebut Fischer sebagai "[[peptida]]".
Kesatuan kategori kimia diusulkan oleh [[Charles-Adolphe Wurtz|Wurtz]] pada tahun 1865, tetapi ia tidak memberikan nama khusus.<ref>Menten, P. ''Dictionnaire de chimie: Une approche étymologique et historique''. De Boeck, Bruxelles. [https://books.google.com/books?id=NKTKDgAAQBAJ link].</ref> Penggunaan pertama istilah "''amino acid''" dalam bahasa Inggris tercatat dari tahun 1898,<ref>Douglas Harper. [https://www.etymonline.com/word/amino- amino-]. ''Online Etymology Dictionary''.</ref> sedangkan istilah Jerman, ''Aminosäure'', telah digunakan sebelumnya.<ref>[https://zenodo.org/record/1425732 Ueber die Einwirkung von Phenyl‐i‐cyanat auf organische Aminosäuren]. ''Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft''. 1894. Vol. 27. hlm. 974–979. doi:10.1002/cber.189402701205.</ref> Protein diketahui menghasilkan asam amino setelah pencernaan enzimatik atau [[hidrolisis]] asam dipahami. Pada tahun 1902, [[Emil Fischer]] dan [[Franz Hofmeister]] secara independen mengusulkan bahwa protein terbentuk dari banyak asam amino, dengan pembentukan ikatan di antara gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino lainnya, menghasilkan struktur linier yang disebut Fischer sebagai "[[peptida]]".<ref>Joseph S. Fruton. ''Contrasts in Scientific Style: Research Groups in the Chemical and Biochemical Sciences''. American Philosophical Society. 1990. Vol. 191. hlm. 163–165. ISBN 978-0-87169-191-0.</ref>


== Struktur umum ==
== Struktur umum ==
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom karbon (C) yang mengikat empat gugus: gugus [[amina]] (–NH<sub>2</sub>), gugus [[karboksil]] (–COOH), atom [[hidrogen]] (H), dan satu gugus sisa (R, dari residu) sebagai [[substituen]] organik yang dikenal sebagai [[rantai samping]] yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom karbon (C) yang mengikat empat gugus: gugus [[amina]] (–NH<sub>2</sub>), gugus [[karboksil]] (–COOH), atom [[hidrogen]] (H), dan satu gugus sisa (R, dari residu) sebagai [[substituen]] organik yang dikenal sebagai [[rantai samping]] yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.


Sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, atom C pusat tersebut dinamai atom C<sub>α</sub> ("C-alfa"), yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Karena gugus amina juga terikat pada atom C<sub>α</sub> ini, senyawa tersebut merupakan asam amino-α. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
Sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, atom C pusat tersebut dinamai atom C<sub>α</sub> ("C-alfa"), yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Karena gugus amina juga terikat pada atom C<sub>α</sub> ini, senyawa tersebut merupakan asam amino-α.<ref>[http://www.merriam-webster.com/medical/alpha-amino%20acid Alpha amino acid]. ''The Merriam-Webster.com Medical Dictionary''. Merriam-Webster Inc.</ref> Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.


=== Isomerisme ===
=== Isomerisme ===
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali [[glisina]]—memiliki [[isomer optik]]: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan ''karboksil-residu-amina'' maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama '''CORN''', dari singkatan '''CO'''OH - '''R''' - '''N'''H<sub>2</sub>).
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali [[glisina]]—memiliki [[isomer optik]]: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan ''karboksil-residu-amina'' maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama '''CORN''', dari singkatan '''CO'''OH - '''R''' - '''N'''H<sub>2</sub>).


Baris 56: Baris 53:


=== Zwitter-ion ===
=== Zwitter-ion ===
 
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut [[titik isolistrik]], gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH<sub>3</sub><sup>+</sup>), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO<sup>-</sup>). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk ''[[zwitter-ion]]''. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Karena mempunyai muatan negatif dan positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap asam maupun basa.<ref>[http://www.ilmukimia.org/2012/11/reaksi-asam-basa-terhadap-asam-amino.html Reaksi Asam Basa Terhadap Asam Amino]</ref>
 
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut [[titik isolistrik]], gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH<sub>3</sub><sup>+</sup>), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO<sup>-</sup>). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk ''[[zwitter-ion]]''. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Karena mempunyai muatan negatif dan positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap asam maupun basa.


