Sitokrom c oksidase: Perbedaan antara revisi
Impor teks terkontrol dari Wikipedia bahasa Indonesia; revisi 29605054; atribusi sumber disertakan. |
Presentation V4: sitasi, referensi, Math, Wikimedia Commons, dan atribusi |
||
| Baris 1: | Baris 1: | ||
'''Oksidase CC''' () adalah kompleks [[enzim]] dengan berkas [[gen]]etik berjumlah 3 pada [[mitokondria]] dengan fungsi transfer elektron, dan 10 buah pada [[DNA]] dalam [[inti sel]] [[eukariota]]. [[ekspresi gen]]etik pada [[hepatosit]] [[hewan]] [[sapi]] adalah: | [[File:Cytochrome_C_Oxidase_1OCC_in_Membrane_2.png|thumb|right|280px|Struktur kristal sitokrom c oksidase]] | ||
'''Oksidase CC''' () adalah kompleks [[enzim]] dengan berkas [[gen]]etik berjumlah 3 pada [[mitokondria]] dengan fungsi transfer elektron,<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9694260 Transcriptional regulation of mammalian cytochrome c oxidase genes]. ''Center for Molecular Medicine and Genetics, Wayne State University School of Medicine; Grossman LI, Seelan RS, Jaradat SA''.</ref> dan 10 buah pada [[DNA]] dalam [[inti sel]] [[eukariota]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16760263 Assembly of mitochondrial cytochrome c-oxidase, a complicated and highly regulated cellular process]. ''Departments of Neurology, The John T. Macdonald Foundation Center for Medical Genetics, University of Miami Miller School of Medicine; Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A''.</ref> [[ekspresi gen]]etik pada [[hepatosit]] [[hewan]] [[sapi]] adalah: | |||
* 5 [[fosfatidil etanolamina]] | * 5 [[fosfatidil etanolamina]] | ||
* 3 [[fosfatidil gliserol]] | * 3 [[fosfatidil gliserol]] | ||
| Baris 7: | Baris 9: | ||
* 1 [[magnesium|Mg]] | * 1 [[magnesium|Mg]] | ||
* 1 [[seng|Zn]] | * 1 [[seng|Zn]] | ||
dengan 2 [[kanal proton]] yang terbentang dari matriks [[mitokondria]] menuju [[sitoplasma]]. | dengan 2 [[kanal proton]] yang terbentang dari matriks [[mitokondria]] menuju [[sitoplasma]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8638158 The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A]. ''Institute for Protein Research, Osaka University; Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S''.</ref> | ||
[[Reaksi redoks]] yang berlangsung: | [[Reaksi redoks]] yang berlangsung: | ||
| Baris 22: | Baris 24: | ||
* cyt.c adalah [[sitokrom c]] | * cyt.c adalah [[sitokrom c]] | ||
Pada lintasan D, setelah molekul O<sub>2</sub> terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe<sup>2+</sup>(a3) dan Cu(B), O<sub>2</sub> segera tereduksi menjadi O<sub>2</sub><sup>-</sup> dan membentuk [[ikatan hidrogen]] dengan CN<sup>-</sup> dan [[gugus fungsional|gugus]] [[hidroksil|OH<sup>-</sup>]] [[tirosina|Tyr244]] hingga memungkinkan O<sub>2</sub><sup>-</sup> menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B<sup>+</sup>, Fe<sup>3+</sup>(a3), dan Tyr-OH, di bawah regulasi [[histidina]]. Keempat elektron tersebut berasal dari [[sitokrom c|Fe<sup>2+</sup>(c)]]. Pasokan [[ion]] [[hidrogen|H<sup>+</sup>]] dibawa oleh kluster 5 [[molekul]] air, dari [[asam glutamat|Glu286]] di dalam matriks, untuk mereduksi [[oksigen|O<sub>2</sub>]] tersebut menjadi [[air|H<sub>2</sub>O]]. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H<sup>+</sup> akan dihantarkan ke gugus [[delta-propionat]] dari Fe<sup>2+</sup>(a3). | Pada lintasan D, setelah molekul O<sub>2</sub> terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe<sup>2+</sup>(a3) dan Cu(B), O<sub>2</sub> segera tereduksi menjadi O<sub>2</sub><sup>-</sup> dan membentuk [[ikatan hidrogen]] dengan CN<sup>-</sup> dan [[gugus fungsional|gugus]] [[hidroksil|OH<sup>-</sup>]] [[tirosina|Tyr244]] hingga memungkinkan O<sub>2</sub><sup>-</sup> menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B<sup>+</sup>, Fe<sup>3+</sup>(a3), dan Tyr-OH,<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20385840 Bovine cytochrome c oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate]. ''Department of Life Science, University of Hyogo; Muramoto K, Ohta K, Shinzawa-Itoh K, Kanda K, Taniguchi M, Nabekura H, Yamashita E, Tsukihara T, Yoshikawa S''.