Lompat ke isi

Penghambat enzim: Perbedaan antara revisi

Ensiklopedia Pengetahuan Universitas Islam Sultan Agung
Maintenance script (bicara | kontrib)
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 29599567; atribusi sumber disertakan.
 
Maintenance script (bicara | kontrib)
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi
 
Baris 1: Baris 1:
'''Penghambat enzim''' adalah [[molekul]] yang dapat menghambat bahkan menghentikan [[reaksi enzimatik]] dengan mengotori permukaan [[katalis]].
[[File:Enzyme_inhibitors_2.svg|thumb|right|280px|Enzyme inhibitors 2]]
 
'''Penghambat enzim''' adalah [[molekul]] yang dapat menghambat bahkan menghentikan [[reaksi enzimatik]] dengan mengotori permukaan [[katalis]].<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref>


== Jenis ==
== Jenis ==
=== Berdasarkan kestabilan ===
=== Berdasarkan kestabilan ===
Berdasarkan kestabilannya, inhibitor dibedakan menjadi ''[[inhibitor reversible]]'' dan ''[[inhibitor irreversible]]''. ''Inhibitor reversible'' adalah inhibitor yang [[reaksi kimia]]nya berjalan dua arah atau dapat balik dan bersifat tidak stabil, ketika inhibitor mengikat sisi aktif [[enzim]], maka inhibitor ini dapat dipisahkan lagi dari ikatannya.''Inhibitor irreversible'' adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan satu arah, di mana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dan bersifat stabil. Irreversible inhibitor merupakan inhibitor yang merusak bentuk enzim secara permanen sehingga enzim tidak berfungsi.
Berdasarkan kestabilannya, inhibitor dibedakan menjadi ''[[inhibitor reversible]]'' dan ''[[inhibitor irreversible]]''.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> ''Inhibitor reversible'' adalah inhibitor yang [[reaksi kimia]]nya berjalan dua arah atau dapat balik dan bersifat tidak stabil, ketika inhibitor mengikat sisi aktif [[enzim]], maka inhibitor ini dapat dipisahkan lagi dari ikatannya.<ref>Copeland RA. 2013. ''Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists''. Hoboken: John Wiley & Sons.</ref>''Inhibitor irreversible'' adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan satu arah, di mana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dan bersifat stabil.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Irreversible inhibitor merupakan inhibitor yang merusak bentuk enzim secara permanen sehingga enzim tidak berfungsi.


Contoh inhibitor reversible adalah [[EDTA]], sedangkan contoh inhibitor irreversible adalah [[PMSF]]. PMSF dapat berikatan [[kovalen]] dengan kompleks enzim. EDTA merupakan senyawa inhibitor bagi enzim golongan [[protease]] logam karena kemampuannya dalam mengelat ion logam. PMSF biasanya digunakan dalam [[kelarutan]] protein untuk menonaktifkan protease yang mencerna [[protein]].
Contoh inhibitor reversible adalah [[EDTA]], sedangkan contoh inhibitor irreversible adalah [[PMSF]]. PMSF dapat berikatan [[kovalen]] dengan kompleks enzim. EDTA merupakan senyawa inhibitor bagi enzim golongan [[protease]] logam karena kemampuannya dalam mengelat ion logam. PMSF biasanya digunakan dalam [[kelarutan]] protein untuk menonaktifkan protease yang mencerna [[protein]].<ref>Garg N & Garg A. 2010. ''Textbook of Endodotics''. Ed ke-2. New Delhi: Jaypee Brothers.</ref>


=== Berdasarkan cara memengaruhi reaksi ===
=== Berdasarkan cara memengaruhi reaksi ===
''Inhibitor reversible'' dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.<ref>Lemke TL, Williams DA. 2013. ''Foye's Principles of Medicinal Chemistry''. Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkins.</ref> [[Inhibitor kompetitif]] adalah molekul penghambat yang bersaing dengan [[substrat]] untuk mendapatkan sisi aktif enzim.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Namun setelah inhibitor menempati sisi aktif, enzim bebas dan produk tidak segera terbentuk, sehingga jumlah enzim atau kompleks enzim substrat berkurang.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Penghambatan aktivitas enzim oleh inhibitor dicirikan dengan mengikat tetapan [[Michaelis Menten]] (konsentrasi substrat yang dibutuhkan untuk mencapai setengah kecepatan maksimum).<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi inhibitor kompetitif.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Jika konsentrasi substrat tinggi, tempat pengikatan substrat ditempati oleh subtrat sehingga tidak ada molekul inhibitor yang dapat terikat.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Oleh karena itu, inhibitor ini dapat meningkatkan [[Km enzim]] akan tetapi tidak pada [[Vmax]].<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref>