== Asam amino dasar (standar) ==
== Asam amino dasar (standar) ==
Baris 102: Baris 97:


== Fungsi biologi asam amino ==
== Fungsi biologi asam amino ==
# Penyusun [[protein]], termasuk [[enzim]].
# Penyusun [[protein]], termasuk [[enzim]].
# Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam [[metabolisme]] (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).
# Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam [[metabolisme]] (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).
Baris 116: Baris 110:


== Catatan ==
== Catatan ==
== Referensi ==
== Pranala luar ==
== Pranala luar ==
* Situs ini memuat biosintesis berbagai asam amino penyusun protein [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/]
* Situs ini memuat biosintesis berbagai asam amino penyusun protein [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/]


== Referensi ==
<references />


== Sumber dan atribusi ==


== Sumber dan atribusi ==
Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asam+amino&oldid=29450167 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29450167 (2026-07-12T23:36:38Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.


Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Asam+amino&oldid=29450167 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29450167 (2026-07-12T23:36:38Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 -->

Revisi terkini sejak 29 Agustus 2026 18.06

Amino Acid Structure

Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsi karboksil (–COOH) dan amina (biasanya –NH2), serta rantai samping (gugus R) yang spesifik untuk setiap jenis asam amino.[1] Dalam biokimia sering kali pengertiannya dipersempit: gugus karboksil dan amina terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut karbon alfa atau karbon-α). Dalam kasus ini, mereka dikenal sebagai asam amino-2 atau asam amino-alfa (rumus umumnya H2NCHRCOOH, kecuali pada prolina). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi ion zwitter.

Ada sekitar 500 asam amino yang telah diketahui, meskipun hanya 20 yang dihasilkan oleh kode genetik.[2] Dua puluh asam amino standar ini, ditambah dengan dua asam amino lainnya, merupakan asam amino yang menjadi komponen penyusun protein sehingga disebut asam amino proteinogenik. Asam amino-asam amino ini bergabung melalui ikatan peptida membentuk molekul besar yang disebut peptida, polipeptida, hingga protein. Selain berperan sebagai residu dalam protein, asam amino (baik proteinogenik maupun nonproteinogenik) juga berpartisipasi dalam sejumlah proses biologis misalnya glutamat (asam glutamat standar) dan asam gamma-aminobutirat (GABA) yang berperan sebagai neurotransmiter. Sembilan asam amino proteinogenik disebut "esensial" bagi manusia karena tidak bisa diproduksi oleh tubuh manusia dari senyawa lain sehingga harus diperoleh dari makanan. Asam amino lainnya mungkin bersifat esensial dalam kondisi tertentu, misalnya untuk usia atau kondisi medis tertentu. Asam amino esensial juga dapat berbeda-beda di antara spesies. Karena signifikansi biologisnya, asam amino penting dalam nutrisi dan biasanya digunakan dalam suplemen nutrisi, pupuk, pakan, dan teknologi makanan. Penggunaan asam amino dalam industri misalnya produksi obat-obatan, plastik terdegradasi biologis, dan katalis kiral. Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah α-aminokarboksilat, variasi dalam struktur monomer-monomer ini terjadi dalam rantai samping. Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H2NCH2CO2H) yang di sebut glisina yang tidak memiliki rantai samping dank arena itu tidak mengandung satu karbon kiral [3]

Identifikasi Asam Amino

Perkembangan penelitian tentang asam amino menurut Quigley,et al., (2019). Dengan menggunakan GC-MS (Gas Chromatography Mass Spectrometry) menyelidiki kadar asam amino diberbagai ekstrak tumbuhan dan produk makanan, dan pengaruh proses fermentasi terhadap kadar asam amino yang di teliti dalam sosis. Beberapa metode sebelum asam amino dianalisis, maka proteinnya harus dihidrolisis terlebih dahulu sehingga mengahasilkan asam amino bebas. Masalah yang dikuartirkan adalah rusaknya asam amino oleh hidrolisis asam amino. Reaksi menjadi lebh tinggi justru asam amino essensial dan asam amino pembatas yang lebih sering mengalami kerusakan seperti metionin dan sistein, oleh karena prlu adanya prosedur baku. Sejauh ini perkembangan analisis asam amino banyak menggunakan HPLC dan GC-MS keduanya memiliki kompoenen yang berbeda. Dari peneliti-peneliti sebelumnya identifikasi asam amino menggunakan instrument GC-MS, ada beberapa tahap hidrolisis protein dan tahap derivatisasi

