Enzim terimobilisasi: Perbedaan antara revisi
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 29600173; atribusi sumber disertakan. |
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi |
||
| Baris 1: | Baris 1: | ||
[[File:Enzymes_immobilised_in_alginate_gel.jpg|thumb|right|280px|Enzymes immobilised in alginate gel]] | |||
Enzim adalah biokatalis yang berperan penting dalam mempercepat reaksi kimia di dalam sel tanpa mengalami perubahan permanen, tanpa habis terpakai, serta tanpa mengganggu keseimbangan reaksi kimia. Meskipun enzim memiliki sifat yang sangat unik, pemanfaatannya di industri masih terbatas karena kurangnya kemampuan untuk digunakan kembali, kestabilannya yang rendah, serta biaya produksinya yang tinggi. | '''Enzim terimobilisasi''' adalah [[enzim]] yang memiliki mobilitas terbatas karena melekat pada bahan lengai yang tidak larut, seperti [[kalsium alginat]] (yang dihasilkan melalui reaksi antara campuran larutan [[natrium alginat]] dan larutan enzim dengan [[kalsium klorida]]). Metode ini dapat memberikan ketahanan yang lebih tinggi terhadap perubahan kondisi, seperti [[pH]] atau [[suhu]]. Selain itu, enzim dapat tetap berada di tempatnya selama reaksi berlangsung, kemudian mudah dipisahkan dari produk hasil reaksi dan dapat digunakan kembali. Hal ini menjadikan proses tersebut jauh lebih efisien sehingga banyak digunakan dalam industri untuk [[katalisis enzim|reaksi]] yang di[[katalisis]] oleh enzim. Alternatif dari imobilisasi enzim adalah [[sel utuh terimobilisasi|imobilisasi sel utuh]].<ref>''Cryostructured and Crosslinked Viable Cells Forming Monoliths Suitable for Bioreactor Applications''. ''Topics in Catalysis''. 2013. Vol. 57 (5). hlm. 339–348. doi:10.1007/s11244-013-0189-9.</ref><ref>''Immobilization of Clostridium acetobutylicum DSM 792 as macroporous aggregates through cryogelation for butanol production''. ''Process Biochemistry''. 2014. Vol. 49. hlm. 10–18. doi:10.1016/j.procbio.2013.09.027.</ref> Enzim terimobilisasi mudah ditangani, mudah dipisahkan dari produknya, dan dapat digunakan kembali.<ref>''Biocatalysis: from discovery to application''. Springer. 1999. ISBN 3-540-64942-5.</ref> | ||
Enzim adalah biokatalis yang berperan penting dalam mempercepat reaksi kimia di dalam sel tanpa mengalami perubahan permanen, tanpa habis terpakai, serta tanpa mengganggu keseimbangan reaksi kimia. Meskipun enzim memiliki sifat yang sangat unik, pemanfaatannya di industri masih terbatas karena kurangnya kemampuan untuk digunakan kembali, kestabilannya yang rendah, serta biaya produksinya yang tinggi.<ref>''Parameters Affecting the Performance of Immobilized Enzyme''. ''Journal of Chemistry''. 2013. Vol. 2013. hlm. 1–7. doi:10.1155/2013/946248.</ref> | |||
==Sejarah== | ==Sejarah== | ||
Enzim terimobilisasi sintetis pertama dibuat pada tahun 1950-an dengan cara memasukkan enzim ke dalam matriks polimer atau mengikatnya pada bahan pembawa. Selain itu, digunakan pula metode ikatan silang, yaitu menghubungkan molekul protein satu sama lain, baik tanpa maupun dengan penambahan bahan lengai. Selama satu dekade terakhir, berbagai metode imobilisasi telah dikembangkan. Mengikat enzim pada bahan pembawa yang telah disintesis sebelumnya merupakan metode yang paling banyak dipilih hingga saat ini. Belakangan ini, metode ikatan silang pada kristal enzim juga dianggap sebagai alternatif yang menjanjikan. Tingkat pemanfaatan enzim terimobilisasi terus meningkat dari waktu ke waktu. | Enzim terimobilisasi sintetis pertama dibuat pada tahun 1950-an dengan cara memasukkan enzim ke dalam matriks polimer atau mengikatnya pada bahan pembawa. Selain itu, digunakan pula metode ikatan silang, yaitu menghubungkan molekul protein satu sama lain, baik tanpa maupun dengan penambahan bahan lengai.<ref>''Biocatalysis: from discovery to application''. Springer. 1999. ISBN 3-540-64942-5.</ref> Selama satu dekade terakhir, berbagai metode imobilisasi telah dikembangkan. Mengikat enzim pada bahan pembawa yang telah disintesis sebelumnya merupakan metode yang paling banyak dipilih hingga saat ini. Belakangan ini, metode ikatan silang pada kristal enzim juga dianggap sebagai alternatif yang menjanjikan. Tingkat pemanfaatan enzim terimobilisasi terus meningkat dari waktu ke waktu.<ref>[http://doi.wiley.com/10.1002/ange.19971090709 Quervernetzte Enzymkristalle (CLECs) — effiziente und stabile Biokatalysatoren für die präparative organische Chemie]. ''Angewandte Chemie''. 4 April 1997. Vol. 109 (7). hlm. 746–748. doi:10.1002/ange.19971090709.</ref> | ||