''Inhibitor reversible'' dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif. [[Inhibitor kompetitif]] adalah molekul penghambat yang bersaing dengan [[substrat]] untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Namun setelah inhibitor menempati sisi aktif, enzim bebas dan produk tidak segera terbentuk, sehingga jumlah enzim atau kompleks enzim substrat berkurang. Penghambatan aktivitas enzim oleh inhibitor dicirikan dengan mengikat tetapan [[Michaelis Menten]] (konsentrasi substrat yang dibutuhkan untuk mencapai setengah kecepatan maksimum). Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi inhibitor kompetitif. Jika konsentrasi substrat tinggi, tempat pengikatan substrat ditempati oleh subtrat sehingga tidak ada molekul inhibitor yang dapat terikat. Oleh karena itu, inhibitor ini dapat meningkatkan [[Km enzim]] akan tetapi tidak pada [[Vmax]].
[[Inhibitor non-kompetitif]] adalah penghambat yang dapat berikatan dengan enzim maupun dengan kompleks enzim-substrat.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Jika inhibitor menempel pada enzim, maka struktur sisi aktif enzim akan berubah tetapi substrat masih bisa menempel pada sisi aktif, tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Pada inhibitor non-kompetitif, harga Vmax akan meningkat sementara harga Km tetap.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> [[Inhibitor un-kompetitif]] adalah inhibitor yang hanya dapat berikatan dengan komplesk enzim substrat tidak dengan enzim bebas.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Hal ini membuat kompleks inhibitor-enzim substrat yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Kompleks inhibitor- enzim substrat disebut juga kompleks buntu yang hanya punya satu tujuan, yaitu untuk kembali ke kompleks enzim-substrat.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> Pada inhibitor un-kompetitif, Vmax akan menurun dan Km akan menurun juga.<ref>Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref>
 
[[Inhibitor non-kompetitif]] adalah penghambat yang dapat berikatan dengan enzim maupun dengan kompleks enzim-substrat. Jika inhibitor menempel pada enzim, maka struktur sisi aktif enzim akan berubah tetapi substrat masih bisa menempel pada sisi aktif, tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana. Pada inhibitor non-kompetitif, harga Vmax akan meningkat sementara harga Km tetap. [[Inhibitor un-kompetitif]] adalah inhibitor yang hanya dapat berikatan dengan komplesk enzim substrat tidak dengan enzim bebas. Hal ini membuat kompleks inhibitor-enzim substrat yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Kompleks inhibitor- enzim substrat disebut juga kompleks buntu yang hanya punya satu tujuan, yaitu untuk kembali ke kompleks enzim-substrat. Pada inhibitor un-kompetitif, Vmax akan menurun dan Km akan menurun juga.


== Aplikasi ==
== Aplikasi ==
Inhibitor enzim baik yang bersifat reversible atau irreversible dapat digunakan untuk memperlambat laju kerusakan makanan terutama pada makanan mentah. Makanan mentah dapat rusak karena reaksi enzim dari [[mikroorganisme]] atau dari jaringan makanan itu sendiri. Inhibitor enzim dapat menghambat kerja enzim sehingga masa simpan makanan bertambah lama.
Inhibitor enzim baik yang bersifat reversible atau irreversible dapat digunakan untuk memperlambat laju kerusakan makanan terutama pada makanan mentah.<ref>Fennema OR. 1996. ''Food Chemistry''. New York: Marcel Dekker.</ref> Makanan mentah dapat rusak karena reaksi enzim dari [[mikroorganisme]] atau dari jaringan makanan itu sendiri.<ref>Fennema OR. 1996. ''Food Chemistry''. New York: Marcel Dekker.</ref> Inhibitor enzim dapat menghambat kerja enzim sehingga masa simpan makanan bertambah lama.<ref>Fennema OR. 1996. ''Food Chemistry''. New York: Marcel Dekker.</ref>
 
== Referensi ==
 


== Lihat pula ==
== Lihat pula ==
Baris 24: Baris 22:
* [[Katalis]]
* [[Katalis]]


== Referensi ==
<references />


== Sumber dan atribusi ==


== Sumber dan atribusi ==
Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Penghambat+enzim&oldid=29599567 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29599567 (2026-08-19T09:14:37Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.


Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Penghambat+enzim&oldid=29599567 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29599567 (2026-08-19T09:14:37Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 -->

Revisi terkini sejak 28 Agustus 2026 23.05

Enzyme inhibitors 2

Penghambat enzim adalah molekul yang dapat menghambat bahkan menghentikan reaksi enzimatik dengan mengotori permukaan katalis.[1]

Jenis

Berdasarkan kestabilan

Berdasarkan kestabilannya, inhibitor dibedakan menjadi inhibitor reversible dan inhibitor irreversible.[2] Inhibitor reversible adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan dua arah atau dapat balik dan bersifat tidak stabil, ketika inhibitor mengikat sisi aktif enzim, maka inhibitor ini dapat dipisahkan lagi dari ikatannya.[3]Inhibitor irreversible adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan satu arah, di mana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dan bersifat stabil.[4] Irreversible inhibitor merupakan inhibitor yang merusak bentuk enzim secara permanen sehingga enzim tidak berfungsi.

Contoh inhibitor reversible adalah EDTA, sedangkan contoh inhibitor irreversible adalah PMSF. PMSF dapat berikatan kovalen dengan kompleks enzim. EDTA merupakan senyawa inhibitor bagi enzim golongan protease logam karena kemampuannya dalam mengelat ion logam. PMSF biasanya digunakan dalam kelarutan protein untuk menonaktifkan protease yang mencerna protein.[5]

Berdasarkan cara memengaruhi reaksi

Inhibitor reversible dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.[6] Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim.[7] Namun setelah inhibitor menempati sisi aktif, enzim bebas dan produk tidak segera terbentuk, sehingga jumlah enzim atau kompleks enzim substrat berkurang.[8] Penghambatan aktivitas enzim oleh inhibitor dicirikan dengan mengikat tetapan Michaelis Menten (konsentrasi substrat yang dibutuhkan untuk mencapai setengah kecepatan maksimum).[9] Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi inhibitor kompetitif.[10] Jika konsentrasi substrat tinggi, tempat pengikatan substrat ditempati oleh subtrat sehingga tidak ada molekul inhibitor yang dapat terikat.[11] Oleh karena itu, inhibitor ini dapat meningkatkan Km enzim akan tetapi tidak pada Vmax.[12]

Inhibitor non-kompetitif adalah penghambat yang dapat berikatan dengan enzim maupun dengan kompleks enzim-substrat.[13] Jika inhibitor menempel pada enzim, maka struktur sisi aktif enzim akan berubah tetapi substrat masih bisa menempel pada sisi aktif, tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.[14] Pada inhibitor non-kompetitif, harga Vmax akan meningkat sementara harga Km tetap.[15] Inhibitor un-kompetitif adalah inhibitor yang hanya dapat berikatan dengan komplesk enzim substrat tidak dengan enzim bebas.[16] Hal ini membuat kompleks inhibitor-enzim substrat yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.[17] Kompleks inhibitor- enzim substrat disebut juga kompleks buntu yang hanya punya satu tujuan, yaitu untuk kembali ke kompleks enzim-substrat.[18] Pada inhibitor un-kompetitif, Vmax akan menurun dan Km akan menurun juga.[19]

Aplikasi

Inhibitor enzim baik yang bersifat reversible atau irreversible dapat digunakan untuk memperlambat laju kerusakan makanan terutama pada makanan mentah.[20] Makanan mentah dapat rusak karena reaksi enzim dari mikroorganisme atau dari jaringan makanan itu sendiri.[21] Inhibitor enzim dapat menghambat kerja enzim sehingga masa simpan makanan bertambah lama.[22]

Lihat pula

Referensi

  1. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  2. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  3. Copeland RA. 2013. Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists. Hoboken: John Wiley & Sons.
  4. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  5. Garg N & Garg A. 2010. Textbook of Endodotics. Ed ke-2. New Delhi: Jaypee Brothers.
  6. Lemke TL, Williams DA. 2013. Foye's Principles of Medicinal Chemistry. Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkins.
  7. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  8. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  9. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  10. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  11. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  12. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  13. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  14. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  15. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  16. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  17. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  18. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  19. Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
  20. Fennema OR. 1996. Food Chemistry. New York: Marcel Dekker.
  21. Fennema OR. 1996. Food Chemistry. New York: Marcel Dekker.
  22. Fennema OR. 1996. Food Chemistry. New York: Marcel Dekker.

Sumber dan atribusi

Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 29599567 (2026-08-19T09:14:37Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.