Lompat ke isi

Analog substrat: Perbedaan antara revisi

Ensiklopedia Pengetahuan Universitas Islam Sultan Agung
Maintenance script (bicara | kontrib)
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 28976763; atribusi sumber disertakan.
 
Maintenance script (bicara | kontrib)
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi
 
Baris 1: Baris 1:
'''Analog substrat''' atau '''analog keadaan substrat''' adalah [[senyawa kimia]] dengan [[struktur kimia]] yang menyerupai molekul [[substrat (kimia)|substrat]] dalam [[reaksi kimia]] yang di[[katalisis enzim]]. Analog substrat dapat bertindak sebagai penghambat kompetitif dari reaksi enzimatik. Contohnya adalah fosforamidat terhadap ribozim kelompok I ''Tetrahymena''. Contoh lain dari analog substrat termasuk 5'-adenilil-imidodifosfat, analog substrat [[adenosina trifosfat|ATP]], dan 3-asetilpiridina adenina dinukleotida, analog substrat [[Nikotinamida adenina dinukleotida|NADH]].
'''Analog substrat''' atau '''analog keadaan substrat''' adalah [[senyawa kimia]] dengan [[struktur kimia]] yang menyerupai molekul [[substrat (kimia)|substrat]] dalam [[reaksi kimia]] yang di[[katalisis enzim]]. Analog substrat dapat bertindak sebagai penghambat kompetitif dari reaksi enzimatik. Contohnya adalah fosforamidat terhadap ribozim kelompok I ''Tetrahymena''.<ref>Raven L. Hanna. ''A phosphoramidate substrate analog is a competitive inhibitor of the Tetrahymena group I ribozyme''. ''Chemistry & Biology''. 2000-11-01. Vol. 7 (11). hlm. 845–854. doi:10.1016/S1074-5521(00)00033-8.</ref> Contoh lain dari analog substrat termasuk 5'-adenilil-imidodifosfat, analog substrat [[adenosina trifosfat|ATP]], dan 3-asetilpiridina adenina dinukleotida, analog substrat [[Nikotinamida adenina dinukleotida|NADH]].<ref>Stein, Ross L. Kinetics of Enzyme Action: Essential Principles for Drug Hunters. Hoboken, NJ: John Wiley, 2011. Print. p185.</ref>


Sebagai penghambat kompetitif, analog substrat menempati situs pengikatan yang sama dengan analognya, dan mengurangi efisiensi substrat yang dituju. Laju maksimum (V<sub>max</sub>) tetap sama, sementara afinitas substrat yang dituju (diukur dengan [[kinetika Michaelis–Menten|konstanta Michaelis]] [K<sub>M</sub>]) menurun. Ini berarti bahwa lebih sedikit substrat yang dituju akan berikatan dengan enzim, sehingga menghasilkan lebih sedikit produk yang terbentuk. Selain itu, analog substrat mungkin juga kekurangan komponen kimia yang memungkinkan enzim untuk melanjutkan reaksinya. Hal ini juga menyebabkan jumlah produk yang dihasilkan menurun.
Sebagai penghambat kompetitif, analog substrat menempati situs pengikatan yang sama dengan analognya, dan mengurangi efisiensi substrat yang dituju.<ref>Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.</ref> Laju maksimum (V<sub>max</sub>) tetap sama,<ref>Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.</ref> sementara afinitas substrat yang dituju (diukur dengan [[kinetika Michaelis–Menten|konstanta Michaelis]] [K<sub>M</sub>]) menurun.<ref>Cannon, Joseph G. Pharmacology for Chemists. Oxford: Oxford UP, 2007. Print. p70.</ref> Ini berarti bahwa lebih sedikit substrat yang dituju akan berikatan dengan enzim, sehingga menghasilkan lebih sedikit produk yang terbentuk. Selain itu, analog substrat mungkin juga kekurangan komponen kimia yang memungkinkan enzim untuk melanjutkan reaksinya. Hal ini juga menyebabkan jumlah produk yang dihasilkan menurun.


Analog substrat biasanya berikatan dengan situs pengikatan secara reversibel, yang berarti bahwa pengikatan analog substrat ke situs pengikatan enzim tidak permanen. Efek analog substrat dapat dinetralkan dengan meningkatkan konsentrasi substrat yang semula dituju. Ada juga analog substrat yang berikatan dengan situs pengikatan enzim secara ireversibel. Jika demikian, analog substrat disebut "analog substrat penghambat", "substrat bunuh diri", atau "substrat kuda Troya". Contoh analog substrat yang juga merupakan substrat bunuh diri/substrat kuda Troya adalah [[penisilin]], yang merupakan analog substrat penghambat [[peptidoglikan]].
Analog substrat biasanya berikatan dengan situs pengikatan secara reversibel, yang berarti bahwa pengikatan analog substrat ke situs pengikatan enzim tidak permanen. Efek analog substrat dapat dinetralkan dengan meningkatkan konsentrasi substrat yang semula dituju.<ref>Cannon, Joseph G. Pharmacology for Chemists. Oxford: Oxford UP, 2007. Print. p70.</ref> Ada juga analog substrat yang berikatan dengan situs pengikatan enzim secara ireversibel. Jika demikian, analog substrat disebut "analog substrat penghambat", "substrat bunuh diri", atau "substrat kuda Troya".<ref>Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.</ref> Contoh analog substrat yang juga merupakan substrat bunuh diri/substrat kuda Troya adalah [[penisilin]], yang merupakan analog substrat penghambat [[peptidoglikan]].<ref>Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.</ref>


