Sitokrom c oksidase
Oksidase CC () adalah kompleks enzim dengan berkas genetik berjumlah 3 pada mitokondria dengan fungsi transfer elektron,[1] dan 10 buah pada DNA dalam inti sel eukariota.[2] ekspresi genetik pada hepatosit hewan sapi adalah:
- 5 fosfatidil etanolamina
- 3 fosfatidil gliserol
- 2 asam kolat
- 2 heme A
- 3 Cu
- 1 Mg
- 1 Zn
dengan 2 kanal proton yang terbentang dari matriks mitokondria menuju sitoplasma.[3]
Reaksi redoks yang berlangsung:
reaksi oksidasi:
reaksi reduksi:
Keterangan:
- cyt.c adalah sitokrom c
Pada lintasan D, setelah molekul O2 terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe2+(a3) dan Cu(B), O2 segera tereduksi menjadi O2- dan membentuk ikatan hidrogen dengan CN- dan gugus OH- Tyr244 hingga memungkinkan O2- menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B+, Fe3+(a3), dan Tyr-OH,[4] di bawah regulasi histidina.[5] Keempat elektron tersebut berasal dari Fe2+(c).[6] Pasokan ion H+ dibawa oleh kluster 5 molekul air,[7] dari Glu286 di dalam matriks, untuk mereduksi O2 tersebut menjadi H2O. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H+ akan dihantarkan ke gugus delta-propionat dari Fe2+(a3).
Sifat hidrofobik gugus delta-propionat dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa Asp51 yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H+ dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi asparagina.[8][9] 4 ion H+ diletupkan dengan daya sebesar 635 meV,[10] untuk 1 molekul O2 pada pH sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.[11]
Pranala luar
- Cytochrome c oxidase is not a proton pump
- The mechanism of transmembrane delta muH+ generation in mitochondria by cytochrome c oxidase
Referensi
- ↑ Transcriptional regulation of mammalian cytochrome c oxidase genes. Center for Molecular Medicine and Genetics, Wayne State University School of Medicine; Grossman LI, Seelan RS, Jaradat SA.
- ↑ Assembly of mitochondrial cytochrome c-oxidase, a complicated and highly regulated cellular process. Departments of Neurology, The John T. Macdonald Foundation Center for Medical Genetics, University of Miami Miller School of Medicine; Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A.
- ↑ The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A. Institute for Protein Research, Osaka University; Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S.
- ↑ Bovine cytochrome c oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate. Department of Life Science, University of Hyogo; Muramoto K, Ohta K, Shinzawa-Itoh K, Kanda K, Taniguchi M, Nabekura H, Yamashita E, Tsukihara T, Yoshikawa S.
- ↑ Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase. Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H.
- ↑ Water-gated mechanism of proton translocation by cytochrome c oxidase. Helsinki Bioenergetics Group, Institute of Biotechnology and Biocentrum Helsinki, University of Helsinki; Wikström M, Verkhovsky MI, Hummer G.
- ↑ Storage of an excess proton in the hydrogen-bonded network of the d-pathway of cytochrome C oxidase: identification of a protonated water cluster. Department of Chemistry and Center for Biophysical Modeling and Simulation; Xu J, Sharpe MA, Qin L, Ferguson-Miller S, Voth GA.
- ↑ Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase. Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H.
- ↑ Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase. Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H.
- ↑ Electrostatic study of the proton pumping mechanism in bovine heart cytochrome C oxidase. Department of Chemistry, University of California-Davis; Popović DM, Stuchebrukhov AA.
- ↑ Internal charge transfer in cytochrome c oxidase at a limited proton supply: proton pumping ceases at high pH. Department of Biochemistry and Biophysics, The Arrhenius Laboratories for Natural Sciences, Stockholm University; Lepp H, Brzezinski P.
Sumber dan atribusi
Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 29605054 (2026-08-20T12:43:55Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.