Analisis Asam Amino

Analisis asam amino atau mengidentifikasi asam amino bisa dilakukan dengan tes xantroprotein, tes biuret, tes hopkins-cole dan tes nin hydrin. Metode analisis asam amino memerlukan perlakuan pendahuluan terhadap sampel, yaitu untuk menghidrolisis protein menjadi asam-asam amino bebas. Masalah utama dalam analisis asam amino bahan pangan adalah kemungkinan terjadinya destruksi asam amino selama proses hidrolisis oleh asam. Masalah ini menjadi lebih besar karena destruksi tersebut dapat terjadi justru pada asam-asam amino esensial, yaitu metionin, sistin, lisin, treonin, dan triptofan.[4]

Tes Xantro Protein

Pereaksi xantoprotein adalah larutan asam nitrat pekat. Jika larutan HNO3 pekat dimasukkan ke dalam larutan protein secara hati-hati, akan terbentuk endapan putih, dan berubah menjadi kuning jika dipanaskan. Gejala ini akibat nitrasi pada inti benzena yang terdapat dalam protein

Tes biuret

Larutan protein memberikan hasil yang positif terhadap pereaksi biuret. Tes Biuret dilakukan dengan cara menuangkan larutan natrium hidroksida pekat ke dalam larutan protein. Kemudian, larutan CuSO4 ditambahkan setetes demi setetes yang akan terbentuk warna ungu

Tes hopkins-cole

Pereaksi Hopkins-cole dibuat dari asam oksalat dan serbuk magnesium dalam air. Pereaksi ini positif terhadap protein yang mengandung asam amino dengan gugus samping indol, seperti pada asam amino triptofan. Bereaksi dengan asam glioksilat pada prekasi Hopkins-cole dengan penambahan H2SO4 membentuk dua lapisan dibawah protein sampai terbentk cincin ungupada batas antar dua lapisan

Tes Ninhydrin

Pereaksi ninhidrin merupakan oksidator lemah, asam amino dapat bereaksi dengan ninhidrin

Klasifikasi Asam Amino

Asam Amino Non Esensial

Asparagin, alanine Aspartat, sistein ,Glutamin, Glutamat Glisin, Prolin, Tirosin, serin

Asam Amino Esensial

Histidin, Isoleusin, Leusin, Lisin, Metionin, Penilalanin, Treonin, Triptofan, Valin. Arganin

Sejarah

Beberapa asam amino pertama ditemukan pada awal abad ke-19.[5][6] Pada tahun 1806, ahli kimia Prancis Louis-Nicolas Vauquelin dan Pierre Jean Robiquet mengisolasi senyawa dalam asparagus yang kemudian dinamai asparagina, asam amino pertama yang ditemukan.[7][8] Sistin ditemukan pada tahun 1810,[9] meskipun monomernya, sistein, tetap tidak ditemukan hingga tahun 1884.[10][11] Glisina dan leusina ditemukan pada tahun 1820.[12] Treonina adalah jenis terakhir dari 20 asam amino umum yang ditemukan pada tahun 1935 oleh William Cumming Rose, yang juga menentukan asam amino esensial dan menetapkan kebutuhan harian minimum dari semua asam amino untuk pertumbuhan yang optimal.[13][14]

Kesatuan kategori kimia diusulkan oleh Wurtz pada tahun 1865, tetapi ia tidak memberikan nama khusus.[15] Penggunaan pertama istilah "amino acid" dalam bahasa Inggris tercatat dari tahun 1898,[16] sedangkan istilah Jerman, Aminosäure, telah digunakan sebelumnya.[17] Protein diketahui menghasilkan asam amino setelah pencernaan enzimatik atau hidrolisis asam dipahami. Pada tahun 1902, Emil Fischer dan Franz Hofmeister secara independen mengusulkan bahwa protein terbentuk dari banyak asam amino, dengan pembentukan ikatan di antara gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino lainnya, menghasilkan struktur linier yang disebut Fischer sebagai "peptida".[18]

Struktur umum

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom karbon (C) yang mengikat empat gugus: gugus amina (–NH2), gugus karboksil (–COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residu) sebagai substituen organik yang dikenal sebagai rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

Sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa"), yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam amino-α.[19] Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisina—memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe d.

