Oligopeptida: Perbedaan antara revisi
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 29524788; atribusi sumber disertakan. |
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi |
||
| Baris 1: | Baris 1: | ||
'''Oligopeptida''' ("oligo-" berarti "beberapa"), adalah [[peptida]] yang terdiri dari dua hingga dua puluh [[asam amino]] termasuk dipeptida, [[tripeptida]], tetrapeptida, dan [[polipeptida]] lainnya. Beberapa kelas utama oligopeptida yang terjadi secara alami meliputi aeruginosin, sianopeptolin, mikrosistin, mikroviridin, mikroginin, anabaenopeptin, dan siklamida. Mikrosistin paling banyak dipelajari karena potensi dampak [[toksisitas]]nya dalam air minum. Tinjauan terhadap beberapa oligopeptida menemukan bahwa kelas terbesar adalah sianopeptolin (40,1%), diikuti oleh mikrosistin (13,4%). | [[File:Tripeptide_Val-Gly-Ala_Formula_V1.svg|thumb|right|280px|Tripeptide Val-Gly-Ala Formula V1]] | ||
'''Oligopeptida''' ("oligo-" berarti "beberapa"), adalah [[peptida]] yang terdiri dari dua hingga dua puluh [[asam amino]] termasuk dipeptida, [[tripeptida]], tetrapeptida, dan [[polipeptida]] lainnya. Beberapa kelas utama oligopeptida yang terjadi secara alami meliputi aeruginosin, sianopeptolin, mikrosistin, mikroviridin, mikroginin, anabaenopeptin, dan siklamida. Mikrosistin paling banyak dipelajari karena potensi dampak [[toksisitas]]nya dalam air minum.<ref>Martin Welker. ''Cyanobacterial peptides – Nature's own combinatorial biosynthesis''. ''FEMS Microbiology Reviews''. 2006. Vol. 30 (4). hlm. 530–563. doi:10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x.</ref> Tinjauan terhadap beberapa oligopeptida menemukan bahwa kelas terbesar adalah sianopeptolin (40,1%), diikuti oleh mikrosistin (13,4%).<ref>George E. Chlipala. ''Chemodiversity in Freshwater and Terrestrial Cyanobacteria – a Source for Drug Discovery''. ''Curr Drug Targets''. 2011. Vol. 12 (11). hlm. 1654–73. doi:10.2174/138945011798109455.</ref> | |||
==Produksi== | ==Produksi== | ||
Kelas oligopeptida diproduksi oleh sintase [[peptida nonribosomal]] (NRPS), kecuali siklamida dan mikroviridin yang disintesis melalui jalur [[ribosom]]. | Kelas oligopeptida diproduksi oleh sintase [[peptida nonribosomal]] (NRPS), kecuali siklamida dan mikroviridin yang disintesis melalui jalur [[ribosom]].<ref>Ramsy Agha. ''Limited Stability of Microcystins in Oligopeptide Compositions of Microcystis aeruginosa (Cyanobacteria): Implications in the Definition of Chemotypes''. ''Toxins''. 2013. Vol. 5 (6). hlm. 1089–1104. doi:10.3390/toxins5061089.</ref> | ||
==Contoh== | ==Contoh== | ||
Contoh oligopeptida meliputi: | Contoh oligopeptida meliputi:<ref>Patrick Argos. [http://download.bioon.com.cn/upload/month_0809/20080915_a342b2a65565db753bc8JmwXvbbtulIV.attach.pdf An Investigation of Oligopeptides Linking Domains in Protein Tertiary Structures and Possible Candidates for General Gene Fusion]. European Molecular Biology Laboratory.</ref> | ||
*[[Amanitin]] – Peptida siklik yang diambil dari karpofor beberapa spesies jamur yang berbeda. Peptida-peptida ini merupakan penghambat kuat [[polimerase RNA]] pada sebagian besar spesies eukariotik, yang mencegah produksi mRNA dan sintesis protein. Peptida-peptida ini penting dalam studi transkripsi. Amanitin alfa adalah [[toksin]] utama dari spesies ''[[Amanita phalloides]]'', yang beracun jika tertelan oleh manusia atau hewan. | *[[Amanitin]] – Peptida siklik yang diambil dari karpofor beberapa spesies jamur yang berbeda. Peptida-peptida ini merupakan penghambat kuat [[polimerase RNA]] pada sebagian besar spesies eukariotik, yang mencegah produksi mRNA dan sintesis protein. Peptida-peptida ini penting dalam studi transkripsi. Amanitin alfa adalah [[toksin]] utama dari spesies ''[[Amanita phalloides]]'', yang beracun jika tertelan oleh manusia atau hewan. | ||
*[[Antipain]] – Oligopeptida yang diproduksi oleh berbagai bakteri yang bertindak sebagai [[penghambat protease]]. | *[[Antipain]] – Oligopeptida yang diproduksi oleh berbagai bakteri yang bertindak sebagai [[penghambat protease]]. | ||
| Baris 25: | Baris 27: | ||
*[[Sintesis peptida]] | *[[Sintesis peptida]] | ||
*[[Protease]] | *[[Protease]] | ||
==Pranala luar== | ==Pranala luar== | ||
*[[Wikibooks:Structural Biochemistry/Proteins/Amino Acids|Structural Biochemistry/Proteins/Amino Acids]] (Wikibooks) | *[[Wikibooks:Structural Biochemistry/Proteins/Amino Acids|Structural Biochemistry/Proteins/Amino Acids]] (Wikibooks) | ||
== Referensi == | |||
<references /> | |||
== Sumber dan atribusi == | |||
== | Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Oligopeptida&oldid=29524788 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29524788 (2026-08-04T14:00:26Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku. | ||
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 --> | |||
Revisi terkini sejak 29 Agustus 2026 18.09
Oligopeptida ("oligo-" berarti "beberapa"), adalah peptida yang terdiri dari dua hingga dua puluh asam amino termasuk dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, dan polipeptida lainnya. Beberapa kelas utama oligopeptida yang terjadi secara alami meliputi aeruginosin, sianopeptolin, mikrosistin, mikroviridin, mikroginin, anabaenopeptin, dan siklamida. Mikrosistin paling banyak dipelajari karena potensi dampak toksisitasnya dalam air minum.[1] Tinjauan terhadap beberapa oligopeptida menemukan bahwa kelas terbesar adalah sianopeptolin (40,1%), diikuti oleh mikrosistin (13,4%).[2]
Produksi
Kelas oligopeptida diproduksi oleh sintase peptida nonribosomal (NRPS), kecuali siklamida dan mikroviridin yang disintesis melalui jalur ribosom.[3]
Contoh
Contoh oligopeptida meliputi:[4]
- Amanitin – Peptida siklik yang diambil dari karpofor beberapa spesies jamur yang berbeda. Peptida-peptida ini merupakan penghambat kuat polimerase RNA pada sebagian besar spesies eukariotik, yang mencegah produksi mRNA dan sintesis protein. Peptida-peptida ini penting dalam studi transkripsi. Amanitin alfa adalah toksin utama dari spesies Amanita phalloides, yang beracun jika tertelan oleh manusia atau hewan.