Beberapa analog substrat masih memungkinkan enzim untuk mensintesis produk meskipun enzim tidak mampu memetabolisme analog substrat tersebut. Analog substrat ini dikenal sebagai penginduksi gratuitous. Contoh analog substrat yang juga merupakan penginduksi gratuitous adalah IPTG (isopropil β-D-1-tiogalaktopiranosida), analog substrat dan penginduksi gratuitous aktivitas [[beta-galaktosidase]].
Beberapa analog substrat masih memungkinkan enzim untuk mensintesis produk meskipun enzim tidak mampu memetabolisme analog substrat tersebut. Analog substrat ini dikenal sebagai penginduksi gratuitous.<ref>Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.</ref> Contoh analog substrat yang juga merupakan penginduksi gratuitous adalah IPTG (isopropil β-D-1-tiogalaktopiranosida), analog substrat dan penginduksi gratuitous aktivitas [[beta-galaktosidase]].<ref>Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.</ref>


== Lihat juga ==
== Lihat juga ==
* [[Enzim]]
* [[Enzim]]
* [[Penghambat enzim]]
* [[Penghambat enzim]]
* [[Analog struktur]], senyawa kimia dengan struktur serupa
* [[Analog struktur]], senyawa kimia dengan struktur serupa


==Referensi==
== Referensi ==
 
<references />
 


== Sumber dan atribusi ==
== Sumber dan atribusi ==


Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Analog+substrat&oldid=28976763 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 28976763 (2026-02-20T00:07:58Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.
Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Analog+substrat&oldid=28976763 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 28976763 (2026-02-20T00:07:58Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 -->

Revisi terkini sejak 29 Agustus 2026 09.05

Analog substrat atau analog keadaan substrat adalah senyawa kimia dengan struktur kimia yang menyerupai molekul substrat dalam reaksi kimia yang dikatalisis enzim. Analog substrat dapat bertindak sebagai penghambat kompetitif dari reaksi enzimatik. Contohnya adalah fosforamidat terhadap ribozim kelompok I Tetrahymena.[1] Contoh lain dari analog substrat termasuk 5'-adenilil-imidodifosfat, analog substrat ATP, dan 3-asetilpiridina adenina dinukleotida, analog substrat NADH.[2]

Sebagai penghambat kompetitif, analog substrat menempati situs pengikatan yang sama dengan analognya, dan mengurangi efisiensi substrat yang dituju.[3] Laju maksimum (Vmax) tetap sama,[4] sementara afinitas substrat yang dituju (diukur dengan konstanta Michaelis [KM]) menurun.[5] Ini berarti bahwa lebih sedikit substrat yang dituju akan berikatan dengan enzim, sehingga menghasilkan lebih sedikit produk yang terbentuk. Selain itu, analog substrat mungkin juga kekurangan komponen kimia yang memungkinkan enzim untuk melanjutkan reaksinya. Hal ini juga menyebabkan jumlah produk yang dihasilkan menurun.

Analog substrat biasanya berikatan dengan situs pengikatan secara reversibel, yang berarti bahwa pengikatan analog substrat ke situs pengikatan enzim tidak permanen. Efek analog substrat dapat dinetralkan dengan meningkatkan konsentrasi substrat yang semula dituju.[6] Ada juga analog substrat yang berikatan dengan situs pengikatan enzim secara ireversibel. Jika demikian, analog substrat disebut "analog substrat penghambat", "substrat bunuh diri", atau "substrat kuda Troya".[7] Contoh analog substrat yang juga merupakan substrat bunuh diri/substrat kuda Troya adalah penisilin, yang merupakan analog substrat penghambat peptidoglikan.[8]

Beberapa analog substrat masih memungkinkan enzim untuk mensintesis produk meskipun enzim tidak mampu memetabolisme analog substrat tersebut. Analog substrat ini dikenal sebagai penginduksi gratuitous.[9] Contoh analog substrat yang juga merupakan penginduksi gratuitous adalah IPTG (isopropil β-D-1-tiogalaktopiranosida), analog substrat dan penginduksi gratuitous aktivitas beta-galaktosidase.[10]

Lihat juga

Referensi

  1. Raven L. Hanna. A phosphoramidate substrate analog is a competitive inhibitor of the Tetrahymena group I ribozyme. Chemistry & Biology. 2000-11-01. Vol. 7 (11). hlm. 845–854. doi:10.1016/S1074-5521(00)00033-8.
  2. Stein, Ross L. Kinetics of Enzyme Action: Essential Principles for Drug Hunters. Hoboken, NJ: John Wiley, 2011. Print. p185.
  3. Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.
  4. Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.
  5. Cannon, Joseph G. Pharmacology for Chemists. Oxford: Oxford UP, 2007. Print. p70.
  6. Cannon, Joseph G. Pharmacology for Chemists. Oxford: Oxford UP, 2007. Print. p70.
  7. Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.
  8. Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.
  9. Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.
  10. Garrett, Reginald H.; Grisham, Charles M. (2013). Biochemistry (5th ed. ed.). Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning. p. 108.

Sumber dan atribusi

Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 28976763 (2026-02-20T00:07:58Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Mohon gunakan konten ini secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.