== Referensi == | |||
<references /> | |||
== Sumber dan atribusi == | |||
== | Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzim+terimobilisasi&oldid=29600173 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29600173 (2026-08-19T11:59:42Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku. | ||
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 --> | |||
Revisi terkini sejak 28 Agustus 2026 18.06
Enzim terimobilisasi adalah enzim yang memiliki mobilitas terbatas karena melekat pada bahan lengai yang tidak larut, seperti kalsium alginat (yang dihasilkan melalui reaksi antara campuran larutan natrium alginat dan larutan enzim dengan kalsium klorida). Metode ini dapat memberikan ketahanan yang lebih tinggi terhadap perubahan kondisi, seperti pH atau suhu. Selain itu, enzim dapat tetap berada di tempatnya selama reaksi berlangsung, kemudian mudah dipisahkan dari produk hasil reaksi dan dapat digunakan kembali. Hal ini menjadikan proses tersebut jauh lebih efisien sehingga banyak digunakan dalam industri untuk reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Alternatif dari imobilisasi enzim adalah imobilisasi sel utuh.[1][2] Enzim terimobilisasi mudah ditangani, mudah dipisahkan dari produknya, dan dapat digunakan kembali.[3]
Enzim adalah biokatalis yang berperan penting dalam mempercepat reaksi kimia di dalam sel tanpa mengalami perubahan permanen, tanpa habis terpakai, serta tanpa mengganggu keseimbangan reaksi kimia. Meskipun enzim memiliki sifat yang sangat unik, pemanfaatannya di industri masih terbatas karena kurangnya kemampuan untuk digunakan kembali, kestabilannya yang rendah, serta biaya produksinya yang tinggi.[4]
Sejarah
Enzim terimobilisasi sintetis pertama dibuat pada tahun 1950-an dengan cara memasukkan enzim ke dalam matriks polimer atau mengikatnya pada bahan pembawa. Selain itu, digunakan pula metode ikatan silang, yaitu menghubungkan molekul protein satu sama lain, baik tanpa maupun dengan penambahan bahan lengai.[5] Selama satu dekade terakhir, berbagai metode imobilisasi telah dikembangkan. Mengikat enzim pada bahan pembawa yang telah disintesis sebelumnya merupakan metode yang paling banyak dipilih hingga saat ini. Belakangan ini, metode ikatan silang pada kristal enzim juga dianggap sebagai alternatif yang menjanjikan. Tingkat pemanfaatan enzim terimobilisasi terus meningkat dari waktu ke waktu.[6]
Referensi
- ↑ Cryostructured and Crosslinked Viable Cells Forming Monoliths Suitable for Bioreactor Applications. Topics in Catalysis. 2013. Vol. 57 (5). hlm. 339–348. doi:10.1007/s11244-013-0189-9.
- ↑ Immobilization of Clostridium acetobutylicum DSM 792 as macroporous aggregates through cryogelation for butanol production. Process Biochemistry. 2014. Vol. 49. hlm. 10–18. doi:10.1016/j.procbio.2013.09.027.
- ↑ Biocatalysis: from discovery to application. Springer. 1999. ISBN 3-540-64942-5.
- ↑ Parameters Affecting the Performance of Immobilized Enzyme. Journal of Chemistry. 2013. Vol. 2013. hlm. 1–7. doi:10.1155/2013/946248.
- ↑ Biocatalysis: from discovery to application. Springer. 1999. ISBN 3-540-64942-5.
- ↑ Quervernetzte Enzymkristalle (CLECs) — effiziente und stabile Biokatalysatoren für die präparative organische Chemie. Angewandte Chemie. 4 April 1997. Vol. 109 (7). hlm. 746–748. doi:10.1002/ange.19971090709.
Sumber dan atribusi
Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 29600173 (2026-08-19T11:59:42Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.