- Antipain – Oligopeptida yang diproduksi oleh berbagai bakteri yang bertindak sebagai penghambat protease.
- Ceruletide – Dekapeptida spesifik yang ditemukan di kulit katak Pelodryas caerulea. Ceruletide memiliki banyak kesamaan dalam hal aksi dan komposisi dengan kolesistokinin. Ia merangsang sekresi lambung, empedu, dan pankreas; serta otot polos tertentu. Ia digunakan untuk menginduksi pankreatitis pada model hewan percobaan.
- Glutation – Tripeptida dengan banyak peran dalam sel. Ia berkonjugasi dengan obat-obatan untuk membuatnya lebih larut agar mudah diekskresikan, merupakan kofaktor untuk beberapa enzim, terlibat dalam penataan ulang ikatan disulfida protein, dan mengurangi peroksida.
- Leupeptin – Sekelompok oligopeptida terasilasi yang diproduksi oleh Actinomycetes yang berfungsi sebagai penghambat protease. Mereka diketahui menghambat tripsin, plasmin, kalikrein, papain, dan katepsin hingga berbagai tingkat.
- Netropsin – Oligopeptida basa yang diisolasi dari Streptomyces netropsis. Ia bersifat sitotoksik dan ikatannya yang kuat dan spesifik pada area A-T DNA berguna untuk penelitian genetika.
- Pepstatin – Oligopeptida N-asilasi yang diisolasi dari filtrat kultur Actinomycetes, yang bertindak secara spesifik untuk menghambat protease asam seperti pepsin dan renin.
- Peptida T – N-(N-(N(2)-(N-(N-(N-(N-D-Alanil L-seril)-L-treonil)-L-treonil) L-treonil)-L-asparaginil)-L-tirosil) L-treonina. Oktapeptida yang memiliki homologi sekuens dengan protein selubung HIV gp120. Dapat bermanfaat sebagai agen antivirus dalam terapi AIDS. Sekuens pentapeptida inti yakni TTNYT, yang terdiri dari asam amino 4-8 dalam peptida T, adalah sekuens selubung HIV yang diperlukan untuk perlekatan pada reseptor CD4.
- Faloidin – Polipeptida yang sangat toksik yang diisolasi terutama dari jamur Amanita phalloides (famili Agaricaceae), menyebabkan kerusakan hati, ginjal, dan SSP yang fatal pada keracunan jamur; digunakan dalam studi kerusakan hati.
- Teprotida – Suatu nonapeptida buatan manusia (Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro) yang persis sama dengan peptida dari bisa ular Bothrops jararaca. Peptida ini menghambat kininase II dan angiotensin I, dan telah diusulkan sebagai agen antihipertensi.
- Tuftsin – N(2)-((1-(N(2)-L-Treonil)-L-lisil)-L-prolil)-L-arginina. Suatu tetrapeptida yang diproduksi di limpa melalui pemecahan enzimatik gamma-globulin leukofilik. Peptida ini merangsang aktivitas fagositik leukosit polimorfik nuklear darah dan khususnya neutrofil. Peptida ini terletak pada fragmen Fd dari molekul gamma-globulin.
Lihat juga
Pranala luar
- Structural Biochemistry/Proteins/Amino Acids (Wikibooks)
Referensi
- ↑ Martin Welker. Cyanobacterial peptides – Nature's own combinatorial biosynthesis. FEMS Microbiology Reviews. 2006. Vol. 30 (4). hlm. 530–563. doi:10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x.
- ↑ George E. Chlipala. Chemodiversity in Freshwater and Terrestrial Cyanobacteria – a Source for Drug Discovery. Curr Drug Targets. 2011. Vol. 12 (11). hlm. 1654–73. doi:10.2174/138945011798109455.
- ↑ Ramsy Agha. Limited Stability of Microcystins in Oligopeptide Compositions of Microcystis aeruginosa (Cyanobacteria): Implications in the Definition of Chemotypes. Toxins. 2013. Vol. 5 (6). hlm. 1089–1104. doi:10.3390/toxins5061089.
- ↑ Patrick Argos. An Investigation of Oligopeptides Linking Domains in Protein Tertiary Structures and Possible Candidates for General Gene Fusion. European Molecular Biology Laboratory.
Sumber dan atribusi
Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 29524788 (2026-08-04T14:00:26Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.