</ref> di bawah regulasi [[histidina]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16829226 Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase]. ''Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H''.</ref> Keempat elektron tersebut berasal dari [[sitokrom c|Fe<sup>2+</sup>(c)]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12765763 Water-gated mechanism of proton translocation by cytochrome c oxidase]. ''Helsinki Bioenergetics Group, Institute of Biotechnology and Biocentrum Helsinki, University of Helsinki; Wikström M, Verkhovsky MI, Hummer G''.</ref> Pasokan [[ion]] [[hidrogen|H<sup>+</sup>]] dibawa oleh kluster 5 [[molekul]] air,<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17309257 Storage of an excess proton in the hydrogen-bonded network of the d-pathway of cytochrome C oxidase: identification of a protonated water cluster]. ''Department of Chemistry and Center for Biophysical Modeling and Simulation; Xu J, Sharpe MA, Qin L, Ferguson-Miller S, Voth GA''.</ref> dari [[asam glutamat|Glu286]] di dalam matriks, untuk mereduksi [[oksigen|O<sub>2</sub>]] tersebut menjadi [[air|H<sub>2</sub>O]]. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H<sup>+</sup> akan dihantarkan ke gugus [[delta-propionat]] dari Fe<sup>2+</sup>(a3). | ||
Sifat [[hidrofobik]] gugus [[delta-propionat]] dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa [[asam aspartat|Asp51]] yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H<sup>+</sup> dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi [[asparagina]]. 4 [[ion]] [[hidrogen|H<sup>+</sup>]] diletupkan dengan [[daya]] sebesar 635 [[watt|meV]], untuk 1 molekul O<sub>2</sub> pada [[pH]] sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5. | Sifat [[hidrofobik]] gugus [[delta-propionat]] dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa [[asam aspartat|Asp51]] yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H<sup>+</sup> dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi [[asparagina]].<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16829226 Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase]. ''Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H''.</ref><ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16904626 Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase]. ''Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H''.</ref> 4 [[ion]] [[hidrogen|H<sup>+</sup>]] diletupkan dengan [[daya]] sebesar 635 [[watt|meV]],<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14871119 Electrostatic study of the proton pumping mechanism in bovine heart cytochrome C oxidase]. ''Department of Chemistry, University of California-Davis; Popović DM, Stuchebrukhov AA''.</ref> untuk 1 molekul O<sub>2</sub> pada [[pH]] sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19344748 Internal charge transfer in cytochrome c oxidase at a limited proton supply: proton pumping ceases at high pH]. ''Department of Biochemistry and Biophysics, The Arrhenius Laboratories for Natural Sciences, Stockholm University; Lepp H, Brzezinski P''.</ref> | ||
== Pranala luar == | == Pranala luar == | ||
| Baris 30: | Baris 32: | ||
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/40546 The mechanism of transmembrane delta muH+ generation in mitochondria by cytochrome c oxidase] | * [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/40546 The mechanism of transmembrane delta muH+ generation in mitochondria by cytochrome c oxidase] | ||
== | == Referensi == | ||
<references /> | |||
== Sumber dan atribusi == | |||
== | Konten artikel ini diadaptasi dari [https://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Sitokrom+c+oksidase&oldid=29605054 Wikipedia bahasa Indonesia], revisi 29605054 (2026-08-20T12:43:55Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku. | ||
<!-- WIKI_UNISSULA_PRESENTATION_V4 --> | |||
Revisi terkini sejak 29 Agustus 2026 18.14
Oksidase CC () adalah kompleks enzim dengan berkas genetik berjumlah 3 pada mitokondria dengan fungsi transfer elektron,[1] dan 10 buah pada DNA dalam inti sel eukariota.[2] ekspresi genetik pada hepatosit hewan sapi adalah:
- 5 fosfatidil etanolamina
- 3 fosfatidil gliserol
- 2 asam kolat
- 2 heme A
- 3 Cu
- 1 Mg
- 1 Zn
dengan 2 kanal proton yang terbentang dari matriks mitokondria menuju sitoplasma.[3]
Reaksi redoks yang berlangsung:
reaksi oksidasi:
reaksi reduksi:
Keterangan:
- cyt.c adalah sitokrom c
Pada lintasan D, setelah molekul O2 terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe2+(a3) dan Cu(B), O2 segera tereduksi menjadi O2- dan membentuk ikatan hidrogen dengan CN- dan gugus OH- Tyr244 hingga memungkinkan O2- menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B+, Fe3+(a3), dan Tyr-OH,[4] di bawah regulasi histidina.[5] Keempat elektron tersebut berasal dari Fe2+(c).[6] Pasokan ion H+ dibawa oleh kluster 5 molekul air,[7] dari Glu286 di dalam matriks, untuk mereduksi O2 tersebut menjadi H2O. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H+ akan dihantarkan ke gugus delta-propionat dari Fe2+(a3).
Sifat hidrofobik gugus delta-propionat dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa Asp51 yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H+ dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi asparagina.[8][9] 4 ion H+ diletupkan dengan daya sebesar 635 meV,[10] untuk 1 molekul O2 pada pH sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.[11]
Pranala luar
- Cytochrome c oxidase is not a proton pump
- The mechanism of transmembrane delta muH+ generation in mitochondria by cytochrome c oxidase
Referensi
- ↑ Transcriptional regulation of mammalian cytochrome c oxidase genes. Center for Molecular Medicine and Genetics, Wayne State University School of Medicine; Grossman LI, Seelan RS, Jaradat SA.
- ↑ Assembly of mitochondrial cytochrome c-oxidase, a complicated and highly regulated cellular process. Departments of Neurology, The John T. Macdonald Foundation Center for Medical Genetics, University of Miami Miller School of Medicine; Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A.
- ↑ The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A. Institute for Protein Research, Osaka University; Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S.
- ↑ Bovine cytochrome c oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate. Department of Life Science, University of Hyogo; Muramoto K, Ohta K, Shinzawa-Itoh K, Kanda K, Taniguchi M, Nabekura H, Yamashita E, Tsukihara T, Yoshikawa S.
- ↑ Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase. Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H.
- ↑ Water-gated mechanism of proton translocation by cytochrome c oxidase. Helsinki Bioenergetics Group, Institute of Biotechnology and Biocentrum Helsinki, University of Helsinki; Wikström M, Verkhovsky MI, Hummer G.
- ↑ Storage of an excess proton in the hydrogen-bonded network of the d-pathway of cytochrome C oxidase: identification of a protonated water cluster. Department of Chemistry and Center for Biophysical Modeling and Simulation; Xu J, Sharpe MA, Qin L, Ferguson-Miller S, Voth GA.
- ↑ Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase. Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H.
- ↑ Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase. Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H.
- ↑ Electrostatic study of the proton pumping mechanism in bovine heart cytochrome C oxidase. Department of Chemistry, University of California-Davis; Popović DM, Stuchebrukhov AA.
- ↑ Internal charge transfer in cytochrome c oxidase at a limited proton supply: proton pumping ceases at high pH. Department of Biochemistry and Biophysics, The Arrhenius Laboratories for Natural Sciences, Stockholm University; Lepp H, Brzezinski P.
Sumber dan atribusi
Konten artikel ini diadaptasi dari Wikipedia bahasa Indonesia, revisi 29605054 (2026-08-20T12:43:55Z), yang tersedia berdasarkan lisensi Creative Commons Atribusi-BerbagiSerupa (CC BY-SA). Gambar pada artikel ini bersumber dari Wikimedia Commons dan mengikuti ketentuan lisensi masing-masing berkas. Mohon gunakan konten dan media secara bijak serta sesuai dengan ketentuan lisensi yang berlaku.