Polimerisasi asam amino

Lihat juga artikel tentang ekspresi genetik.

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

Zwitter-ion

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Karena mempunyai muatan negatif dan positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap asam maupun basa.[20]

Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Asam amino alifatik sederhana

Asam amino hidroksi-alifatik

Asam amino dikarboksilat (asam)

Amida

Asam amino basa

Asam amino dengan sulfur

Prolin

  • Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik

Fungsi biologi asam amino

  1. Penyusun protein, termasuk enzim.
  2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).
  3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

Asam amino esensial

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.

Lihat pula

Catatan

Pranala luar

  • Situs ini memuat biosintesis berbagai asam amino penyusun protein [1]

Referensi

  1. ↑ Sybil, P Parker. McGraw-Hill Dictionary of Biology. McGraw-Hill Company. 1983.
  2. ↑ Sybil, P Parker. McGraw-Hill Dictionary of Biology. McGraw-Hill Company. 1983.
  3. ↑ Fesenden R. J. Organic Chemistry. Wadsworth Inc. Belmont. 1986. hlm. 35.
  4. ↑ Mila Fajariah. Pengembangan Lembar Kerja Inkuiri Terbimbing Identifikasi Asam Amino pada Susu Sapi dan Produk Fermentasinya. Jurnal Tadris Kimiya. 2020.
  5. ↑ The history of the discovery of the amino acids. Chem. Rev. 1931. Vol. 9 (2). hlm. 169–318. doi:10.1021/cr60033a001.
  6. ↑ Sabine Hansen. Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. May 2015.
  7. ↑ The discovery of a new plant principle in Asparagus sativus. Annales de Chimie. 1806. Vol. 57. hlm. 88–93.
  8. ↑ Advances in Protein Chemistry. Academic Press. 1972. hlm. 99, 103. ISBN 978-0-12-034226-6.
  9. ↑ On cystic oxide, a new species of urinary calculus. Philosophical Transactions of the Royal Society. 1810. Vol. 100. hlm. 223–230. doi:10.1098/rstl.1810.0015.
  10. ↑ Advances in Protein Chemistry. Academic Press. 1972. hlm. 99, 103. ISBN 978-0-12-034226-6.
  11. ↑ Über cystin und cystein. Z Physiol Chem. 1884. Vol. 8 (4). hlm. 299–305.
  12. ↑ Sur la conversion des matières animales en nouvelles substances par le moyen de l'acide sulfurique. Annales de Chimie et de Physique. 1820. Vol. 13. hlm. 113–125.
  13. ↑ The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]. The Journal of Biological Chemistry. September 2002. Vol. 277 (37). hlm. E25.
  14. ↑ Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid. Journal of Biological Chemistry. 1935. Vol. 112. hlm. 283–302.
  15. ↑ Menten, P. Dictionnaire de chimie: Une approche étymologique et historique. De Boeck, Bruxelles. link.
  16. ↑ Douglas Harper. amino-. Online Etymology Dictionary.
  17. ↑ Ueber die Einwirkung von Phenyl‐i‐cyanat auf organische Aminosäuren. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft. 1894. Vol. 27. hlm. 974–979. doi:10.1002/cber.189402701205.
  18. ↑ Joseph S. Fruton. Contrasts in Scientific Style: Research Groups in the Chemical and Biochemical Sciences. American Philosophical Society. 1990. Vol. 191. hlm. 163–165. ISBN 978-0-87169-191-0.
  19. ↑ Alpha amino acid. The Merriam-Webster.com Medical Dictionary. Merriam-Webster Inc.
  20. ↑ Reaksi Asam Basa Terhadap Asam Amino

Sumber dan atribusi

Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 29450167 (2026-07-12T23:36:38Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.


Diperoleh dari "https://wiki.unissula.ac.id/index.php?title=Asam_amino&oldid=27469"